Research activity information

• May 2018 日本生化学会 近畿支部, 第65回 日本生化学会 近畿支部例会 優秀発表賞, pH応答性構造転移能および膜破壊能を有するペプチドの分子設計

  SAKURAI HAUKA, TAMURA ATSUO

  Japan society


• Jun. 2017 日本生化学会近畿支部, 第64回日本生化学会近畿支部例会 優秀発表賞, 耐熱性ナノファイバーを形成する両親媒性ヘリックスペプチドの分子設計

  OHTSU TOMOYA, TAMURA ATSUO

  Japan society

• Acquiring Liquid-Crystal-like Thermal Transition and Hyper Thermostability of Artificially Designed α-Helical Peptide Nanofibers

  Minami Kurokawa, Atsuo Tamura

  Apr. 2024, Calorimetry and Thermal Analysis, 51(2) (2), 85 - 90, Japanese

  [Refereed]

  Scientific journal


• Structural Analyses of Designed α-Helix and β-Sheet Peptide Nanofibers Using Solid-State Nuclear Magnetic Resonance and Cryo-Electron Microscopy and Introduction of Structure-Based Metal-Responsive Properties.

  Shota Nakagawa, Minami Kurokawa, Ohki Kambara, Toshiaki Takei, Kengo Daidoji, Akira Naito, Mao Takita, Akihiro Kawamoto, Mika Hirose, Atsuo Tamura

  The 21-residue peptide α3, which is artificially designed and consists of three repeats of 7 residues, is known to rapidly assemble into the α-helix nanofiber. However, its molecular structure within the fiber has not yet been fully elucidated. Thus, we conducted a thorough investigation of the fiber's molecular structure using solid-state NMR and other techniques. The molecules were found to be primarily composed of the α-helix structure, with some regions near the C- and N-terminal adopting a 310-helix structure. Furthermore, it was discovered that β-sheet hydrogen bonds were formed between the molecules at both ends. These intermolecular interactions caused the molecules to assemble parallelly in the same direction, forming helical fibers. In contrast, we designed two molecules, CaRP2 and βKE, that can form β-sheet intermolecular hydrogen bonds using the entire molecule instead of just the ends. Cryo-EM and other measurements confirmed that the nanofibers formed in a cross β structure, albeit at a slow rate, with the formation times ranging from 1 to 42 days. To create peptide nanofibers that instantaneously respond to changes in the external environment, we designed several molecules (HDM1-3) based on α3 by introducing metal-binding sites. One of these molecules was found to be highly responsive to the addition of metal ions, inducing α-helix formation and simultaneously assembling into nanofibers. The nanofibers lost their structure upon removal of the metal ion. The change occurred promptly and was reversible, demonstrating that the intended level of responsiveness was attained.

  Jan. 2024, International journal of molecular sciences, 25(2) (2), 1111 - 1130, English, International magazine

  [Refereed]

  Scientific journal

  Link to Kobe Univ. Repository (Kernel)


• Hyper Thermostability and Liquid-Crystal-Like Properties of Designed α-Helical Peptide Nanofibers.

  Minami Kurokawa, Tomoya Ohtsu, Eri Chatani, Atsuo Tamura

  Structural and thermodynamic transitions of artificially designed α-helical nanofibers were investigated using eight peptide variants, including four peptides with amide-modified carboxyl termini (CB peptides) and four unmodified peptides (CF peptides). Temperature-dependent circular dichroism spectroscopy and differential scanning calorimetry showed that CB peptides exhibit thermostability up to 50 °C higher than CF peptides. As a result, one of the denaturation temperatures approached nearly 130 °C, which is exceptionally high for a biomacromolecule. Thermodynamic analysis and microscopy observations also showed that CB peptides undergo a thermal transition similar to the phase transition in liquid crystals. In addition, one of the peptides showed a sharp and highly cooperative transition with a small enthalpy change at around 25 °C, which was ascribed to a giga-bundle burst of the molecular assembly. These macroscopic changes in the thermostability and crystallinity of CB peptides may be attributed to an increased amphiphilicity of the molecule in the direction of the helix axis, originating from the microscopic modification of the carboxyl-terminus.

  Oct. 2023, The journal of physical chemistry. B, 127(39) (39), 8331 - 8343, English, International magazine

  [Refereed]

  Scientific journal


• In Situ Synthesis of an Anticancer Peptide Amphiphile Using Tyrosine Kinase Overexpressed in Cancer Cells

  Kenta Morita, Kanon Nishimura, Shota Yamamoto, Natsumi Shimizu, Tomoko Yashiro, Ryoko Kawabata, Takashi Aoi, Atsuo Tamura, Tatsuo Maruyama

  American Chemical Society (ACS), Sep. 2022, JACS Au, 2(9) (9), 2023 - 2028

  [Refereed]

  Scientific journal

  Link to Kobe Univ. Repository (Kernel)


• Inhibition of Melittin Activity Using a Small Molecule with an Indole Ring

  Sayuki Kanemitsu, Kenta Morita, Yudai Tominaga, Kanon Nishimura, Tomoko Yashiro, Haruka Sakurai, Yumemi Yamamoto, Ikuo Kurisaki, Shigenori Tanaka, Masaki Matsui, Tooru Ooya, Atsuo Tamura, Tatsuo Maruyama

  American Chemical Society (ACS), Aug. 2022, The Journal of Physical Chemistry B, 126(31) (31), 5793 - 5802

  [Refereed]

  Scientific journal

  Link to Kobe Univ. Repository (Kernel)


• Pathway Dependence of the Formation and Development of Prefibrillar Aggregates in Insulin B Chain

  Yuki Yoshikawa, Keisuke Yuzu, Naoki Yamamoto, Ken Morishima, Rintaro Inoue, Masaaki Sugiyama, Tetsushi Iwasaki, Masatomo So, Yuji Goto, Atsuo Tamura, Eri Chatani

  Amyloid fibrils have been an important subject as they are involved in the development of many amyloidoses and neurodegenerative diseases. The formation of amyloid fibrils is typically initiated by nucleation, whereas its exact mechanisms are largely unknown. With this situation, we have previously identified prefibrillar aggregates in the formation of insulin B chain amyloid fibrils, which have provided an insight into the mechanisms of protein assembly involved in nucleation. Here, we have investigated the formation of insulin B chain amyloid fibrils under different pH conditions to better understand amyloid nucleation mediated by prefibrillar aggregates. The B chain showed strong propensity to form amyloid fibrils over a wide pH range, and prefibrillar aggregates were formed under all examined conditions. In particular, different structures of amyloid fibrils were found at pH 5.2 and pH 8.7, making it possible to compare different pathways. Detailed investigations at pH 5.2 in comparison with those at pH 8.7 have suggested that the evolution of protofibril-like aggregates is a common mechanism. In addition, different processes of evolution of the prefibrillar aggregates have also been identified, suggesting that the nucleation processes diversify depending on the polymorphism of amyloid fibrils.

  MDPI AG, Jun. 2022, Molecules, 27(13) (13), 3964 - 3964

  [Refereed]

  Scientific journal

  Link to Kobe Univ. Repository (Kernel)


• Lipolysis by Designed Peptides

  飯田禎弘, 田村厚夫

  Jun. 2021, BIO INDUSTRY, 38(6) (6), 1 - 8, Japanese

  [Invited]

  Scientific journal


• Microenvironment pH-Induced Selective Cell Death for Potential Cancer Therapy Using Nanofibrous Self-Assembly of a Peptide Amphiphile.

  Shota Yamamoto, Kanon Nishimura, Kenta Morita, Sayuki Kanemitsu, Yuki Nishida, Tomoyuki Morimoto, Takashi Aoi, Atsuo Tamura, Tatsuo Maruyama

  Self-assembly of synthetic molecules has been drawing broad attention as a novel emerging approach in drug discovery. Here, we report selective cell death induced by a novel peptide amphiphile that self-assembles to form entangled nanofibers (hydrogel) based on intracellular pH (pHi). We found that a palmitoylated hexapeptide (C16-VVAEEE) formed a hydrogel below pH 7. The formation of the nanofibrous self-assembly was responsive to a small pH change around pH 7. The cytotoxicity of C16-VVAEEE was correlated with pHi of cells. Microscope observation demonstrated the self-assembly of C16-VVAEEE inside HEK293 cells. In vivo experiments revealed that the transcutaneous administration of C16-VVAEEE showed remarkable anti-tumor activity. This study proposes that distinct microenvironment inside living cells can be used as a trigger for the intracellular self-assembly of a peptide amphiphile, which provide a new clue to drug discovery.

  May 2021, Biomacromolecules, 22(6) (6), 2524 - 2531, English, International magazine

  [Refereed]

  Scientific journal

  Link to Kobe Univ. Repository (Kernel)


• Molecular Design of pH-Responsive Helix Peptides That Can Damage Tumor Cells Selectively

  Haruka Sakurai, Kanon Nishimura, Shota Yamamoto, Tatsuo Maruyama, Atsuo Tamura

  American Chemical Society (ACS), Mar. 2021, ACS Applied Bio Materials, 4(3) (3), 2442 - 2452, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Structural Insights into the Inhibition of Amyloid Fibril Formation by Fibrinogen via Interaction with Prefibrillar Intermediates.

  Yamamoto N, Akai T, Inoue R, Sugiyama M, Tamura A, Chatani E

  Jun. 2019, Biochemistry, 58(24) (24), 2769 - 2781, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• A specific form of prefibrillar aggregates that functions as a precursor of amyloid nucleation.

  Yamamoto N, Tsuhara S, Tamura A, Chatani E

  Jan. 2018, Scientific reports, 8, 62, English

  [Refereed]

  Scientific journal

  Link to Kobe Univ. Repository (Kernel)


• Broadband Dielectric Spectroscopy on Lysozyme in the Sub-Gigahertz to Terahertz Frequency Regions: Effects of Hydration and Thermal Excitation

  Naoki Yamamoto, Kaoru Ohta, Atsuo Tamura, Keisuke Tominaga

  Jun. 2016, JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY B, 120(21) (21), 4743 - 4755, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Temperature and Hydration Dependence of Low-frequency Dynamics of Proteins Studied by Terahertz Time-domain Spectroscopy

  Yamamoto Naoki, Ohta Kaoru, Tamura Atsuo, Tominaga Keisuke

  The Japan Society of Applied Physics, Mar. 2016, JSAP Annual Meetings Extended Abstracts, 2016.1, 162 - 162, Japanese


• Temperature and Hydration Dependence of Low-Frequency Spectra of Lipid Bilayers Studied by Terahertz Time-Domain Spectroscopy

  Naoki Yamamoto, Tomoyo Andachi, Atsuo Tamura, Keisuke Tominaga

  Jul. 2015, JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY B, 119(29) (29), 9359 - 9368, English

  [Refereed][Invited]

  Scientific journal


• Temperature and Hydration Dependence of Low-Frequency Spectra of Lipid Bilayers Studied by Terahertz Time-Domain Spectroscopy

  Naoki Yamamoto, Tomoyo Andachi, Atsuo Tamura, Keisuke Tominaga

  ACS Publications, Dec. 2014, J. Phys. Chem.B, 118, 48, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Designing Cell-Aggregating Peptides without Cytotoxicity

  Naoki Yamamoto, Atsuo Tamura

  Feb. 2014, BIOMACROMOLECULES, 15(2) (2), 512 - 523, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Low-frequency Spectra of a Phospholipid Bilayer Studied by Terahertz Time-domain Spectroscopy

  Tomoyo Andachi, Naoki Yamamoto, Atsuo Tamura, Keisuke Tominaga

  Jan. 2014, JOURNAL OF INFRARED MILLIMETER AND TERAHERTZ WAVES, 35(1) (1), 147 - 157, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• In silico discovery of small-molecule Ras inhibitors that display antitumor activity by blocking the Ras-effector interaction

  Fumi Shima, Yoko Yoshikawa, Min Ye, Mitsugu Araki, Shigeyuki Matsumoto, Jingling Liao, Lizhi Hu, Takeshi Sugimoto, Yuichi Ijiri, Azusa Takeda, Yuko Nishiyama, Chie Sato, Shin Muraoka, Atsuo Tamura, Tsutomu Osoda, Ken-ichiro Tsuda, Tomoya Miyakawa, Hiroaki Fukunishi, Jiro Shimada, Takashi Kumasaka, Masaki Yamamoto, Tohru Kataoka

  May 2013, PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA, 110(20) (20), 8182 - 8187, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• 3P054 Low-frequency dynamics of Trehalose-coated Lysozyme studied by terahertz time-domain spectroscopy(01A. Protein: Structure,Poster)

  Okada Risa, Yamamoto Naoki, Tamura Atsuo, Tominaga Keisuke

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 2013, Seibutsu Butsuri, 53(1) (1), S220, English


• 1P134 Temperature and hydration dependence of low-frequency dynamics of lysozyme studied by terahertz time-domain spectroscopy(07.Water & Hydration & Electrolyte,Poster,The 51st Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan)

  Yamamoto Naoki, Tamura Atsuo, Tominaga Keisuke

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 2013, Seibutsu Butsuri, 53(1) (1), S128, English


• Temperature and hydration dependence of low-frequency dynamics of a small globular protein studied by terahertz time-domain spectroscopy

  Naoki Yamamoto, Atsuo Tamura, Keisuke Tominaga

  2013, International Conference on Infrared, Millimeter, and Terahertz Waves, IRMMW-THz, English

  [Refereed]

  International conference proceedings


• Low-frequency dynamics of proteins and aqueous solutions studied by terahertz time-domain spectroscopy

  Naoki Yamamoto, Akane Ishihara, Azusa Kaneko, Haruka Iguchi, Ohki Kambara, Atsuo Tamura, Keisuke Tominaga

  2013, ULTRAFAST PHENOMENA AND NANOPHOTONICS XVII, 8623, English

  [Refereed]

  International conference proceedings


• Sub-nanometer-resolution imaging of peptide nanotubes in water using frequency modulation atomic force microscopy

  Tomoki Sugihara, Itsuho Hayashi, Hiroshi Onishi, Kenjiro Kimura, Atsuo Tamura

  Elsevier B.V., 2013, Chemical Physics, 419, 74 - 77, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Crystal structures of the state 1 conformations of the GTP-bound H-Ras protein and its oncogenic G12V and Q61L mutants

  Shin Muraoka, Fumi Shima, Mitsugu Araki, Tomoko Inoue, Akiko Yoshimoto, Yuichi Ijiri, Nobuaki Seki, Atsuo Tamura, Takashi Kumasaka, Masaki Yamamoto, Tohru Kataoka

  Jun. 2012, FEBS LETTERS, 586(12) (12), 1715 - 1718, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• 1E1546 Temperature and hydration effects of low-frequency spectra of native and denatured proteins studied by terahertz timedomain spectroscopy(Proteins: Property I,Oral Presentation,The 50th Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan)

  Yamamoto Naoki, Tamura Atsuo, Tominaga Keisuke

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 2012, Seibutsu Butsuri, 52, S28, English


• 3PT156 Low-frequency dynamics of phospholipid bilayers studied by terahertz time-domain spectroscopy(The 50th Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan)

  Andachi Tomoyo, Yamamoto Naoki, Tamura Atsuo, Tominaga Keisuke

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 2012, Seibutsu Butsuri, 52, S167 - S168, English


• Temperature and hydration dependence of low-frequency spectra of poly-L-glutamic acid with different secondary structures studied by terahertz time-domain spectroscopy

  Naoki Yamamoto, Ohki Kambara, Kohji Yamamoto, Atsuo Tamura, Shinji Saito, Keisuke Tominaga

  2012, SOFT MATTER, 8(6) (6), 1997 - 2006, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Solution Structure of the State 1 Conformer of GTP-bound H-Ras Protein and Distinct Dynamic Properties between the State 1 and State 2 Conformers

  Mitsugu Araki, Fumi Shima, Yoko Yoshikawa, Shin Muraoka, Yuichi Ijiri, Yuka Nagahara, Tomoya Shirono, Tohru Kataoka, Atsuo Tamura

  Nov. 2011, JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY, 286(45) (45), 39644 - 39653, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Critical Roles of Interactions among Switch I-preceding Residues and between Switch II and Its Neighboring alpha-Helix in Conformational Dynamics of the GTP-bound Ras Family Small GTPases

  Kousuke Matsumoto, Fumi Shima, Shin Muraoka, Mitsugu Araki, Lizhi Hu, Yuichi Ijiri, Rina Hirai, Jingling Liao, Takashi Yoshioka, Takashi Kumasaka, Masaki Yamamoto, Atsuo Tamura, Tohru Kataoka

  Apr. 2011, JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY, 286(17) (17), 15403 - 15412, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• 3H1346 Temperature and hydration dependence of low-frequency dynamics of myosin subfragment1 studied by terahertz time-domain spectroscopy(3H Protein: Property 5,The 49th Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan)

  Yamamoto Naoki, Zhang Feng, Tamura Atsuo, Tominaga Keisuke

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 2011, Seibutsu Butsuri, 51, S135, English


• Low-frequency dynamics of functional proteins studied by terahertz time-domain spectroscopy

  Naoki Yamamoto, Feng Zhang, Atsuo Tamura, Keisuke Tominaga

  2011, 2011 36TH INTERNATIONAL CONFERENCE ON INFRARED, MILLIMETER, AND TERAHERTZ WAVES (IRMMW-THZ), English

  [Refereed]

  International conference proceedings


• Solution Structure of the State 1 Conformation of GTP-bound H-Ras Protein: Implication for the Role of the Conformational Dynamics in Its Signaling Functions

  Mitsugu Araki, Fumi Shima, Yoko Yoshikawa, Shin Muraoka, Yuichi Ijiri, Yuka Nagahara, Tomoya Shirono, Tohru Kataoka, TAMURA Atsuo

  Jan. 2011, J. Biol. Chem, 286(45) (45), 39644 - 39653, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Terahertz Time-Domain Spectroscopy of Poly-L-lysine

  Ohki Kambara, Atsuo Tamura, Takashi Uchino, Kohji Yamamoto, Keisuke Tominaga

  Aug. 2010, BIOPOLYMERS, 93(8) (8), 735 - 739, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Structural Basis for Conformational Dynamics of GTP-bound Ras Protein

  Fumi Shima, Yuichi Ijiri, Shin Muraoka, Jingling Liao, Min Ye, Mitsugu Araki, Kousuke Matsumoto, Naoki Yamamoto, Takeshi Sugimoto, Yoko Yoshikawa, Takashi Kumasaka, Masaki Yamamoto, Atsuo Tamura, Tohru Kataoka

  Jul. 2010, JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY, 285(29) (29), 22696 - 22705, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Designed low amphipathic peptides with alpha-helical propensity exhibiting antimicrobial activity via a lipid domain formation mechanism

  Naoki Yamamoto, Atsuo Tamura

  May 2010, PEPTIDES, 31(5) (5), 794 - 805, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Helix-Hairpin Transitions of a Designed Peptide Studied by a Generalized-Ensemble Simulation

  Satoru G. Itoh, Atsuo Tamura, Yuko Okamoto

  Apr. 2010, JOURNAL OF CHEMICAL THEORY AND COMPUTATION, 6(4) (4), 979 - 983, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• 3P053 Low frequency dynamics of poly-L-glutamic acid studied by terahertz tima-domain spectroscopy(Protein: Property,The 48th Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan)

  Yamamoto Naoki, Kambara Ohki, Tamura Atsuo, Tominaga Keisuke

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 2010, Seibutsu Butsuri, 50(2) (2), S154, English


• Terahertz Time-Domain Spectroscopy on Proteins, Peptides, and Small Biological Molecules

  Ohki Kambara, Azusa Kaneko, Feng Zhang, Atsuo Tamura, Keisuke Tominaga

  2010, 35TH INTERNATIONAL CONFERENCE ON INFRARED, MILLIMETER, AND TERAHERTZ WAVES (IRMMW-THZ 2010), English

  [Refereed]

  International conference proceedings


• Solubility-dependent structural formation of a 25-residue, natively unfolded protein, induced by addition of a seven-residue peptide fragment

  Mitsugu Araki, Atsuo Tamura

  Apr. 2009, FEBS JOURNAL, 276(8) (8), 2336 - 2347, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Competition between Folding, Native-State Dimerisation and Amyloid Aggregation in beta-Lactoglobulin

  Daizo Hamada, Toshiki Tanaka, Gian Gaetano Tartaglia, Amol Pawar, Michele Vendruscolo, Mei Kawamura, Atsuo Tamura, Naoki Tanaka, Christopher M. Dobson

  Feb. 2009, JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY, 386(3) (3), 878 - 890, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• 1P-085 De novo design of membrane-active proteins(Membrane proteins, The 47th Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan)

  Yamamoto Naoki, Tamura Atsuo

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 2009, Seibutsu Butsuri, 49, S76 - S77, English


• Two conformational states of Ras GTPase exhibit differential GTP-binding kinetics

  Jingling Liao, Fumi Shima, Mitsugu Araki, Min Ye, Shin Muraoka, Takeshi Sugimoto, Mei Kawamura, Naoki Yamamoto, Atsuo Tamura, Tohru Kataoka

  May 2008, BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS, 369(2) (2), 327 - 332, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• NMR based structure-activity relationship analysis of an antimicrobial peptide, thanatin, engineered by site-specific chemical modification: Activity improvement and spectrum alteration

  Tomohiro Imamura, Naoki Yamamoto, Atsuo Tamura, Shinji Murabayashi, Shigeki Hashimoto, Hiroaki Shimada, Selichi Taguchi

  May 2008, BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS, 369(2) (2), 609 - 615, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• 3P-040 Searching for key factors in designing antimicrobial peptides(The 46th Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan)

  Yamamoto Naoki, Tamura Atsuo

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 2008, Seibutsu Butsuri, 48, S133, English


• Structural changes of poly-L-lysine in solution and lyophilized form

  Ohki Kambara, Atsuo Tamura, Akira Naito, Keisuke Tominaga

  2008, PHYSICAL CHEMISTRY CHEMICAL PHYSICS, 10(33) (33), 5042 - 5044, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Transformation of an alpha-helix peptide into a beta-hairpin induced by addition of a fragment results in creation of a coexisting state

  Mitsugu Araki, Atsuo Tamura

  Mar. 2007, PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS, 66(4) (4), 860 - 868, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• 3P013 Designing peptide nanotubes that bind metal ions(Proteins-structure and structure-function relationship,Poster Presentations)

  Kidowaki Aya, Tamura Atsuo

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 2007, Seibutsu Butsuri, 47, S206, English


• 3P025 Low-Frequency Spectra and Secondary Structures of poly-L-lysine in a Lyphilized Form(Hemeproteins. Electronic states. Proteins-structure and structure-function relationship,Oral Presentations)

  Kambara Ohki, Tamura Atsuo, Naito Akira, Uchino Takashi, Tominaga Keisuke

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 2007, Seibutsu Butsuri, 47, S209, English


• 1P025 Designing an antimicrobial peptide whose function is induced upon structural transformation(Proteins-structure and structure-function relationship,Oral Presentations)

  Yamamoto Naoki, Tamura Atsuo

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 2007, Seibutsu Butsuri, 47, S29, English


• Characterization of heme-coordinating histidyl residues of cytochrome b(5) based on the reactivity with diethylpyrocarbonate: A mechanism for the opening of axial imidazole rings

  Nobuyuki Nakanishi, Fusako Takeuchi, Hidetsugu Okamoto, Atsuo Tamura, Hiroshi Hori, Motonari Tsubaki

  Oct. 2006, JOURNAL OF BIOCHEMISTRY, 140(4) (4), 561 - 571, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Terahertz time-domain spectroscopy of amino acids and polypeptides

  K Yamamoto, K Tominaga, H Sasakawa, A Tamura, H Murakami, H Ohtake, N Sarukura

  Sep. 2005, BIOPHYSICAL JOURNAL, 89(3) (3), L22 - L24, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Crystal structure of M-Ras reveals a GTP-bound "off" state conformation of Ras family small GTPases

  M Ye, F Shima, S Muraoka, JL Liao, H Okamoto, M Yamamoto, A Tamura, N Yagi, T Ueki, T Kataoka

  Sep. 2005, JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY, 280(35) (35), 31267 - 31275, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Formation of morphologically similar globular aggregates from diverse aggregation-prone proteins in mammalian cells

  H Mukai, T Isagawa, E Goyama, S Tanaka, NF Bence, A Tamura, Y Ono, RR Kopito

  Aug. 2005, PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA, 102(31) (31), 10887 - 10892, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Guiding the search for a protein's maximum rate of folding

  YJ Zhu, XR Fu, T Wang, A Tamura, S Takada, JG Savan, F Gai

  Dec. 2004, CHEMICAL PHYSICS, 307(2-3) (2-3), 99 - 109, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Mapping the position of the transition state in the folding of a small alpha/beta protein, POIA1

  S Tanaka, S Kojima, A Tamura

  Dec. 2004, CHEMICAL PHYSICS, 307(2-3) (2-3), 233 - 242, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Key elements for protein foldability revealed by a combinatorial approach among similarly folded but distantly related proteins

  S Morimoto, A Tamura

  Jun. 2004, BIOCHEMISTRY, 43(21) (21), 6596 - 6605, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• 2P086 The reaction mechanism of AsA-dependent cytochrome b561 reduction as revealed by DEPC treatment of cytochrome b5

  Nakanishi N., Takeuchi F., Hori H., Okamoto H., Tamura A., Tsubaki M.

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 2004, Seibutsu Butsuri, 44, S131, Japanese


• 3P109 Design of stable β-sheet peptides based on a single layer β-sheet

  Okamoto H., Sasakawa H., Nakagawa T., Tamura A.

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 2004, Seibutsu Butsuri, 44, S217, Japanese


• Structural characterization of fibrillar aggregates of proteins by mass spectroscopy

  YONEHARA Kumiko, TAMURA Atsuo

  Fibrillar aggregates observed in vivo and in vitro are part of "abnormal" structures of proteins. Since many proteins are capable of forming such fibrillar aggregates that share characteristics of the cross-β structure at an atomic level, we consider the fibril structure as one of general states of proteins. It is thus profoundly important to reveal the fibril structure and mechanism of its formation. To this end, mass spectrometry is used as an essential tool by making full use of the inherent sensitivity and high information content. Especially, combination of proteolysis and mass spectrometry is a powerful technique to characterize structural features of the aggregated state of proteins. By identifying fragments produced in the course of proteolysis, it is possible to discern differences in local stability within the analyzed protein and to reconstruct the structure of the mature fibril. In this review, we explain several useful methods to characterize fibrillar aggregates by the combined use of proteolysis and mass spectrometry.

  The Mass Spectrometry Society of Japan, 2004, J. Mass Spectrom. Soc. Jpn., 52(3) (3), 102 - 105, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• De novo design of foldable proteins with smooth folding funnel: Automated negative design and experimental verification

  WZ Jin, O Kambara, H Sasakawa, A Tamura, S Takada

  May 2003, STRUCTURE, 11(5) (5), 581 - 590, English

  Scientific journal


• Designing β-sheet peptides based on the single layer β-sheet.

  Sasakawa H., Nakagawa T., Okamoto H., Tamura A.

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 2003, Seibutsu Butsuri, 43, S77, Japanese


• Calorimetric dissection of thermal unfolding of OspA, a predominantly beta-sheet protein containing a single-layer beta-sheet

  T Nakagawa, H Shimizu, K Link, A Koide, S Koide, A Tamura

  Nov. 2002, JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY, 323(4) (4), 751 - 762, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Far-infrared absorption measurements of polypeptides and cytochrome c by THz radiation

  K Yamamoto, K Tominaga, H Sasakawa, A Tamura, H Murakami, H Ohtake, N Sarukura

  May 2002, BULLETIN OF THE CHEMICAL SOCIETY OF JAPAN, 75(5) (5), 1083 - 1092, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Structure of POIA1, a homologous protein to the propeptide of subtilisin: Implication for protein foldability and the function as an intramolecular chaperone

  H Sasakawa, S Yoshinaga, S Kojima, A Tamura

  Mar. 2002, JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY, 317(1) (1), 159 - 167, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• 1L1330 Assignment of functional domains of the propeptide in the maturation process of subtilisin

  Morimoto S., Tamura A.

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 2002, Seibutsu Butsuri, 42(2) (2), S69, Japanese


• Formation of the single-layer beta-sheet of Borrelia burgdorferi OspA in the absence of the C-terminal capping globular domain

  XL Huang, T Nakagawa, A Tamura, K Link, A Koide, S Koide

  Apr. 2001, JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY, 308(2) (2), 367 - 375, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• de novo design of proteins-3 helix bundle : (I)sequence design by energy landscape theory

  Jin W., Kambara O., Tamura A., Takada S.

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 2001, Seibutsu Butsuri, 41, S46, Japanese


• Application of THz radiation to far-infrared absorption measurements of biopolymers

  K Yamamoto, K Tominaga, H Sasakawa, A Tamura, H Murakami, H Ohtake, N Sarukura

  2001, CLEO(R)/PACIFIC RIM 2001, VOL II, TECHNICAL DIGEST, 200 - 201, English

  International conference proceedings


• Secondary structures and structural fluctuation in a dimeric protein, Streptomyces subtilisin inhibitor

  H Sasakawa, A Tamura, S Fujimaki, S Taguchi, K Akasaka

  Nov. 1999, JOURNAL OF BIOCHEMISTRY, 126(5) (5), 859 - 865, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Backbone H-1, C-13, and N-15 resonance assignments of Streptomyces subtilisin inhibitor

  H Sasakawa, A Tamura, K Akasaka, S Taguchi, Y Miyake, M Kainosho

  Jul. 1999, JOURNAL OF BIOMOLECULAR NMR, 14(3) (3), 285 - 286, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Multistep denaturation of Borrelia burgdorferi OspA, a protein containing a single-layer beta-sheet

  S Koide, ZM Bu, D Risal, TN Pham, T Nakagawa, A Tamura, DM Engelman

  Apr. 1999, BIOCHEMISTRY, 38(15) (15), 4757 - 4767, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Solution structure of a proteinase inhibitor POIA1

  Yoshinaga S., Sasakawa H., Tamura A., Akasaka K., Kojima S., Miura K.

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 1999, Seibutsu Butsuri, 39, S103, Japanese


• Multistep denaturation of Outer surface protein A (OspA)

  Nakagawa T., Tamura A., Akasaka K., Koide S., Huang X., Link K., Koide A.

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 1999, Seibutsu Butsuri, 39, S163, Japanese


• Mutational effects on cold denaturation and hydration of a protein, Streptomyces subtilisin inhibitor

  A Tamura

  Jan. 1998, THERMOCHIMICA ACTA, 308(1-2) (1-2), 35 - 40, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• The entropy cost of protein association

  A Tamura, PL Privalov

  Nov. 1997, JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY, 273(5) (5), 1048 - 1060, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• Dynamics of the three methionyl side chains of Streptomyces subtilisin inhibitor. Deuterium NMR studies in solution and in the solid state

  A Tamura, M Matsushita, A Naito, S Kojima, KI Miura, K Akasaka

  Jan. 1996, PROTEIN SCIENCE, 5(1) (1), 127 - 139, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• A thermodynamic study of mutant forms of Streptomyces subtilisin inhibitor. II. Replacements at the interface of dimer formation, Val13

  Atsuo Tamura, Shuichi Kojima, Kin-Ichiro Miura, Julian M. Sturtevant

  Jun. 1995, Journal of Molecular Biology, 249(3) (3), 636 - 645, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• A THERMODYNAMIC STUDY OF MUTANT FORMS OF STREPTOMYCES SUBTILISIN INHIBITOR .3. REPLACEMENTS OF A HYPER-EXPOSED RESIDUE, MET73

  A TAMURA, JM STURTEVANT

  Jun. 1995, JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY, 249(3) (3), 646 - 653, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• A THERMODYNAMIC STUDY OF MUTANT FORMS OF STREPTOMYCES SUBTILISIN INHIBITOR .1. HYDROPHOBIC REPLACEMENTS AT THE POSITION OF METL03

  A TAMURA, JM STURTEVANT

  Jun. 1995, JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY, 249(3) (3), 625 - 635, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• A THERMODYNAMIC STUDY OF MUTANT FORMS OF STREPTOMYCES SUBTILISIN INHIBITOR .2. REPLACEMENTS AT THE INTERFACE OF DIMER FORMATION, VAL13

  A TAMURA, S KOJIMA, KI MIURA, JM STURTEVANT

  Jun. 1995, JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY, 249(3) (3), 636 - 645, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• SIGNIFICANT DISCREPANCIES BETWEEN VANT HOFF AND CALORIMETRIC ENTHALPIES

  H NAGHIBI, A TAMURA, JM STURTEVANT

  Jun. 1995, PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA, 92(12) (12), 5597 - 5599, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• タンパク質低温変性の熱力学

  田村 厚夫

  1995, 熱測定, 22, 186 - 189, Japanese

  [Refereed]

  Scientific journal


• Cold denaturation of proteins

  TAMURA ATSUO

  It has been known that proteins can be denatured not only by increasing the temperature but also by decreasing it. The latter phenomenon, which is normally called "cold denaturation", shows common features of protein unfolding as well as characteristics that are specific to each protein.

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 1995, 生物物理, 35(1) (1), 40 - 43, Japanese

  [Refereed][Invited]

  Scientific journal


• EFFECT OF AN INTERSUBUNIT DISULFIDE BOND ON THE STABILITY OF STREPTOMYCES SUBTILISIN INHIBITOR

  A TAMURA, S KOJIMA, K MIURA, JM STURTEVANT

  Dec. 1994, BIOCHEMISTRY, 33(48) (48), 14512 - 14520, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• QUANTITATIVE-EVALUATION OF WATER-CONTENT IN A SOLID PROTEIN BY DEUTERIUM NMR

  A TAMURA, K AKASAKA

  Feb. 1992, BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA, 1119(2) (2), 178 - 184, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• STRUCTURE OF THE ACTIVE 27-RESIDUE FRAGMENT OF HUMAN CALPASTATIN

  R ISHIMA, A TAMURA, K AKASAKA, K HAMAGUCHI, K MAKINO, T MURACHI, M HATANAKA, M MAKI

  Dec. 1991, FEBS LETTERS, 294(1-2) (1-2), 64 - 66, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• COLD DENATURATION AND HEAT DENATURATION OF STREPTOMYCES SUBTILISIN INHIBITOR .2. H-1-NMR STUDIES

  A TAMURA, K KIMURA, K AKASAKA

  Nov. 1991, BIOCHEMISTRY, 30(47) (47), 11313 - 11320, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• COLD DENATURATION AND HEAT DENATURATION OF STREPTOMYCES SUBTILISIN INHIBITOR .1. CD AND DSC STUDIES

  A TAMURA, K KIMURA, H TAKAHARA, K AKASAKA

  Nov. 1991, BIOCHEMISTRY, 30(47) (47), 11307 - 11313, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• MECHANISMS OF TEMPORARY INHIBITION IN STREPTOMYCES SUBTILISIN INHIBITOR INDUCED BY AN AMINO-ACID SUBSTITUTION, TRYPTOPHAN-86 REPLACED BY HISTIDINE

  A TAMURA, K KANAORI, S KOJIMA, KUMAGAI, I, K MIURA, K AKASAKA

  May 1991, BIOCHEMISTRY, 30(21) (21), 5275 - 5286, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• INTERNAL MOTION OF A TRYPTOPHAN RESIDUE IN STREPTOMYCES SUBTILISIN INHIBITOR - DEUTERIUM NUCLEAR MAGNETIC-RESONANCE IN SOLUTION

  K AKASAKA, T INOUE, A TAMURA, H WATARI, K ABE, M KAINOSHO

  1988, PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND GENETICS, 4(2) (2), 131 - 136, English

  [Refereed]

  Scientific journal


• PROTON NUCLEAR-MAGNETIC-RESONANCE STUDY ON THE SOLUTION CONFORMATION OF HUMAN EPIDERMAL GROWTH-FACTOR

  K MAKINO, M MORIMOTO, M NISHI, S SAKAMOTO, A TAMURA, H INOOKA, K AKASAKA

  Nov. 1987, PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA, 84(22) (22), 7841 - 7845, English

  [Refereed]

  Scientific journal

• アミロイド核形成メカニズムの解明を目指した核形成中間体の捕捉と構造解析

  吉川祐樹, 山本直樹, 井上倫太郎, 守島健, 杉山正明, 田村厚夫, 茶谷絵理

  2020, KURNS-EKR (Web), (6) (6)


• フィブリノーゲンによるインスリンB鎖アミロイド線維の形成阻害

  茶谷絵理, 山本直樹, 赤井大気, 井上倫太郎, 杉山正明, 田村厚夫

  2019, KURNS-EKR (Web), (3) (3)


• タンパク質の動的挙動に及ぼす水和および熱活性の影響；広帯域誘電分光法による観測

  YAMAMOTO Naoki, OHTA Kaoru, TAMURA Atsuo, TOMINAGA Keisuke

  応用物理学会, 2016, 応用物理, 85(8) (8), 689 - 692, Japanese

  [Refereed]

  Introduction scientific journal


• 3Fa04 NMR based structure-activity relationship analysis of an antimicrobial peptide, thanatin, engineered by site-specific chemical modification

  ORIKASA Yoshitake, IMAMURA Tomohiro, YAMAMOTO Naoki, TAMURA Atsuo, HASHIMOTO Shigeki, SHIMADA Hiroaki, TAGUCHI Seiichi

  日本生物工学会, 2008, 日本生物工学会大会講演要旨集, 20, 167 - 167, Japanese


• Functional tolerance of Streptomyces subtilisin inhibitor toward conformational and stability changes caused by single-point mutations in the hydrophobic core

  M Oda, A Tamura, K Kanaori, S Kojima, K Miura, K Momma, B Tonomura, K Akasaka

  Dec. 2002, JOURNAL OF BIOCHEMISTRY, 132(6) (6), 991 - 995, English


• Observation of power law in FIR absorption spectra of biopolymers.

  山本晃司, 富永圭介, 笹川拡明, 田村厚夫, 村上英利, 大竹秀幸, 猿倉信彦

  24 Sep. 2001, 分子構造総合討論会講演要旨集, 2001, 250, Japanese


• Far‐infrared absorption spectra by THz radiation: Its application to biopolymers.

  山本晃司, 富永圭介, 笹川拡明, 田村厚夫, 村上英利, 大竹秀幸, 猿倉信彦

  27 Sep. 2000, 分子構造総合討論会講演要旨集, 2000, 279, Japanese


• Far infrared absorption spectra of lowfrequency modes of proteins measured by THz radiation

  Yamamoto K, Tominaga K, Sasakawa H, Tamura A, Murakami H, Ohtake H, Sarukura N

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 2000, Seibutsu Butsuri, 40(0) (0), S9, Japanese


• Characterization of the cold-denatured form of SSI

  SASAKAWA H., KITAWAKI A., NAKAGAWA T., TAMURA A., AKASAKA K.

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, Oct. 1997, Biophysics, 37, S106, Japanese


• Formation of th cold-denatured state of SSI

  TAKESHITA Y., FUJIMAKI S., SASAKAWA H., TAMURA A., AKASAKA K.

  The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, Oct. 1997, Biophysics, 37, S105, Japanese


• FUNCTIONAL STRUCTURE OF PROTEASE INHIBITOR - STRUCTURAL REQUIREMENTS IN SSI FOR ITS INHIBITORY-ACTION

  S KOJIMA, A TAMURA, KUMAGAI, I, K AKASAKA, K MIURA

  Sep. 1994, PROTEIN ENGINEERING, 7(9) (9), 1156 - 1157, English

  Summary international conference


• INTERACTION OF SUBTILISIN BPN' AND RECOMBINANT STREPTOMYCES SUBTILISIN INHIBITORS WITH SUBSTITUTED-P(1) SITE RESIDUES

  K MASUDAMOMMA, T HATANAKA, K INOUYE, K KANAORI, A TAMURA, K AKASAKA, S KOJIMA, KUMAGAI, I, K MIURA, B TONOMURA

  Oct. 1993, JOURNAL OF BIOCHEMISTRY, 114(4) (4), 553 - 559, English

• Biotechnological Recycling of Rare and Precious Metals － Latest Research Trends and Technology Seeds －

  Atsuo Tamura, Yoshihiro Iida

  Contributor, 人工設計ペプチドを用いたレアメタルの選択回収, CMC Research, Mar. 2024, ISBN: 9784910581507


• Handbook of Calorimetry and Thermal Analysis

  Atsuo Tamura

  Contributor, Cold Denaturation of Proteins, Maruzen Publishing, Aug. 2020


• ペプチド医薬品のスクリーニング・安定化・製剤化技術

  TAMURA ATSUO

  Others, 技術情報協会, Dec. 2017, Japanese

  Scholarly book


• バイオベース資源確保戦略 –都市鉱山・海底鉱山に眠る貴金属・レアメタル等の 分離・回収技術-

  TAMURA ATSUO

  Others, シーエムシー出版, Jul. 2015, Japanese, 選択的レアメタル/アース回収能を持った人工設計ペプチドの創製

  Scholarly book


• Temperature and hydration dependence of low-frequency dynamics of two muscle proteins studied by terahertz time-domain spectroscopy

  Naoki Yamamoto, Feng Zhang, Atsuo Tamura, TOMINAGA Keisuke

  Others, Proceedings of 3rd International THz-Bio Workshop, 2012, English

  Scholarly book


• Low-frequency dynamics of functional proteins studied by terahertz time-domain spectroscopy

  Naoki Yamamoto, Feng Zhang, Atsuo Tamura, TOMINAGA Keisuke

  Others, Proceedings of the conference IRMMW-THz 2011, 2011, English

  Scholarly book


• Cold denaturation and folding/unfolding of a protein at low temperature in “Old and New Views of Protein Folding”

  TAMURA ATSUO

  Elsevier, Amsterdam, 1999


• Cold denaturation and folding/unfolding of a protein at low temperature in “Old and New Views of Protein Folding”

  TAMURA Atsuo

  Joint work, Elsevier; Amsterdam, 1999, English

  Scholarly book

• 人工設計ペプチドナノファイバーの構造・熱力学的解析

  黒川南, 田村厚夫

  バイオインタラクション研究会第11回ワークショップ(オンライン), Nov. 2020, Japanese, 京都, Japan, Domestic conference

  [Invited]

  Nominated symposium


• Secondary structure transformation of artificially designed peptide nanofibers

  Minami Kurokawa, Mika Hirose, Kodai Kawamoto, Atsuo Tamura

  第58回日本生物物理学会年会, Sep. 2020, English, Web上での発表, Domestic conference

  Oral presentation


• Design of cyclic and linear peptides interacting with transition metal ions

  森下梨佳子, 田村厚夫

  第58回日本生物物理学会年会, Sep. 2020, Japanese, Web上での発表, Domestic conference

  Poster presentation


• 腫瘍細胞破壊能を有するpH応答性人工設計ペプチド

  櫻井遥, 西村香音, 山本翔太, 丸山達夫, 田村厚夫

  若手フロンティア研究会2019, Dec. 2019, Japanese

  Poster presentation


• 亜鉛結合能を持つペプチドの人工設計

  本多紘, 田村厚夫

  若手フロンティア研究会2019, Dec. 2019, Japanese

  Poster presentation


• 遷移金属イオンと相互作用する環状及び鎖状ペプチドの設計

  森下梨佳子, 田村厚夫

  若手フロンティア研究会2019, Dec. 2019, Japanese

  Poster presentation


• 構造転移能を有するペプチドナノファイバーの人工設計

  黒川南, 田村厚夫

  若手フロンティア研究会2019, Dec. 2019, Japanese

  Poster presentation


• 人工設計ペプチドによる繊維状ナノ構造体の形成

  黒川南, 田村厚夫

  第10回サイエンスフロンティア研究発表会, Oct. 2019, Japanese

  Poster presentation


• Artificially designed pH-responsive α helical peptides that damage tumor cells selectively

  Haruka Sakurai, Kanon Nishimura, Shota Yamamoto, Tatsuo Maruyama, Atsuo Tamura

  The 56th Japanese Peptide Symposium, Oct. 2019, English

  Poster presentation


• Designing artificial peptides that hydeolyze amyloid beta protein

  Yoshihiro Iida, Atsuo Tamura

  第57回日本生物物理学会年会, Sep. 2019, Japanese

  Poster presentation


• 種々の脂質に対するpH 応答性ヘリックス型人工設計ペプチドの膜破壊能の評価

  櫻井 遥, TAMURA ATSUO

  第19回日本蛋白質科学会年会･第71回日本細胞生物学会大会 合同年次大会, Jun. 2019, Japanese, 神戸国際会議場, Domestic conference

  Poster presentation


• Trapping and structural analysis of nucleation intermediates aimed at clarifying amyloid nucleation mechanisms

  吉川 祐樹, 山本 直樹, 井上 倫太郎, 杉山 正明, TAMURA ATSUO, CHATANI ERI

  第19回日本蛋白質科学会年会･第71回日本細胞生物学会大会 合同年次大会, Jun. 2019, English, 神戸国際会議場, Domestic conference

  Poster presentation


• Molecular design of peptide enzymes intended to form fibers

  永瀬 陽望, TAMURA ATSUO

  第19回日本蛋白質科学会年会･第71回日本細胞生物学会大会 合同年次大会, Jun. 2019, English, 神戸国際会議場, Domestic conference

  Poster presentation


• Designing an α-helical peptide nanofiber with α-β conformational switching ability

  黒川 南, TAMURA ATSUO

  第19回日本蛋白質科学会年会･第71回日本細胞生物学会大会 合同年次大会, Jun. 2019, English, 神戸国際会議場, Domestic conference

  Poster presentation


• Artificially designed peptides that bind rare metals selectively

  飯田 禎弘, TAMURA ATSUO

  第19回日本蛋白質科学会年会･第71回日本細胞生物学会大会 合同年次大会, Jun. 2019, English, 神戸国際会議場, Domestic conference

  Poster presentation


• 人工設計ペプチドによるナノファイバーの形成とその構造制御（口頭）

  黒川 南, TAMURA ATSUO

  第66回 日本生化学会 近畿支部例会, May 2019, Japanese, 京都大学宇治キャンパス, Domestic conference

  Oral presentation


• 人工設計ペプチドによるナノファイバーの形成とその構造制御（ポスター）

  黒川 南, TAMURA ATSUO

  第66回 日本生化学会 近畿支部例会, May 2019, Japanese, 京都大学宇治キャンパス, Domestic conference

  Poster presentation


• EF-handモチーフを導入したカルシウム結合型ペプチドの設計とそのナノファイバー化（口頭）

  森下 梨佳子, 廣瀬 未果, 川本 晃大, 岩崎 憲治, TAMURA ATSUO

  第66回 日本生化学会 近畿支部例会, May 2019, Japanese, 京都大学宇治キャンパス, Domestic conference

  Oral presentation


• EF-handモチーフを導入したカルシウム結合型ペプチドの設計とそのナノファイバー化（ポスター）

  森下 梨佳子, 廣瀬 未果, 川本 晃大, 岩崎 憲治, TAMURA ATSUO

  第66回 日本生化学会 近畿支部例会, May 2019, Japanese, 京都大学宇治キャンパス, Domestic conference

  Poster presentation


• フィブリノーゲンによるインスリンB鎖アミロイド線維の形成阻害

  CHATANI ERI, 山本 直樹, 赤井 大気, 井上 倫太郎, 杉山 正明, TAMURA ATSUO

  京都大学複合原子力科学研究所 第53回学術講演会プログラム, Feb. 2019, Japanese, 京都大学複合原子力科学研究所, Domestic conference

  Poster presentation


• ナノファイバー形成能を有するペプチド酵素の分子設計

  永瀬 陽望, TAMURA ATSUO

  非共有結合系の分子科学：計測技術から探る生体分子科学の新展開/研究プロジェクト「非共有結合系分子科学研究」, Jan. 2019, Japanese, 神戸大学 理学部Z201・Z202号室, Domestic conference

  Poster presentation


• Structural Characterization of Amyloid Nucleation Intermediates of Insulin B Chain

  ○Yuhki Yoshikawa, Naoki Yamamoto, Atsuo Tamura, Eri Chatani

  非共有結合系の分子科学：計測技術から探る生体分子科学の新展開/研究プロジェクト「非共有結合系分子科学研究」, Jan. 2019, English, 神戸大学 理学部Z201・Z202号室, Domestic conference

  Poster presentation


• pH変化に応じて膜破壊能を持つヘリックス型ペプチドの分子設計

  櫻井 遥, TAMURA ATSUO

  非共有結合系の分子科学：計測技術から探る生体分子科学の新展開/研究プロジェクト「非共有結合系分子科学研究」, Jan. 2019, Japanese, 神戸大学 理学部Z201・Z202号室, Domestic conference

  Poster presentation


• ナノファイバー形成による人工酵素ペプチドの高機能化

  永瀬 陽望, TAMURA ATSUO

  神戸大学 研究基盤センター 若手フロンティア研究会, Dec. 2018, Japanese, 神戸大学百年記念館, Domestic conference

  Poster presentation


• カルシウムイオン結合能及びナノファイバー形成能を有するペプチド設計

  滝田 茉央, 廣瀬 未果, 川本 晃大, 岩崎 憲治, TAMURA ATSUO

  神戸大学 研究基盤センター 若手フロンティア研究会, Dec. 2018, Japanese, 神戸大学百年記念館, Domestic conference

  Poster presentation


• アミロイド核形成メカニズムの解明を目指した核形成中間体の捕捉および構造解析

  吉川 祐樹, 山本 直樹, TAMURA ATSUO, CHATANI ERI

  神戸大学 研究基盤センター 若手フロンティア研究会, Dec. 2018, Japanese, 神戸大学百年記念館, Domestic conference

  Poster presentation


• pH応答性膜破壊能を有するヘリックス型設計ペプチド

  櫻井 遥, TAMURA ATSUO

  神戸大学 研究基盤センター 若手フロンティア研究会, Dec. 2018, Japanese, 神戸大学百年記念館, Domestic conference

  Poster presentation


• Structural comparison of amyloid nucleation intermediates of insulin B chain formed at different pHs

  ○Yuhki Yoshikawa, Naoki Yamamoto, Atsuo Tamura, Eri Chatani

  第56回日本生物物理学会年会, Sep. 2018, English, 岡山大学 津島キャンパス, Domestic conference

  Poster presentation


• pH変化に応じて膜破壊能を持つヘリックス型人工設計ペプチド (口頭)

  櫻井 遥, TAMURA ATSUO

  第91回日本生化学会大会, Sep. 2018, Japanese, 国立京都国際会館, Domestic conference

  Oral presentation


• pH変化に応じて膜破壊能を持つヘリックス型人工設計ペプチド (ポスター)

  櫻井 遥, TAMURA ATSUO

  第91回日本生化学会大会, Sep. 2018, Japanese, 国立京都国際会館, Domestic conference

  Poster presentation


• Investigation of multi-step nucleation of insulin B chain amyloid fibrils and its inhibition

  Naoki Yamamoto, Taiki Akai, Shoko Tsuhara, Rintaro Inoue, Masaaki Sugiyama, Atsuo Tamura, ○Eri Chatani

  第56回日本生物物理学会年会, Sep. 2018, English, 岡山大学 津島キャンパス, Domestic conference

  Oral presentation


• 様々なpHにおけるインスリンB鎖のアミロイド核形成反応中間体の観察

  吉川 祐樹, 山本 直樹, TAMURA ATSUO, CHATANI ERI

  第18回日本蛋白質科学会 ワークショップ「分子夾雑の蛋白質科学」, Jun. 2018, Japanese, 朱鷺メッセ, Domestic conference

  Poster presentation


• 様々なpHにおけるインスリンB鎖のアミロイド核形成反応中間体の観察

  吉川 祐樹, 山本 直樹, TAMURA ATSUO, CHATANI ERI

  第18回日本蛋白質科学会, Jun. 2018, Japanese, 朱鷺メッセ, Domestic conference

  Poster presentation


• タンパク質の広帯域誘電分光；水和水ダイナミクスおよびその熱活性の検証

  山本 直樹, 伊藤 奨太, OHTA KAORU, 中西 真大, TAMURA ATSUO, 井上 圭一, 神取 秀樹, CHATANI ERI, TOMINAGA KEISUKE

  第18回日本蛋白質科学会 ワークショップ「分子夾雑の蛋白質科学」, Jun. 2018, Japanese, 朱鷺メッセ, Domestic conference

  Poster presentation


• タンパク質の広帯域誘電分光；水和水ダイナミクスおよびその熱活性の検証

  山本 直樹, 伊藤 奨太, OHTA KAORU, 中西 真大, TAMURA ATSUO, 井上 圭一, 神取 秀樹, CHATANI ERI, TOMINAGA KEISUKE

  第18回日本蛋白質科学会, Jun. 2018, Japanese, 朱鷺メッセ, Domestic conference

  Poster presentation


• 活性部位をbヘアピンに組み込んだミニチュア酵素の分子設計

  永瀬 陽望, TAMURA ATSUO

  第65回日本生化学会 近畿支部例会, May 2018, Japanese, 兵庫医科大学 教育研究棟, Domestic conference

  Oral presentation


• カルシウムイオン結合能及びナノファイバー形成能を有するペプチドの分子設計

  滝田 茉央, TAMURA ATSUO

  第65回日本生化学会 近畿支部例会, May 2018, Japanese, 兵庫医科大学 教育研究棟, Domestic conference

  Oral presentation


• pH応答性構造転移能および膜破壊能を有するペプチドの分子設計

  櫻井 遥, TAMURA ATSUO

  第65回日本生化学会 近畿支部例会, May 2018, Japanese, 兵庫医科大学 教育研究棟, Domestic conference

  Oral presentation


• Characterization and stabilization of prefibrillar aggregate of insulin B chain for inhibition of amyloid fibril formation

  ○Naoki Yamamoto, Taiki Akai, Shoko Tsuhara, Atsuo Tamura, Rintaro Inoue, Masaaki Sugiyama, Eri Chatani

  新学術領域「動的秩序と機能」第6回国際シンポジウム, Jan. 2018, English, TKP浜松アクトタワーカンファレンスセンター, Domestic conference

  Poster presentation


• 炭酸カルシウム結晶制御を目指したカルシウムイオンと結合する自己集合型ペプチドの分子設計

  滝田 茉央, TAMURA ATSUO

  神戸大学 研究基盤センター 若手フロンティア研究会2017, Dec. 2017, Japanese, 神戸大学, Domestic conference

  Poster presentation


• 耐熱性α-ヘリックス型ペプチドナノファイバーの人工設計

  大津 知也, TAMURA ATSUO

  2017年度生命科学系学会合同年次大会, Dec. 2017, Japanese, 神戸ポートアイランド, Domestic conference

  Poster presentation


• カルシウムイオンとの結合能を持った自己集合型ペプチドの分子設計(口頭)

  滝田 茉央, TAMURA ATSUO

  2017年度生命科学系学会合同年次大会, Dec. 2017, Japanese, 神戸ポートアイランド, Domestic conference

  Oral presentation


• カルシウムイオンとの結合能を持った自己集合型ペプチドの分子設計(ポスター)

  滝田 茉央, TAMURA ATSUO

  2017年度生命科学系学会合同年次大会, Dec. 2017, Japanese, 神戸ポートアイランド, Domestic conference

  Poster presentation


• Designing artificial peptides that have ability to hydrolyze amyloid fibrils

  飯田 禎弘, TAMURA ATSUO

  第55回日本生物物理学会年会, Sep. 2017, Japanese, 熊本大学 黒髪北地区, Domestic conference

  Oral presentation


• A specific form of prefibrillar aggregates that functions as a precursor of amyloid nucleation

  YAMAMOTO NAOKI, Shoko Tsuhara, TAMURA ATSUO, CHATANI ERI

  第55回日本生物物理学会年会, Sep. 2017, Japanese, 熊本大学 黒髪北地区, Domestic conference

  Oral presentation


• 超音波照射によるインスリンB 鎖アミロイド前駆中間体の線維化誘導

  YAMAMOTO NAOKI, 津原 祥子, TAMURA ATSUO, CHATANI ERI

  第17回日本蛋白質科学会年会, Jun. 2017, Japanese, 仙台国際センター, Domestic conference

  Poster presentation


• Artificially designed peptides that hydrolyze amyloid fibrils

  飯田 禎弘, TAMURA ATSUO

  第17回日本蛋白質科学会年会, Jun. 2017, English, 仙台国際センター, Domestic conference

  Poster presentation


• 耐熱性ナノファイバーを形成する両親媒性ヘリックスペプチドの分子設計

  大津 知也, TAMURA ATSUO

  第64回日本生化学会近畿支部例会, May 2017, Japanese, 大阪大学豊中キャンパス, Domestic conference

  Oral presentation


• カルシウムイオンと結合する自己集合型ペプチドの設計

  滝田 茉央, TAMURA ATSUO

  第64回日本生化学会近畿支部例会, May 2017, Japanese, 大阪大学豊中キャンパス, Domestic conference

  Oral presentation


• Role of prefibrillar intermediates of insulin B chain in its amyloid fibril formation

  ○Naoki Yamamoto, Shoko Tsuhara, Atsuo Tamura, Eri Chatani

  新学術領域「動的秩序と機能」第5回国際シンポジウム, Jan. 2017, English, 東京大学駒場キャンパス, International conference

  Poster presentation


• Protein Hydration Dynamics Studied by Broadband Dielectric Spectroscopy

  ○Naoki Yamamoto, Shota Ito, Kaoru Ohta, Atsuo Tamura, Eri Chatani, Hideki Kandori, Keisuke Tominaga

  Japan-Taiwan Medical Spectroscopy International Symposium, Dec. 2016, English, 淡路夢舞台国際会議場, International conference

  Oral presentation


• Design of peptides that specifically bind to the rare metal

  ○Yoshihiro Iida, Atsuo Tamura

  第54回日本生物物理学会年会, Nov. 2016, English, つくば国際会議場, Domestic conference

  Poster presentation


• ドラッグデリバリーを志向したペプチドナノチューブの分子設計

  齋藤 康平, TAMURA ATSUO

  第89回日本生化学会大会, Sep. 2016, Japanese, 日本生化学会, 仙台国際センター/東北大学川内北キャンパス, Domestic conference

  Poster presentation


• Artificially designed peptides that degrade amyloid fibrils.

  ○Yoshihiro Iida, Atsuo Tamura

  The Protein Society 2016 Annual Symposium, Jul. 2016, English, The Protein Society, Baltimore, MD, USA, International conference

  Poster presentation


• The mechanism of the amyloid fibril formation via prefibrillar intermediates -Characterizing early aggregates formed by insulin B chain-

  Naoki Yamamoto, Shoko Tsuhara, Atsuo Tamura, Eri Chatani

  The 16th Annual Meeting of the Protein Science Society of Japan, Jun. 2016, Japanese, 福岡国際会議場, Domestic conference

  Poster presentation


• 薬剤候補化合物を内包する自己集合ペプチドなのチューブの分子設計

  斎藤 康平, TAMURA ATSUO

  第88回日本生化学会大会, Dec. 2015, Japanese, 神戸国際会議場, Domestic conference

  Poster presentation


• Hydrolysis of lipid droplets by artificially designed peptides

  IIDA YOSHIHIRO, TAMURA ATSUO

  第53回日本生物物理学会, Sep. 2015, English, 金沢, Domestic conference

  Oral presentation


• アミロイド線維分解能を持つミニチュア酵素の人工設計

  TAMURA ATSUO, 飯田 禎弘

  第3回日本アミロイドー シス研究会学術集会, Aug. 2015, Japanese, 東京都(KKRホテル東京), Domestic conference

  Oral presentation


• Temperature and Hydration Dependence ofthe Complex Dielectric spectra of proteins at GHz and THz regions obtained by THz Time-domain spectroscopy and dielectric spectroscopy

  Naoki Yamamoto, CHATANI ERI, TAMURA ATSUO, TOMINAGA KEISUKE

  AWEST2015, Jun. 2015, English, 淡路夢舞台国際会議場, International conference

  Invited oral presentation


• 機能性ペプチドの人工設計：アミロイド分解能を持つミニチュア酵素の創製へ

  TAMURA ATSUO

  ライフサイエンス ワールド 2015（第12回アカデミックフォーラム）, May 2015, Japanese, リード エグジビション ジャパン 株式会社, 東京ビッグサイト, Domestic conference

  Oral presentation


• 新機能を有するペプチド分子の人工設計:アミロイド分解能とレアメタル結合回収能

  TAMURA ATSUO

  第33回シーズ公開会, Feb. 2015, Japanese, 大阪科学技術センター, Domestic conference

  [Invited]

  Invited oral presentation


• 人工設計ペプチドを用いたレアメタルのリサイクル＆センシング

  TAMURA ATSUO

  平成26年度「大学発！ 環境技術シーズ発表会」, Dec. 2014, Japanese, 近畿経済産業局, 大阪市北区 阪急ターミナルビル17F, Domestic conference

  [Invited]

  Invited oral presentation


• 球状中空構造を有するペプチド集合体の分子設計

  枝川 朝子, TAMURA ATSUO

  第87回日本生化学会大会, Oct. 2014, Japanese, Domestic conference

  Poster presentation


• ペプチドデザイン技術を用いた新規機能性物質設計：レアメタルリサイクルとアミロイド分解

  TAMURA ATSUO

  ライフサイエンス分野における先進研究～機能性材料とその加工技術を中心に～, Oct. 2014, Japanese, 公社） 新化学技術推進協会, 新化学技術推進協会会議室(東京都), Domestic conference

  [Invited]

  Invited oral presentation


• Temperature and Hydration Dependence of Complex Dielectric Spectra of Lysozyme from GHz to THz Frequency Region

  Naoki Yamamoto, Atsuo Tamura, Keisuke Tominaga

  8th International Conference on Broadband Dielectric Spectroscopy and its Applications, Sep. 2014, English, Wisla (POLAND), International conference

  Oral presentation


• Hydrolysis of amyloid fibrils by artificially designed peptides

  Yoshihiro Iida, TAMURA ATSUO

  The 52nd Annual Meeting of the BSJ, Sep. 2014, Japanese, 札幌コンベンションセンター, Domestic conference

  Poster presentation


• Design of a peptide nanotube having the capability of rare metal binding./Hydrolysis of amyloid fibrils by artificially designed peptides

  Keisuke Ogihara, TAMURA ATSUO

  The 52nd Annual Meeting of the BSJ, Sep. 2014, English, 札幌コンベンションセンター, Domestic conference

  Poster presentation


• ナノ会合体の形成に及ぼすhelix間相互作用部位の影響

  枝川 朝子, 藤本 隼平, 田村 厚夫

  若手フロンティア研究会2013, Dec. 2013, Japanese, 神戸大学 研究基盤センター, 神戸, Domestic conference

  Oral presentation


• Temperature and hydration dependence of low-frequency dynamics of lysozyme studied by terahertz time-domail spectroscopy

  Yamamoto Naoki, TAMURA ATSUO, Tominaga Keisuke

  第51回日本生物物理学会年会, Oct. 2013, English, 京都, Domestic conference

  Oral presentation


• Low-frequency dynamics of Trehalose-coated Lysozyme studied by terahertz time-domain spectroscopy

  Okada Risa, Yamamoto Naoki, TAMURA ATSUO, Tominaga Keisuke

  第51回日本生物物理学会年会, Oct. 2013, English, 京都, Domestic conference

  Oral presentation


• Hydrolysis of lipid droplets and amyloid fibrils by the designed peptide

  Yoshihiro Iida, Atsuo Tamura

  第51回日本生物物理学会年会, Oct. 2013, English, 京都, Domestic conference

  Poster presentation


• Design of transmembrane peptide for constructing a signaling model

  Takato Hiramatsu, Atsuo Tamura

  第51回日本生物物理学会年会, Oct. 2013, English, 京都, Domestic conference

  Poster presentation


• Design of Photo-controllable Cyclic Peptides

  Shinji Kawabata, Yasuhiro Ebisu, Yuta Saeki, Masahiko Hayashi, Atsuo Tamura

  第51回日本生物物理学会年会, Oct. 2013, English, 京都, Domestic conference

  Poster presentation


• ペプチドナノチューブの人工デザイン –新機能バイオ材料の創製を目指して-

  田村 厚夫

  新化学技術推進協会講演会, Apr. 2013, Japanese, 東京, Domestic conference

  [Invited]

  Invited oral presentation


• 芳香族化合物と相互作用するペプチドナノチューブの分子設計

  中尾 みのり, TAMURA Atsuo

  先端融合科学シンポジウム「タンパク質アセンブリ －会合、超分子化、凝集－」, Jan. 2012, Japanese, 神戸, Domestic conference

  Poster presentation


• 複孔性ペプチドナノチューブの分子設計

  川端 真司, TAMURA Atsuo

  先端融合科学シンポジウム「タンパク質アセンブリ －会合、超分子化、凝集－」, Jan. 2012, Japanese, 神戸, Domestic conference

  Poster presentation


• 機能性ペプチドナノチューブの人工設計

  TAMURA Atsuo

  先端融合科学シンポジウム, Jan. 2012, Japanese, 神戸, Domestic conference

  [Invited]

  Invited oral presentation


• ヘリックス間相互作用によって誘起されるペプチドナノ構造体の設計

  藤本 隼平, TAMURA Atsuo

  先端融合科学シンポジウム「タンパク質アセンブリ －会合、超分子化、凝集－」, Jan. 2012, Japanese, 神戸, Domestic conference

  Poster presentation


• Terahertz time-domain spectroscopy on proteins and polypeptides –Effect of thermal activation and hydration on low-frequency dynamics

  Naoki Yamamoto, Azusa Kaneko, Feng Zhang, Atsuo Tamura, TOMINAGA Keisuke

  DAE-BRNS 11th Biennial Trombay Symposium on Radiation & Photochemistry (TSRP 2012), Jan. 2012, English, Mumbai, India, International conference

  [Invited]

  Invited oral presentation


• 膜結合能を有するペプチドナノチューブの分子設計

  林 逸歩, 河村 芽生, TAMURA Atsuo

  第８４回日本生化学会大会, Sep. 2011, Japanese, 京都, Domestic conference

  Poster presentation


• グラファイト-液体界面に集積したペプチドナノチューブの構造

  杉原 知紀, 林 逸歩, KIMURA KENJIRO, TAMURA Atsuo, ONISHI HIROSHI

  分子科学討論会2011, Sep. 2011, Japanese, 札幌, Domestic conference

  Poster presentation


• 人工設計ペプチドが織り成す構造体の世界-分子からナノチューブまで-

  TAMURA Atsuo

  第２回メディショナルナノテク研究会, Jul. 2011, Japanese, 大阪, Domestic conference

  [Invited]

  Invited oral presentation


• シグナル伝達モデル系の構築を目指した水溶性膜貫通ペプチドの設計

  岡本 裕美, 山本 直樹, TAMURA Atsuo

  第１１回 日本蛋白質科学会年会, Jun. 2011, Japanese, 大阪, Domestic conference

  Poster presentation


• Hydration effect of biological reactions studied by terahertz time-domain spectroscopy

  Naoki Yamamoto, Ohki Kambara, TAMURA Atsuo, Keisuke Tominaga

  International Workshop on Optical Terahertz Science and Technology, Mar. 2011, English, Santa Barbara, USA, International conference

  Poster presentation


• Peptide Nanotubes Observed by Frequency-Modulation Atomic Force Microscopy

  T. Sugihara, I. Hayashi, T. Hiasa, K. Kimura, A. Tamura, H. Onishi, M. Ohta, K. Watanabe, R. Kokawa, N. Oyabu, K. Kobayashi, H. Yamada

  18th International Colloquium on Scanning Probe Microscopy, Dec. 2010, English, Izu, Japan, International conference

  Oral presentation


• 周波数変調型原子間力顕微鏡によるペプチドナノチューブの観察

  杉原 知紀, 林 逸歩, 日浅 巧, KIMURA KENJIRO, TAMURA Atsuo, ONISHI HIROSHI, 大田 昌弘, 渡邊 一之, 粉川 良平, 大藪 範昭, 小林 圭, 山田 啓文

  分子高次系機能解明のための分子科学シンポジウム, Nov. 2010, Japanese, 仙台, Domestic conference

  Poster presentation


• Low-frequency Dynamics of Myoglobin by Terahertz Time-Domain Spectoscopy

  Azusa Kaneko, Ohki Kambara, TAMURA Atsuo, Keisuke Tominaga

  The 4th International Symposium on “Molecular Science of Fluctuations toward Biological Functions”, Nov. 2010, English, Ohtsu, Japan, International conference

  Poster presentation


• Effect of secondary structural formation on low-frequency dynamics of poly-L-glutamic acid studied by terahertz time-domain spectroscopy

  Naoki Yamamoto, Ohki Kambara, TAMURA Atsuo, Keisuke Tominaga

  The 4th International Symposium on “Molecular Science of Fluctuations toward Biological Functions”, Nov. 2010, English, Ohtsu, Japan, International conference

  Poster presentation


• DESIGN OF NOVEL METAL-BINDING PROTEINS BASED ON INFLUENZA M2 PROTEIN

  Y. Iida, TAMURA Atsuo

  The 4th International Symposium on “Molecular Science of Fluctuations toward Biological Functions”, Nov. 2010, English, Ohtsu, Japan, International conference

  Poster presentation


• Terahertz time-domain spectroscopy on proteins, peptides, and small biological molecules

  Ohki Kambara, Azusa Kaneko, Feng Zhang, TAMURA Atsuo, Keisuke Tominaga

  International Conference on Infrared Millimeter Wave and THz, Sep. 2010, English, Rome, Italy, International conference

  Poster presentation


• Terahertz Time-Domain Spectroscopy on Biological Samples

  Ohki Kambara, Azusa Kaneko, Feng Zhan+g, TAMURA Atsuo, Keisuke Tominaga

  Asia Pacific Symposium on Radiation Chemistry, Sep. 2010, English, Lonavala, India, International conference

  Poster presentation


• GTP結合型Rasの構造遷移における分子メカニズムの解析

  井尻 悠一, ARAKI MITSUGU, TAMURA Atsuo, 片岡徹

  第32回日本分子生物学会年会, Dec. 2009, Japanese, 横浜, Domestic conference

  Poster presentation


• 分子間相互作用によりナノ構造体を形成するペプチドの設計

  TAMURA Atsuo

  第８２回日本生化学会大会, Oct. 2009, Japanese, 神戸, Domestic conference

  [Invited]

  Invited oral presentation


• De novo design of membrane-active proteins

  Naoki Yamamoto, TAMURA Atsuo

  第47回日本生物物理学会年会, Oct. 2009, English, 徳島, Domestic conference

  Poster presentation


• Designing proteins with dynamic channeling capability by utilizing membrane fluidity

  TAMURA Atsuo, Naoki Yamamoto, Mei Kawamura

  Joint International Open Symposium, Molecular Science of Fluctuations toward Biological Functions and Chemistry of Biological Processes Created by Water and Biomolecules, Mar. 2009, English, Okazaki, Japan, International conference

  Poster presentation


• Searching for key factors in designing antimicrobial peptides

  山本 直樹, TAMURA Atsuo

  第４６回生物物理学会, Dec. 2008, English, 福岡, International conference

  Poster presentation


• Role of the regional polymorphism in GTP-bound H-Ras on effector recognition

  関 伸章, 村岡 真, ARAKI MITSUGU, 吉本 梓希子, 島 扶美, TAMURA Atsuo, 片岡徹

  第31回日本分子生物学会年会・第81回日本生化学会大会 合同大会, Dec. 2008, English, 神戸, International conference

  Poster presentation


• Design of peptide-nanocage based on the coiled-coil formation

  向阪 俊祐, TAMURA Atsuo

  第31回日本分子生物学会年会・第81回日本生化学会大会 合同大会, Dec. 2008, English, 神戸, International conference

  Poster presentation


• Structure-activity relatioships of designed antimicrobial peptides

  Naoki Yamamoto, TAMURA Atsuo

  5th Open Workshop for "Chemistry of Biological Processes Created by Water and Biomolecules", Jan. 2008, English, Nara, Japan, International conference

  Poster presentation


• Decrease in solubility induces formation of a soft-packed protein structure: Implication of the primordial step in protein folding

  Mitsugu Araki, TAMURA Atsuo

  5th Open Workshop for "Chemistry of Biological Processes Created by Water and Biomolecules", Jan. 2008, English, Nara, Japan, International conference

  Poster presentation


• 立体構造変化に伴い機能発現する抗菌ペプチドの設計

  山本 直樹, TAMURA Atsuo

  第４５回生物物理学会年会, Dec. 2007, Japanese, 横浜, Domestic conference

  Oral presentation


• 凍結乾燥状態における poly-l-lysine の低振動スペクトルとその二次構造

  神原 大, TAMURA Atsuo, UCHINO TAKASHI, TOMINAGA KEISUKE

  日本生物物理学会第45回年会, Dec. 2007, Japanese, 横浜, Domestic conference

  Oral presentation


• 金属イオン結合性ペプチドナノチューブのデザイン

  木戸脇 彩, TAMURA Atsuo

  日本生物物理学会第45回年会, Dec. 2007, Japanese, 横浜, Domestic conference

  Poster presentation


• New strategy to develop Ras-specific inhibitors based on conformational equilibrium of Ras oncoprotein

  Fumi Shima, Min Ye, Jingling Liao, Shin Muraoka, Yoko Yoshikawa, Takeshi Sugimoto, Yuichi Ijiri, Moto Hiramatsu, Mitsugu Araki, Nobuaki Seki, Mei Kawamura, Naoki Yamamoto, TAMURA Atsuo, Daisuke Tokushima, Kenichiro Tsuda, Tomoya Miyakawa, Tohru Kataoka

  2007 International Symposium on “G-protein Signaling”, Jul. 2007, English, Tokyo Japan, International conference

  Oral presentation


• 立体構造変化に伴い機能発現する抗菌ペプチドの設計

  山本 直樹, TAMURA Atsuo

  第７回日本蛋白質科学会年会, May 2007, Japanese, 仙台, Domestic conference

  Poster presentation


• タンパク質の人工デザイン：分子からナノファイバーへ

  Atsuo Tamura

  第６回CREST 若手討論会, Jan. 2006, Japanese, 神戸, Domestic conference

  Invited oral presentation


• ナノエレクトロスプレーイオン化四重極/飛行時間型タンデム質量分析法を用いた分子量6,000 を超える分子量ペプチドのアミノ酸配列析：in-house 配列データベース検索エンジンの新たな利用法

  YOSHINO Kenichi, YONEHARA Kumiko, OHSHIRO Noriko, KAWAMATA Tomoko, TAMURA Atsuo, YOEZAWA Kazuhito

  第53回質量分析総合討論会, May 2005, Japanese, さいたま, Domestic conference

  Oral presentation


• Designing β-sheets from unstructured or α-helical peptides

  Atsuo Tamura

  US-Japan Symposium on Folding, Design and Dynamics, May 2005, English, Philadelphia, USA, International conference

  Invited oral presentation


• Formation of the peptide nanofiber and its application as functional materials

  TAMURA Atsuo

  Workshop on " Water and Biomolecules.", Mar. 2005, English, 未記入, Tokyo, Japan, Domestic conference

  Oral presentation


• Crystal structure of the small G protein M-Ras and its implications

  MURAOKA Shin, YAMAMOTO Masaki, YAGI Naoto, UEKI Tatzuo, YE Min, SIMA Fumi, LIAO Jingling, OKAMOTO Hidetsugu, TAMURA Atsuo, KATAOKA Tohru

  XX Congress of the International Union of Crytallography, 2005, English, Florence, Italy, International conference

  Oral presentation


• Designing β-sheet proteins from unstructured or α-helical peptide fragments

  Atsuo Tamura

  US-Japan Symposium on Folding, Design and Dynamics, Jan. 2005, English, 岡崎, Domestic conference

  Poster presentation


• 単層bシートに基づく安定なbシートペプチドのデザイン

  岡本 英嗣, 笹川 拡明, 中川 とも子, 田村 厚夫

  第42回日本生物物理学会, Dec. 2004, Japanese, 未記入, 京都, Domestic conference

  Oral presentation


• 進化分子工学によるsubtilisinの低温高機能化

  川端 正憲, 森本 さゆり, 田村 厚夫

  第42回日本生物物理学会, Dec. 2004, Japanese, 日本生物物理学会, 京都, Domestic conference

  Oral presentation


• ペプチドのナノファイバーへの自己集合とそのバイオマテリアルとしての利用

  清園 真功, 田中 修平, 向井 泰子, 川端 正憲, 田村 厚夫

  第42回日本生物物理学会, Dec. 2004, Japanese, 日本生物物理学会, 京都, Domestic conference

  Oral presentation


• シトクロムb5 のDEPC 処理によって明らかにされたアスコルビン酸依存性シトクロムb561 の還元機構

  中西 伸行, 武内 総子, 堀 洋, 岡本 英嗣, 田村 厚夫, 鍔木 基成

  第42回日本生物物理学会年会, Dec. 2004, Japanese, 日本生物物理学会, 京都, Domestic conference

  Oral presentation


• 新規デザインを利用した小型タンパク質立体構造安定化機構

  荒木 望嗣, 田村 厚夫

  第43回NMR討論会, Nov. 2004, Japanese, 未記入, 東京, Domestic conference

  Oral presentation


• ペプチドナノファイバー：構造デザインと機能付与

  田村 厚夫

  大阪大学蛋白質研究所セミナー「蛋白質の自己組織化メカニズム-折り畳み、デザイン、アミロイド形成-」, Nov. 2004, Japanese, 未記入, 大阪, Domestic conference

  Invited oral presentation


• シトクロムb5 のDEPC 処理によって明らかにされたアスコルビン酸依存性シトクロムb561 の還元機構

  中西 伸行, 武内 総子, 堀 洋, 岡本 英嗣, 田村 厚夫, TSUBAKI MOTONARI

  CREST若手討論研究会, Jul. 2004, Japanese, 未記入, 湯河原、神奈川, Domestic conference

  Oral presentation


• タンパク質のフォールディング理論、立体構造予測、及び分子設計

  田村 厚夫

  特定領域「水と生体分子」合同班会議, Jun. 2004, Japanese, 未記入, 滋賀, Domestic conference

  Invited oral presentation


• Fibrious assembly of the amphipathic a-helix forming polypeptide

  田村 厚夫

  The 1st Pacific-Rim International Conferenceon Protein Science, Apr. 2004, English, 未記入, Yokohama, Japan, Domestic conference

  Poster presentation


• Drsigning stable b-sheet peptides based on the single layer b-sheet

  田村 厚夫

  The 1st Pacific-Rim International Conferenceon Protein Science, Apr. 2004, English, 未記入, Yokohama, Japan, Domestic conference

  Poster presentation


• Creation of a new biomaterial by the self-assembled peptide nanofiber

  田村 厚夫

  The 1st Pacific-Rim International Conference on Protein Science, Apr. 2004, English, 未記入, Yokohama, Japan, Domestic conference

  Poster presentation


• Structural and Thermodynamic Characterization of Designed Proteins

  田村 厚夫

  The 9th Keihanna Conference on Molecular Biophysics,"Physical Aspects of Protein Folding and Function", Jan. 2004, English, 未記入, kyoto, Japan, Domestic conference

  Invited oral presentation

• PROTEIN SCIENCE SOCIETY OF JAPAN


• THE JAPANESE BIOCHEMICAL SOCIETY


• THE BIOPHYSICAL SOCIETY OF JAPAN


• THE CHEMICAL SOCIETY OF JAPAN

• 人工設計ペプチド集合体を用いた放射性/安定レアメタル選択回収システム

  田村 厚夫

  学術研究助成基金助成金／挑戦的萌芽研究, Apr. 2015 - Mar. 2018, Principal investigator

  Competitive research funding


• アミロイド分解能を有するミニチュア酵素の人工設計

  田村 厚夫

  科学研究費補助金／基盤研究(B), Apr. 2014 - Mar. 2017, Principal investigator

  Competitive research funding


• レアメタルの回収/センシング能を有するペプチドナノチューブの人工設計

  田村 厚夫

  研究成果展開事業（マッチングプランナー プログラム）, 2016, Principal investigator

  Competitive research funding


• マッチングプランナー「レアメタルの回収/センシング能を有するペプチドナノチューブの人工設計」

  田村 厚夫

  科学技術振興機構, 研究成果展開事業 マッチングプランナープログラム 探索試験, 2015, Principal investigator

  Competitive research funding


• Development of anti-cancer drugs having Ras-Raf-binding inhibitory activity

  SHIMA fumi, TAMURA Atsuo

  Japan Society for the Promotion of Science, Grants-in-Aid for Scientific Research, Grant-in-Aid for Scientific Research (C), Kobe University, 2011 - 2013

  ras proto-oncogene products Ras, is a member of small GTPases, which is frequently activated in a wide variety of human cancers, making them promising anti-cancer drug targets. Based on the structural information on the specific surface pocket found in the GTP-bound form of Ras proteins (Ras-GTP), we have performed the compound screening in a large scale, and succeeded in the discovery of the novel compounds (Kobe0065 and its analogues) which exhibited a significant anti-tumor activity in animal models. The compound-binding to Ras-GTP potently restrained Ras activities in vitro and in vivo, by the direct binding inhibition of Ras-GTP with the downstream effectors and also with the upstream regulators. Moreover, they showed an anti-metastatic activity on cancer cells, which is not found in the marketed anti-cancer drugs.


• A-STEP「PdまたはPtイオンの選択的抽出に向けた環状ペプチドナノチューブの最適化」

  田村 厚夫

  研究成果最適展開支援プログラム フィージビリティスタディステージ 探索タイプ, 2013, Principal investigator

  Competitive research funding


• A-STEP「PdまたはPtイオンの選択的抽出に向けた環状ペプチドナノチューブの最適化」

  田村 厚夫

  研究成果最適展開支援プログラム フィージビリティスタディステージ 探索タイプ, 2012, Principal investigator

  Competitive research funding


• フラーレン様構造を持った機能スイッチング型ペプチド立体の創製

  田村 厚夫

  学術研究助成基金助成金／基盤研究(C), 2011, Principal investigator

  Competitive research funding


• ペプチドナノチューブ：統合的設計と機能付与

  田村 厚夫

  科学研究費補助金／基盤研究(B), 2007, Principal investigator

  Competitive research funding


• タンパク質分子と集合体の機能化デザイン

  田村 厚夫

  科学研究費補助金／特定領域研究, 2006, Principal investigator

  Competitive research funding


• 小型タンパク質の構造形成能を左右する必要十分条件の探索

  田村 厚夫

  日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 若手研究(B), 神戸大学, 2001 - 2002

  タンパク質が構造を形成し、安定に存在するための、必要十分条件を探索することを目的としている。 タンパク質の構造には、アルファヘリックスとベータシートという2種類の二次構造が存在する。アルファヘリックスについては、既にかなり研究されているが、ベータシートに関しては未知な点が多い。そこで、まずベータシートを豊富に含むタンパク質について、その構造安定性について、熱力学的および構造的測定を行うことで、詳細に研究を行った。この結果、1)静電的な相互作用が強くその安定化に寄与していること、2)疎水相互作用が構造単位を維持することに必要なこと、3)構造転移の多段階性、などが明らかになった。特に、1)の結果は、研究に用いたタンパク質に、リジンやグルタミン酸などの電荷を持つたアミノ酸残基が多数存在することで、初めて明らかになったことである。また、2)と3)については、このタンパク質が加熱に従って3段階に変性していくが、これらの構造単位を明らかにし、またその構造がなぜ1単位として安定に存在し得るかを明らかにしたものである。 一方、タンパク質の三次元構造の形成には、これらの二次構造とアミノ酸側鎖を含めた相互作用が必要となる。特に疎水相互作用が重要と考えられるため、タンパク質内部に存在する疎水アミノ酸残基を遺伝子操作によって他のアミノ酸に変換し、その構造形成能の評価を行った。測定には、核磁気共鳴などの分光学的手法と熱測定などの熱力学的手法を併用した。この結果、内部の大きな変換の影響は内部で吸収され、全体立体構造や活性には影響を与えないことが明らかになった。これはタンパク質構造の柔軟性というものを示した点で注目される。


• New Development of Protein Research Based on Interatomic Cavity

  GEKKO Kunihiko, OHMAE Eiji, GO Michiko

  Japan Society for the Promotion of Science, Grants-in-Aid for Scientific Research, Grant-in-Aid for Scientific Research (B), 2000 - 2001

  Dihydrofolate reductase (DHFR) catalyzes the reduction of dihydrofolate to tetrahydrofolate with the aid of coenzyme NADPH in the kinetic reactions cycling through five intermediates. The adiabatic compressibility of DHFR-changes alternatively by binding or releasing these ligands, parallel to the changes in cavity volume, indicating that the cavity plays dominant role in protein dynamics and enzyme function. Single amino acid substitutions at Gly67, Gly121, and Ala145 in three different flexible loops of DHFR induce large changes in compressibility. Compressibility increases with increasing enzyme activity, indicating that protein dynamics positively contributes to the function. The B-factor and cavities at positions far from the mutation sites are influenced and the mutants with a large amount of cavity show large compressibility. High-pressure NMR reveals that pressure induces a local melting of specific structural elements near hydrophobic cavities of the Ras binding domain of RalGDS while the overall folded structure is maintained. A cavity-filling mutation (V103L) of the c-Myb R2 subdomain induces a dramatic increase (in press)ure stability, giving a clear example of the effect of a cavity on dynamics and stability of the protein. Two folded conformers of ubiqutin were first revealed by high pressure-NMR, indicating this technique is very sensitive to the structural change with a small energy difference. These results demonstrate that the characterization of interatomic cavities (pressure effects) gives new insight into protein dynamics and function.


• 人工タンパク質の理論設計と合成

  高田 彰二, 田村 厚夫

  日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 特定領域研究(A), 神戸大学, 2000 - 2001

  本プロジェクトでは、理論モデルに基づいて人工タンパク質を設計し、それを実際に生合成し、その立体構造や折れたたみ反応の熱力学的および速度論的解析を行う。その結果を理論にフィードバックさせることにより理論モデルを改良する。理論家と実験家の共同によりこのサイクルを繰り返し、それを通じてタンパク質の立体構造を形作っている物理化学的な原理を理解するとともに、新規な人工タンパク質を造ることを目指した。【配列設計の結果】モンテカルロアニーリングシミュレーションによって、Zスコアを最小にする配列を探した。設計と折りたたみの繰り返しによる変性状態構造アンサンブルの構築とZスコアの改良によって設計された配列は高いフォールド能力を持ち、Target構造との相同性を高めている。エネルギーランドスケープを見ると、Target構造との相同性(Q値、Q値が大きい程Target構造に近い)が高い程エネルギーが低くなっており、このデザイン配列の高いフォールド能力を示唆している。上の方法を用いてDHB01からDHB20までの配列を設計した。【人工設計タンパク質の合成実験】設計されたアミノ酸配列が実際に立体構造をとっているかどうかを調べるために、この20種のうち、cavity体積などのスコアから評価した上位3種(DHβ06、DHB09、DHB19)を選択しペプチド合成機を用いて化学合成を行い、その構造安定性をCD(円二色性)、NMR(核磁気共鳴)の手法を用いて調べた。far UV領域でのCD測定においてDHB09、DHB19の2種はランダムコイル状のスペクトルであったが、DHB06は典型的なα-ヘリックス様のスペクトルを示した。DHB06の温度に対する安定性を調べたところ90℃において完全変性し、かつこの変性が可逆であることが分かった。そこで、Native-Denatured間の二状態転移モデルで波長222nmにおけるCD値の熱変性曲線のcurve-fittingを行った結果、エンタルピー変化25kcal/mo1および転移中点温度79℃を得た。これは、野性型の値(ΔH=20kcal/mo1、Tm=80℃)に匹敵する値である。一方、1H-NMR測定によるとDHB09やDHB19の一次元NMRスペクトルは、アミノ酸由来のシャープな様相を呈した。対照的にDHB06のスペクトルでは高磁場シフトしたメチル基や低磁場シフトしたヒスチジン残基のピークなど、DHB06が三次構造を持つことが示唆された。この結果は、天然状態様の三次構造を持つ配列設計の成功を示している。


• 氷温でのタンパク質構造変化と進化工学による高機能化因子の関連

  田村 厚夫

  日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 奨励研究(A), 神戸大学, 1999 - 2000

  タンパク質として、プロテアーゼの1種サチライシンを用いて、低温での高機能化を進化工学の手法を用いて果たした。具体的には、まず、サチライシンの遺伝子を出発点として、error-prone PCR法という手法で、ランダムに遺伝子DNAに変異を生じさせた。変異確率は、第1回目の集団では、アミノ酸変異として平均2.7個、第2回目の集団では平均1.0個の割合で起こった。第1集団については、サチライシンを単離、精製し、酵素反応速度のパラメーターを分光測定によって求め、活性上昇率が10℃において、3%であることを見い出した。上昇率が高くないのは、変異が多いにもかかわらず、サンプリング数(4万個)が少ないためであると見積ることができたので、第2集団から選び出すことにした。この結果、野生型に比べ明らかに高速に活性が出現するものが約10種、特に2倍以上高速なものが2種得られた。また、高活性体の中で、共通する位置に変異があるものが複数得られ、これら「ホットスポット」を同定することができた。現在これら高活性体の酵素反応速度パラメーターの定量測定を行っている。 一方、サチライシンの一部とアミノ酸配列の相同性のあるタンパク質POIA1について、その立体構造を核磁気共鳴法を用いて決定した。また、構造の基本単位であるαヘリックス構造やβシート構造についての構造生物学的な基礎研究を各種測定法を用いて行った。この結果、長くつらなったβシート構造の意義、分光学的な測定法の開発などに成功した。


• 人工タンパク質の理論設計と合成

  高田 彰二, 田村 厚夫

  日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 特定領域研究(A), 神戸大学, 1999 - 1999

  本プロジェクトでは、理論モデルに基づいて人工タンパク質を設計し、それを実際に生合成を行う。理論モデルとしてタンパク質骨格の原子NH、C_αH、COをunited atomとしてあらわに表現する一方、側鎖はその重心に一つの球を置いた粗視化モデルを構築した。理論設計は、鋳型構造に対してもっとも適合するアミノ酸配列(σと書く)を探索する。今回は、鋳型構造としてAlbumin binding domainの3本へリックス束構造を選んだ。適合度としてZスコアを使うのが良い。ランダム配列から、配列σを動的変数としてシミュレーテッドアニーリング法を行い、Zスコアが最適になる配列を10個求めた。我々の粗視化モデルに含まれていない側鎖のぶつかり合いを確認するため、AMBER力場による全原子モデルで構造最適化を行って、そのエネルギーが最低のアミノ酸配列を最終的に理論予測配列とした。この配列に相当する遺伝子を合成し、ベクターDNA(pET11)に組み込み大腸菌(BL21(DE3))を形質転換した。現在、大腸菌の大量培養およびタンパク質精製を進めている。


• 蛋白質の基本構造に対する圧力効果

  赤坂 一之, 田村 厚夫, 山田 博昭

  日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 特定領域研究(A), 神戸大学, 1998 - 1998

  蛋白質の基本構造に対する圧力の効果を知る目的で、申請者の研究室で開発した加圧試料セル型超高磁場高分解能NMR(750MHz)を用いて、1〜2000気圧の範囲で圧力を変化させ、(1)典型的なヘリックス、(2)典型的なランダムコイル構造、及び(3)β-シートをもつ小蛋白質(35残基)について、加圧による構造変化、水との水素結合変化、及びダイナミックスの変化を1H、15Nの化学シフトとスピン緩和に基づいて研究した。 1。ヘリックス及びランダムコイル状態の蜂毒蛋白質メリチンの加圧による水素結合の変化メリチンのへリックス構造(メタノール中)の主鎖アミドプロドン(NH)とプロトンの信号が、圧力に対して直線的にかつ可逆的にしかも部位特異的にシフトすることが明かとなった。これらのシフトは、加圧による二次構造(ヘリックス)の変化、特にアミドとカルボニル基との分子内水素結合(NH…O=C)の短縮を示す。またランダムコイル構造(酸性軽水溶液中)について同様の実験を行い、加圧に伴いポリペプチド鎖と水との水素結合が強化されることを明かにした。 2。バクテリオロドプシンヘリックスの加圧によるダイナミックスの変化15N同位体で均一標識したbacteriorhodopsinのhelix(1-36残基)を対象として、軽水溶液中(90%H20/10%D20)で主鎖アミドの15Nスピン緩和とNOEの測定を行った。 解析の結果、30〜2000barの範囲でヘリックス構造の速いゆらぎには大きな変化がないことが明かとなった。 3。水溶液中の小蛋白質グルマリン(甘味抑制蛋白質;35残基)について、加圧による1H化学シフトの測定を行い、加圧に伴うβ-シートの構造変化、溶媒の水との水素結合の短縮を明らかにした。


• リアルタイム測定によるタンパク質折りたたみ機構の高空間分解能解析

  田村 厚夫

  日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 奨励研究(A), 神戸大学, 1997 - 1998

  1、 タンパク質の同位体標識とその低温での構造 標的タンパク質である、Streptomyces subtilisin inhibitor(SSI)の同位体標識を、15Nを含む硫酸アンモニウムを唯一の窒素源として含む培地で大腸菌を培養することによって得た。これについて、15Nと1H即ち主鎖のペプチド結合に関する相関を、2次元NMRで温度を変化させ測定した。この結果、SSIは0℃という氷温付近に於いて、pH2.7以上では低温変性し構造を失っていること、しかしながら、pHをこれより下げるとnative構造とは異なった特異な構造体となることを、原子レベルの分解能で明らかにした。 2、 重水素ラベル法を用いた構造解析 上記の低温時の特異な構造を決定する際、問題となったのは、シグナルの重複であった。実際、直接決定は不可能であったので、間接的な重水素ラベル法を考案して適用した。これは、低温時に溶媒を重水から軽水(または、軽水から重水)へ変化させ、次にpHと温度をnative条件までジャンプし、測定容易な条件で、タンパク質中の交換不可能な水素、即ち内部に埋もれ構造を取っているアミノ酸残基を特定するものである。この結果、native構造に存在していた強固なβ鎖の内の1本は完全に失われていることなどを見い出した。 3、 リアルタイム測定による折りたたみ機構 折りたたみをpHジャンプまたは温度ジャンプで引き起こし、その後の過程をNMR法または、CD、蛍光法でリアルタイムに測定した。この結果、2段階以上の過程を見い出し、プロリン残基のシス-トランス異性化反応がどの段階に相当するか、また、それより遅い段階で3次構造が形成されることなどを明らかにした。 4、 他のタンパク質への適用 SSI以外のタンパク質(myoglobin,SNase,OspAなど)にも、上記手法の適用を試み、または適用のための基礎的データを得た。これより、タンパク質折りたたみ機構の一般的解明を現在も目指している。


• NMR Analysis of Pressure-Induced Structural Changes in Prioteins

  AKASAKA Kazuyuki, TAMURA Atuo, YAMADA Hiroaki

  Japan Society for the Promotion of Science, Grants-in-Aid for Scientific Research, Grant-in-Aid for Scientific Research (B), KOBE UNIVERSITY, 1997 - 1998

  1. We utilized a novel high pressure NMR technique that was developed in our laboratory to study the effect of pressure on protein structures in solution. The technique works on proteins in solution at any pressure between 1 and 2000 bar on a modern high field NMR spectrometer operating at 17.6 T or 750 MHz for 1H. 2. We applied this technique to a number of proteins including 15N -uniformly labeled BPTI (basic pancreatic trypsin inhibitor), helix (1-36) of Bacteriorhodopsin, HPr (histidine-containing phospho-carrier protein), RalGEF-RBD (Ral guanine-nucleotide exchange factor-Ras binding domain). Pressure-induced 1H and 15N chemical shift changes revealed in 15N /1H two-dimensional spectra of peptide NH groups showed that the entire backbone structure of a folded protein responds to pressure, but that the response is non-uniform over the sequence. 3. From pressure-induced chemical shifts, we conclude (1) Distances of practically all the hydrogen bonds of amide NH groups, either with carbonyls or solvent water, are shortened by pressure ; (2) Pressure-induced 15N shifts report non-uniform conformational changes in the polypeptide backbone by pressure. 4. From pressure-induced changes in NOE (Nuclear Overhauser Effect) intensities for BPTI, we conclude that pressure induces selective compactions of certain regions of the protein, with concomitant slowing down of flip-flop motions of some aromatic rings. 5. Finally, from signal intensity measurements in RalGEF-RBD, we found that pressure induces local unfolding of the protein preferentially in loop regions above 1000 bar, followed by unfolding of the entire protein at 2000 bar.


• Joint research on structural fluctuations in proteins-Studied by hydrogen isotope exchange and high pressure NMR

  AKASAKA Kazuyuki, TAMURA Atuo, YAMADA Hiroaki, WOODWARD Clare K.

  Japan Society for the Promotion of Science, Grants-in-Aid for Scientific Research, Grant-in-Aid for international Scientific Research, Kobe University, 1997 - 1998

  The on-line high pressure high resolution NMR system (750 MHz for 1H), which was designed and constructed in Kobe University, was used to investigate the effect of pressure on basic pancreatic trypsin inhibitor (BPTI) in aqueous solution in the pressure range between 1 and 2000 bar. The 15N-labeled BPTI was prepared by Prof. G.Woodward, Univ.Minnesota, and the 13C-labeled BPTI was prepared by Prof.G.Montelione, Rutgers Univ., while regular BPTI samples were purchased from Sigma Chem. Co. 1. The 15N/1H two-dimensional spectra were measured under pressure, which showed distinctive low field shifts for 1H (average 0.075ppm/2kbar) and 15N signals (average 0.47ppm/2kbar) of amide groups. These shifts reflected shortening of NH---0=C or NH---water hydrogen bonds. 2. A significant variation in 15N pressure shifts among amide nitrogens (0*1.5ppm/2kbar) indicates that 15N pressure shift also reflects changes in phi and psi angles with pressure, giving a measure of site-specific conformational changes of a polypeptide backbone structure by pressure. These changes are apparently larger in helices and loop regions than in b sheet. 3. From proton NOE measurements, it was disclosed that compression occurs non-uniformly within the protein matrix ; compression was found to be large in the enzyme-binding segment of BPTI, suggesting conformational flexibility in this segment. 4. Preliminary results of 15N spin relaxation measurements showed that pressure does not significantly alter the rapid internal motions of BPTT within the range of 2000 bar. 5. Pressure-induced 13C chemical shifts were also measured, the analysis of which is being made. 6. In view of a body of successful experiments stated above, we did not persue the hydrogen exchange experiments in detail.


• タンパク質構造転移の多層性

  田村 厚夫

  日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 奨励研究(A), 神戸大学, 1996 - 1996

  Streoptomyces subtilisin inhibitor(SSI)というタンパク質の存在状態が、温度、pHによってどう変わるかを示す相図を作成した。これは、円二色性(CD)装置を用い、タンパク質の二次構造を反映する遠紫外領域、および三次構造を反映する近紫外領域の測定を、温度、pHを変化させて行うことで得たものである。この結果、SSIの構造転移について以下のことが明らかになった。 1,native構造は、室温から温度を上げた場合だけでなく、下げた場合にも壊れる。後者即ち低温変性は、以前報告されたような特殊なものではなく、タンパク質に一般的なメカニズムおよび熱力学的量を示した。 2,ところが、1で述べた一般的な低温変性が起こった後に、native構造とは全く異なった三次構造および熱力学量をもった状態(D′)を新たに形成する。 3,pH2.4以下では、D′状態から温度を上げると、三次構造はほとんど高温変性構造と同等に壊れているが、二次構造は半分程度しか壊れていない中間状態となる1段目の転移と、引き続き高度に変性する2段目の転移が起こる。熱力学量を得るプログラムでの解析と併せて、この2段目の転移は1次の相転移ではないと考えられた。 さらに詳細な情報を得るため、SSI中の窒素を15Nで標識し、窒素と水素の2次元相関核磁気共鳴(NMR)測定をpH1.5で温度を変えて行った。この結果、D′状態では相当量の明確な3次構造が存在すること、この構造が20℃以上ではほぼ消滅することなどがわかり、CDの結果をさらに高い空間分解能で支持することができた。


• Osmolyteを利用したタンパク質の折りたたみ機構の解析

  田村 厚夫

  日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 重点領域研究, 神戸大学, 1996 - 1996

  まず、タンパク質SSIの構造形成機構を速度論的に探るため、pHジャンプ法をCDあるいはNMR測定を組み合わせて行った。実験条件としては4℃、pH5付近でSSIがnative構造が保持している状態から、pH1.5付近で低温変性後の特殊な3次構造(D′)をとる状態までのジャンプとした。これより、 1、CDによると。3次構造が一度かなり壊れてから序々にD′構造が形成されることがわかった。これは、native構造とD′構造のCDスペクトル上の交点で測定を行うことで精密に測定できた。 2、NMR法では、まずジャンプ直後、装置のdead timeに大きな構造転移があり、100秒かけてαヘリックスC端側にあるHis106やタンパク質内部にあるTrp86のシグナルが別の転移を示し、さらに320秒で最終的なD′構造となることがわかった。 また、SSI主鎖ププチド結合のNH水素の重水素交換反応を2次元NMR法により全シグナルを分離して観測することにより、βシート中でも部位によて異なるゆらぎを持っていることを明らかにした。この際、大腸菌による発現システムによって同位体標識を行ったSSIも用いた。 Osmolyteの効果は、まず安定性を熱測定によって調べた。この結果、最も効果の高かったsarcosineでは変性温度が10℃以上上昇し飛躍的に安定化に寄与することが明らかになった。ところが、変性の可逆性は逆減衰してしまい、平衡系として扱えないことがわかった。また、低温変性は、Osmolyteの添加によって0℃以上では明確に観測できないことがわかった。これらの結果は、Osmolyteが熱容量変化を減少させること、変性状態のタンパク質とも強く相互作用することを示唆するものである。


• STUDIES ON NON-NATIVE STRUCTURES OF PROTEINS

  AKASAKA Kazuyuki, TAMURA Atuo, KONNO Takashi, TACHIBANA Hideki

  Japan Society for the Promotion of Science, Grants-in-Aid for Scientific Research, Grant-in-Aid for General Scientific Research (A), DEPARTMENT OF CHEMISTRY,FACULTY OF SCIENCE,KOBE UNIVERSITY, 1993 - 1995

  1.Structure of denatured proteins using small angle x ray scattering, circular dichroism, and NMR spectroscopy. The combination of the three techniques revealed the characteristic structure of the cold denatured state of Streptomyces subtilisin inhibitor (SSI), methanol-induced denatured states of cytochrome c, myoglobin, and lysozyme. In the latter, the compact denatured states (molten globule) and the expanded helical states were both observed, depending on the methanol concentration and pH. 2.Structure and thermodynamic stability of proteins at high pressure. A versatile high pressure NMR technique was developed for use with a high field NMR spectrometer. This allowed measurement of "deformation" of the native structure and denaturation by pressure. 3.Protein unfolding by temperature-jump NMR. The process of unfolding of ribonuclease A was studied with the microwave-pulsed temperature-jump NMR spectroscopy developed in our laboratory. The method allowed us to detect an intermediate species within a few hundred milliseconds upon unfolding of the protein. 4.The role of disulfide bridges on the folding process. An genetically engineered lysozymes in which one, two, three or all of the four disulfide bridges were removed were investigated for their folding. The results clarified the roles of different disulfide bridges in the folding process.

• ペプチド結合切断活性を有する人工ペプチドおよびその利用

  飯田禎弘, 田村厚夫

  特願2021- 062637, 01 Apr. 2021, 国立大学法人神戸大学

  Patent right


• アミロイド分解能を有する人工ぺプチドおよびその利用

  TAMURA ATSUO, 飯田 禎弘

  特願2015-543878, 22 Oct. 2014, 大学長, 特許6455983, 28 Dec. 2018

  Patent right


• レアメタル結合能を有する人工ペプチドおよびその利用(2)

  TAMURA ATSUO, 飯田 禎弘

  特願2013-182954, 04 Sep. 2013, 大学長, 特許6108549, 17 Mar. 2017

  Patent right


• レアメタル結合能を有する人工ペプチドおよびその利用

  TAMURA ATSUO, 飯田 禎弘

  特願2012-047585, 05 Mar. 2012, 大学長, 特許5943463, 03 Jun. 2016

  Patent right


• 金属イオン結合能およびナノチューブ形成能を有する環状ペプチドと、それを用いたペプチドで構成されるナノチューブ、並びにそれらの製造方法

  TAMURA ATSUO, 田中 修平, 木戸脇 彩

  特願2006-053253, 28 Feb. 2006, 大学長, 特許4915986, 03 Feb. 2012

  Patent right


• 導電性ペプチドナノファイバー及びその製造方法

  TAMURA ATSUO

  特願2004-308542, 22 Oct. 2004, 大学長, 特許4448949, 05 Feb. 2010

  Patent right


• ナノファイバー形成能を有するペプチド、及びペプチドナノファイバー

  TAMURA ATSUO

  特願2004-151698, 21 May 2004, 大学長, 特許4448947, 05 Feb. 2010

  Patent right


• Conductive Peptide Nanofiber and Method of Manufacture of The same

  TAMURA ATSUO, 田中 修平, 鬼塚 健太郎, 杉原 宏和

  11/252719, 19 Oct. 2005, 大学長, 7449445, 11 Nov. 2008

  Patent right