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茶谷 絵理
大学院理学研究科 化学専攻
准教授

研究者基本情報

■ 学位
  • 博士(農学), 京都大学
■ 研究キーワード
  • self assembly
  • 自己集合
  • protein structures
  • aggregation
  • amyloid fibrils
  • misfolding
  • folding
  • proteins
  • 機能
  • 立体構造
  • 凝集
  • アミロイド線維
  • ミスフォールディング
  • フォールディング
  • タンパク質
■ 研究分野
  • ライフサイエンス / 生物物理学
  • ライフサイエンス / 構造生物化学
■ 委員歴
  • 2024年 - 現在, 日本生物物理学会, 分野別専門委員
  • 2023年 - 現在, 日本生物物理学会, 代議員・理事
  • 2022年 - 現在, 日本生化学会, 評議員
  • - 現在, Biochim Biophys Acta, Proteins and Proteomics, 編集委員
  • - 現在, The Journal of Biochemistry, 編集委員
  • 2020年 - 2023年, 日本蛋白質科学会, 役員・理事
  • 2021年, 日本生物物理学会, 分野別専門委員
  • 2019年, 日本生物物理学会, 分野別専門委員
  • 2015年 - 2018年, 日本蛋白質科学会, 役員・理事
  • 2012年 - 2013年, 日本蛋白質科学会, 役員・理事

研究活動情報

■ 受賞
  • 2024年06月 第62回日本生物物理学会 若手招待講演賞
    柚 佳祐・茶谷G

  • 2024年06月 第24回日本蛋白質科学会年会 若手奨励賞
    柚 佳祐・茶谷G

  • 2023年11月 第61回日本生物物理学会 学生発表賞
    柚 佳祐・茶谷G

  • 2022年05月 化学とマイクロ・ナノシステム学会第45回研究会, 優秀研究賞, 液液相分離相からのアミロイド形成速度のサイズ依存性
    福山 真央,西奈美 卓,冨田 峻介,大橋 祐美子,粕谷 素洋,茶谷 絵理,丸山 洋子,白木 賢太郎,火原 彰秀

  • 2020年08月 日本生化学会, 第93回日本生化学会大会, 若手優秀発表賞
    柚 佳祐・茶谷G

  • 2016年10月 新学術領域「動的秩序と生体機能」, 第3回「動的秩序と機能」若手研究会 優秀ポスター賞, 線維前駆中間体に作用点をもつフィブリノーゲンのアミロイド線維化阻害機構
    赤井 大気・茶谷G
    国内学会・会議・シンポジウム等の賞

  • 2016年05月 日本生化学会近畿支部, 平成28年度日本生化学会近畿支部奨励賞, 線維前駆中間体の観察によるアミロイド線維の伝播およびその発現機構の解明
    茶谷 絵理
    日本国
    国内学会・会議・シンポジウム等の賞

  • 2015年10月 神戸大学, 平成27年度サイエンスフロンティア研究発表会, アミロイド線維形成に与える 血液凝固因子フィブリノーゲンの影響
    赤井 大気・茶谷G

  • 2015年03月 神戸大学, 神戸大学女性研究者養成システム改革加速事業総括シンポジウム 優秀ポスター賞, 一般
    茶谷 絵理
    日本国
    国内学会・会議・シンポジウム等の賞

  • 2014年10月 神戸大学, The 5th Kobe University Brussels European Centre Symposium “AQUAPHOTOMICS: UNDERSTANDING WATER IN THE BIOLOGICAL WORLD” 優秀ポスター賞, 一般
    茶谷 絵理
    ベルギー王国
    国際学会・会議・シンポジウム等の賞

  • 2013年12月 神戸大学研究基盤センター, 若手フロンティア研究会2013最優秀賞, 金属イオンによるアミロイドナノ構造の制御
    横山 岬紀・茶谷G

  • 2012年12月 神戸大学研究基盤センター, 若手フロンティア研究会2012最優秀賞, アミロイド線維形成に及ぼすイオンの作用機構
    増田 裕輝・茶谷G

■ 論文
  • Keisuke Yuzu, Ching-Yang Lin, Po-Wei Yi, Chih-Hao Huang, Hiroshi Masuhara, Eri Chatani
    Liquid-like protein condensates have recently attracted much attention due to their critical roles in biological phenomena. They typically show high fluidity and reversibility for exhibiting biological functions, while occasionally serving as sites for the formation of amyloid fibrils. To comprehend the properties of protein condensates that underlie biological function and pathogenesis, it is crucial to study them at the single-condensate level; however, this is currently challenging due to a lack of applicable methods. Here, we demonstrate that optical trapping is capable of inducing the formation of a single liquid-like condensate of α-synuclein in a spatiotemporally controlled manner. The irradiation of tightly focused near-infrared laser at an air/solution interface formed a condensate under conditions coexisting with polyethylene glycol. The fluorescent dye-labeled imaging showed that the optically induced condensate has a gradient of protein concentration from the center to the edge, suggesting that it is fabricated through optical pumping-up of the α-synuclein clusters and the expansion along the interface. Furthermore, Raman spectroscopy and thioflavin T fluorescence analysis revealed that continuous laser irradiation induces structural transition of protein molecules inside the condensate to β-sheet rich structure, ultimately leading to the condensate deformation and furthermore, the formation of amyloid fibrils. These observations indicate that optical trapping is a powerful technique for examining the microscopic mechanisms of condensate appearance and growth, and furthermore, subsequent aging leading to amyloid fibril formation.
    Proceedings of the National Academy of Sciences, 2024年09月, Proceedings of the National Academy of Sciences, 121(39) (39), 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Basudev Maity, Shiori Kameyama, Jiaxin Tian, Thuc Toan Pham, Satoshi Abe, Eri Chatani, Kazuyoshi Murata, Takafumi Ueno
    Alzheimer's disease is a severe brain condition caused by the formation of amyloid plaques composed of amyloid beta (Aβ) peptides. These peptides form oligomers, protofibrils, and fibrils before deposition into amyloid plaques. Among these intermediates, Aβ oligomers (AβOs) were found to be the most toxic and therefore an appealing target for drug development and understanding their role in the disease. However, precise isolation and characterization of AβOs have proven challenging because AβOs tend to aggregate and form heterogeneous mixtures in solution. As a solution, we genetically fused the Aβ peptide with a ferritin monomer. Such fusion allowed the encapsulation of precisely 24 Aβ peptides inside the 24-mer ferritin cage. Using high-speed atomic force microscopy (HS-AFM), we disassembled ferritin and directly visualized the Aβ core enclosed within the cage. The thioflavin-T assay (ThT) and attenuated total reflection infrared spectroscopy (ATR-IR) revealed the presence of a β-sheet structure in the encapsulated oligomeric aggregate. Gallic acid, an amyloid inhibitor, can inhibit the fluorescence of ThT bound AβOs. Our approach represents a significant advancement in the isolation and characterization of β-sheet rich AβOs and is expected to be useful for future studies of other disordered peptides such as α-synuclein and tau.
    2024年04月, Biomaterials science, 12(9) (9), 2408 - 2417, 英語, 国際誌
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Keisuke Yuzu, Hiroshi Imamura, Takuro Nozaki, Yuki Fujii, Shaymaa Mohamed Mohamed Badawy, Ken Morishima, Aya Okuda, Rintaro Inoue, Masaaki Sugiyama, Eri Chatani
    Elsevier BV, 2024年03月, Journal of Molecular Biology, 436(6) (6), 168461 - 168461, 英語, 国際共著している
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Shohei Maekawa, Keisuke Yuzu, Eri Chatani, Kenichi Morigaki
    Metal ions participate in various biochemical processes such as electron transport chain, gene transcription, and enzymatic reactions. Furthermore, the aggregation promoting effect of several metal ions on neuronal proteins such as prion, tau, Aβ peptide, and α-synuclein, has been reported. NAP-22 (also called BASP1 or CAP-23) is a neuron-enriched calmodulin-binding protein and one of the major proteins in the detergent-resistant membrane microdomain fraction of the neuronal cell membrane. Previously, we showed oligomer formation of NAP-22 in the presence of several phospholipids and fatty acids. In this study, we found the aggregation of NAP-22 by FeCl2, FeCl3, and AlCl3 using native-PAGE. Oligomer or aggregate formation of NAP-22 by ZnCl2 or CuSO4 was shown with SDS-PAGE after cross-linking with glutaraldehyde. Morphological analysis with electron microscopy revealed the formation of large aggregates composed of small annular oligomers in the presence of FeCl3, AlCl3, or CuSO4. In case of FeCl2 or ZnCl2, instead of large aggregates, scattered annular and globular oligomers were observed. Interestingly, metal ion induced aggregation of NAP-22 was inhibited by several coenzymes such as NADP+, NADPH, or thiamine pyrophosphate. Since NAP-22 is highly expressed in the presynaptic region of the synapse, this result suggests the participation of metal ions not only on the protein and membrane dynamics at the presynaptic region, but also on the metabolic regulation though the interaction with coenzymes.
    2024年01月, Neuroscience letters, 821, 137623 - 137623, 英語, 国際誌
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Minami Kurokawa, Tomoya Ohtsu, Eri Chatani, Atsuo Tamura
    Structural and thermodynamic transitions of artificially designed α-helical nanofibers were investigated using eight peptide variants, including four peptides with amide-modified carboxyl termini (CB peptides) and four unmodified peptides (CF peptides). Temperature-dependent circular dichroism spectroscopy and differential scanning calorimetry showed that CB peptides exhibit thermostability up to 50 °C higher than CF peptides. As a result, one of the denaturation temperatures approached nearly 130 °C, which is exceptionally high for a biomacromolecule. Thermodynamic analysis and microscopy observations also showed that CB peptides undergo a thermal transition similar to the phase transition in liquid crystals. In addition, one of the peptides showed a sharp and highly cooperative transition with a small enthalpy change at around 25 °C, which was ascribed to a giga-bundle burst of the molecular assembly. These macroscopic changes in the thermostability and crystallinity of CB peptides may be attributed to an increased amphiphilicity of the molecule in the direction of the helix axis, originating from the microscopic modification of the carboxyl-terminus.
    2023年10月, The journal of physical chemistry. B, 127(39) (39), 8331 - 8343, 英語, 国際誌
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Mika Ishigaki, Yoshiki Kato, Eri Chatani, Yukihiro Ozaki
    This study investigated how the secondary structural changes of proteins in aqueous solutions affect their hydration and the hydrogen-bond network of water molecules using near-infrared (NIR) spectroscopy. The aqueous solutions of three types of proteins, i.e., ovalbumin, β-lactoglobulin, and bovine serum albumin, were denatured by heating, and changes in the NIR bands of water reflecting the states of hydrogen bonds induced via protein secondary structural changes were investigated. On heating, the intermolecular hydrogen bonds between water molecules as well as between water and protein molecules were broken, and protein molecules were no longer strongly bound by the surrounding water molecules. Consequently, the denaturation was observed to proceed depending on the thermodynamic properties of the proteins. When the aqueous solutions of proteins were cooled after denaturation, the hydrogen-bond network was reformed. However, the state of protein hydration was changed owing to the secondary structural changes of proteins, and the variation patterns were different depending on the protein species. These changes in protein hydration may be derived from the differences in the surface charges of proteins. The elucidation of the mechanism of protein hydration and the formation of the hydrogen-bond network of water molecules will afford a comprehensive understanding of the protein functioning and dysfunctioning derived from the structural changes in proteins.
    2023年08月, The journal of physical chemistry. B, 127(32) (32), 7111 - 7122, 英語, 国際誌
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Mao Fukuyama, Suguru Nishinami, Yoko Maruyama, Taiki Ozawa, Shunsuke Tomita, Yumiko Ohhashi, Motohiro Kasuya, Masao Gen, Eri Chatani, Kentaro Shiraki, Akihide Hibara
    American Chemical Society (ACS), 2023年06月, Analytical Chemistry, 95(26) (26), 9855 - 9862, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Two-stage optical trapping and assembling of protein at air/solution interface
    Po-Wei Yi, Wei-Hsiang Chiu, Shuichi Toyouchi, Roger Bresoli-Obach, Johan Hofkens, Eri Chatani, Yoichiroh Hosokawa, Teruki Sugiyama, Hiroshi Masuhara
    2023年02月, Appl. Phys. Express, 16, 25501, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Naoki Yamamoto, Rintaro Inoue, Yoshiteru Makino, Hiroshi Sekiguchi, Naoya Shibayama, Akira Naito, Masaaki Sugiyama, Eri Chatani
    American Chemical Society (ACS), 2022年12月, The Journal of Physical Chemistry B, 126(51) (51), 10797 - 10812, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Yuki Yoshikawa, Keisuke Yuzu, Naoki Yamamoto, Ken Morishima, Rintaro Inoue, Masaaki Sugiyama, Tetsushi Iwasaki, Masatomo So, Yuji Goto, Atsuo Tamura, Eri Chatani
    Amyloid fibrils have been an important subject as they are involved in the development of many amyloidoses and neurodegenerative diseases. The formation of amyloid fibrils is typically initiated by nucleation, whereas its exact mechanisms are largely unknown. With this situation, we have previously identified prefibrillar aggregates in the formation of insulin B chain amyloid fibrils, which have provided an insight into the mechanisms of protein assembly involved in nucleation. Here, we have investigated the formation of insulin B chain amyloid fibrils under different pH conditions to better understand amyloid nucleation mediated by prefibrillar aggregates. The B chain showed strong propensity to form amyloid fibrils over a wide pH range, and prefibrillar aggregates were formed under all examined conditions. In particular, different structures of amyloid fibrils were found at pH 5.2 and pH 8.7, making it possible to compare different pathways. Detailed investigations at pH 5.2 in comparison with those at pH 8.7 have suggested that the evolution of protofibril-like aggregates is a common mechanism. In addition, different processes of evolution of the prefibrillar aggregates have also been identified, suggesting that the nucleation processes diversify depending on the polymorphism of amyloid fibrils.
    MDPI AG, 2022年06月, Molecules, 27(13) (13), 3964 - 3964, 英語
    [査読有り][招待有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Naoki Yamamoto, Eri Chatani
    Biophysical Society of Japan, 2022年05月, Biophysics and Physicobiology, 19, e190017
    [査読有り][招待有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • アミロイド線維の伝播に見られる構造の 保存と変化
    柚佳祐, 茶谷絵理
    2021年12月, C & I Commun, 46(4) (4), 19 - 21, 日本語
    [招待有り]

  • Po-Wei Yi, Wei-Hsiang Chiu, Tetsuhiro Kudo, Teruki Sugiyama, Roger Bresoli-Obach, Johan Hofkens, Eri Chatani, Ryohei Yasukuni, Yoichiroh Hosokawa, Shuichi Toyouchi, Hiroshi Masuhara
    Optical trapping of dielectric and metal particles yields different types of "optically evolving assembly" at air/solution and glass/solution interfaces. However, all these structures have in common that the trapping laser is scattered and propagated through the assembly, expanding from the focus up to a few tens of micrometers. In the present work, we fabricate a single submillimeter linear assembly of polystyrene microparticles starting from the surface of a concentrated lysozyme D2O solution. Such assembly has a three-dimensional linear structure composed of a single microparticle aggregate without folding and bending. Indeed, it is prepared along the lysozyme assembly, which is also generated by optical trapping. The cooperative trapping of the microparticle and lysozyme did not arrange as a homogeneously distributed assembly. Instead, a unique anomalously long assembly of microparticles and a densely, widely, and deeply expanded lysozyme layer were simultaneously prepared. Their morphology was reconstructed by shifting the imaging plane immediately after switching off the trapping laser. Independently, the lysozyme assembly was also confirmed by fluorescence imaging and Raman scattering spectroscopy. Thus, we consider that the described cooperative "optically evolved assembling" has a large potential to fabricate hybrid materials with applications in different fields such as colloid science, protein chemistry, and soft matter.
    AMER CHEMICAL SOC, 2021年09月, JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY C, 125(34) (34), 18988 - 18999, 英語
    [査読有り][招待有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • アミロイド線維前駆中間体の観測とそれを標的とした線維形成阻害―インスリン由来モデルペプチドとフィブリノーゲンを用いた検証―
    山本 直樹, 茶谷 絵理
    2021年08月, 生物物理, 61(4) (4), 236 - 239, 日本語
    [査読有り][招待有り]

  • Eri Chatani, Keisuke Yuzu, Yumiko Ohhashi, Yuji Goto
    Amyloid fibrils are supramolecular protein assemblies represented by a cross-β structure and fibrous morphology, whose structural architecture has been previously investigated. While amyloid fibrils are basically a main-chain-dominated structure consisting of a backbone of hydrogen bonds, side-chain interactions also play an important role in determining their detailed structures and physicochemical properties. In amyloid fibrils comprising short peptide segments, a steric zipper where a pair of β-sheets with side chains interdigitate tightly is found as a fundamental motif. In amyloid fibrils comprising longer polypeptides, each polypeptide chain folds into a planar structure composed of several β-strands linked by turns or loops, and the steric zippers are formed locally to stabilize the structure. Multiple segments capable of forming steric zippers are contained within a single protein molecule in many cases, and polymorphism appears as a result of the diverse regions and counterparts of the steric zippers. Furthermore, the β-solenoid structure, where the polypeptide chain folds in a solenoid shape with side chains packed inside, is recognized as another important amyloid motif. While side-chain interactions are primarily achieved by non-polar residues in disease-related amyloid fibrils, the participation of hydrophilic and charged residues is prominent in functional amyloids, which often leads to spatiotemporally controlled fibrillation, high reversibility, and the formation of labile amyloids with kinked backbone topology. Achieving precise control of the side-chain interactions within amyloid structures will open up a new horizon for designing useful amyloid-based nanomaterials.
    2021年04月, Int. J. Mol. Sci., 22(9) (9), 英語, 国際誌
    [査読有り][招待有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Masahiro Noji, Tatsushi Samejima, Keiichi Yamaguchi, Masatomo So, Keisuke Yuzu, Eri Chatani, Yoko Akazawa-Ogawa, Yoshihisa Hagihara, Yasushi Kawata, Kensuke Ikenaka, Hideki Mochizuki, József Kardos, Daniel E Otzen, Vittorio Bellotti, Johannes Buchner, Yuji Goto
    The thermodynamic hypothesis of protein folding, known as the "Anfinsen's dogma" states that the native structure of a protein represents a free energy minimum determined by the amino acid sequence. However, inconsistent with the Anfinsen's dogma, globular proteins can misfold to form amyloid fibrils, which are ordered aggregates associated with diseases such as Alzheimer's and Parkinson's diseases. Here, we present a general concept for the link between folding and misfolding. We tested the accessibility of the amyloid state for various proteins upon heating and agitation. Many of them showed Anfinsen-like reversible unfolding upon heating, but formed amyloid fibrils upon agitation at high temperatures. We show that folding and amyloid formation are separated by the supersaturation barrier of a protein. Its breakdown is required to shift the protein to the amyloid pathway. Thus, the breakdown of supersaturation links the Anfinsen's intramolecular folding universe and the intermolecular misfolding universe.
    2021年01月, Commun. Biol., 4(1) (1), 120 - 120, 英語, 国際誌
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Keisuke Yuzu, Naoki Yamamoto, Masahiro Noji, Masatomo So, Yuji Goto, Tetsushi Iwasaki, Motonari Tsubaki, Eri Chatani
    Amyloid fibrils are aberrant protein aggregates associated with various amyloidoses and neurodegenerative diseases. It is recently indicated that structural diversity of amyloid fibrils often results in different pathological phenotypes, including cytotoxicity and infectivity. The diverse structures are predicted to propagate by seed-dependent growth, which is one of the characteristic properties of amyloid fibrils. However, much remains unknown regarding how exactly the amyloid structures are inherited to subsequent generations by seeding reaction. Here, we investigated the behaviors of self- and cross-seeding of amyloid fibrils of human and bovine insulin in terms of thioflavin T fluorescence, morphology, secondary structure, and iodine staining. Insulin amyloid fibrils exhibited different structures, depending on species, each of which replicated in self-seeding. In contrast, gradual structural changes were observed in cross-seeding, and a new type of amyloid structure with distinct morphology and cytotoxicity was formed when human insulin was seeded with bovine insulin seeds. Remarkably, iodine staining tracked changes in amyloid structure sensitively, and singular value decomposition analysis of the ultraviolet-visible absorption spectra of the fibril-bound iodine has revealed the presence of one or more intermediate metastable states during the structural changes. From these findings, we propose a propagation scheme with multistep structural changes in cross-seeding between two heterologous proteins, which is accounted for as a consequence of the rugged energy landscape of amyloid formation.
    2021年01月, Biophys. J., 120(2) (2), 284 - 295, 英語, 国際誌
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Hamed A Abosharaf, Yuki Sakamoto, Aliaa M Radwan, Keisuke Yuzu, Mika Fujimura, Thoria Diab, Tarek M Mohamed, Eri Chatani, Tetsunari Kimura, Motonari Tsubaki
    Among seven homologs of cytochrome b561 in a model organism C. elegans, Cecytb-2 was confirmed to be expressed in digestive organs and was considered as a homolog of human Dcytb functioning as a ferric reductase. Cecytb-2 protein was expressed in Pichia pastoris cells, purified, and reconstituted into a phospholipid bilayer nanodisc. The reconstituted Cecytb-2 in nanodisc environments was extremely stable and more reducible with ascorbate than in a detergent-micelle state. We confirmed the ferric reductase activity of Cecytb-2 by analyzing the oxidation of ferrous heme upon addition of ferric substrate under anaerobic conditions, where clear and saturable dependencies on the substrate concentrations following the Michaelis-Menten equation were observed. Further, we confirmed that the ferric substrate was converted to a ferrous state by using a nitroso-PSAP assay. Importantly, we observed that the ferric reductase activity of Cecytb-2 became enhanced in the phospholipid bilayer nanodisc.
    2021年01月, Biomolecules, 11(1) (1), 96, 英語, 国際誌
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • 茶谷 絵理
    Amyloid fibrils generally have a cross –β structure, in which β– strands are stacked in the axial direction of the fibril. Probably because of this periodic structure, the formation of amyloid fibrils is similar to that of crystals, and the nucleation process is observed in early stages, acting as a rate–determining step. This article outlines the basic properties of amyloid fibril nucleation in the light of the nucleation theory proposed for crystallization. I also discuss how amyloid nucleation is affected at a lipid membrane interface in order to understand the mechanism of amyloid fibril formation in biological systems.
    日本膜学会, 2021年01月, 膜, 46(1) (1), 19 - 24, 日本語
    [査読有り][招待有り]

  • Takato Hiramatsu, Naoki Yamamoto, Seongmin Ha, Yuki Masuda, Mitsuru Yasuda, Mika Ishigaki, Keisuke Yuzu, Yukihiro Ozaki, Eri Chatani
    It is recently suggested that amyloid polymorphism, i.e., structural diversity of amyloid fibrils, has a deep relationship with pathology. However, its prompt recognition is almost halted due to insufficiency of analytical methods for detecting polymorphism of amyloid fibrils sensitively and quickly. Here, we propose that iodine staining, a historically known reaction that was firstly found by Virchow, can be used as a method for distinguishing amyloid polymorphs. When insulin fibrils were prepared and iodine-stained, they exhibited different colors depending on polymorphs. Each of the colors was inherited to daughter fibrils by seeding reactions. The colors were fundamentally represented as a sum of three absorption bands in visible region between 400 and 750 nm, and the bands showed different titration curves against iodine, suggesting that there are three specific iodine binding sites. The analysis of resonance Raman spectra and polarization microscope suggested that several polyiodide ions composed of I3- and/or I5- were formed on the grooves or the edges of β-sheets. It was concluded that the polyiodide species and conformations formed are sensitive to surface structure of amyloid fibrils, and the resultant differences in color will be useful for detecting polymorphism in a wide range of diagnostic samples.
    2020年10月, Sci. Rep., 10(1) (1), 16741 - 16741, 英語, 国際誌
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Masaki Okuda, Takato Hiramatsu, Mitsuru Yasuda, Mika Ishigaki, Yukihiro Ozaki, Michitoshi Hayashi, Keisuke Tominaga, Eri Chatani
    Molecular mechanism of the blue color formation in an iodine-starch reaction is studied by employing the iodine-α-cyclodextrin (α-CD) complex as a practical model system that resembles the structural properties of the blue amylose-iodine complex. To this end, we construct, using the quantum chemistry method, a molecular model of the complex (I5-/Li+/2α-CD) that consists of one I5-, two molecules of α-CD, and a lithium cation, and this model is employed as a basic unit in constructing structural models of polyiodide ion (I5-)n. The initial structure in the geometry optimization is adopted from the α-CD-iodine complex structure obtained from the X-ray crystallography study. The structural models of (I5-)n are built by adding the basic unit n times along the crystal axis and by optimizing the structure using quantum mechanics / molecular mechanics (QM (iodine) /MM (α-CD)) calculation. The electronic absorption spectra of the resulting model structures are calculated by time-dependent density functional theory (TD-DFT). We find that I5- acts as a basic unit of coloration in the visible region. The visible color originates from the electronic transition within the I5- molecule and any charge transfer between the I5- ion and either of α-CD or a coexisting counter cation are not involved. We also reveal that the electronic transitions of (I5-)n are delocalized, which accounts for the well-known observation that the color of the iodine-starch reaction becomes bluish with an increase in the chain length of amylose. Furthermore, pre-resonance Raman spectra calculated from the model suggest that the vibrational motions are localized in the I5- subunit dominantly. A comparison between an experimental absorption spectrum feature of α-CD-iodine complex and the calculated ones of (I5-)n ions with various n values suggests that (I5-)4 polyiodide ions tend to be populated dominantly in the α-CD-iodine complex under aqueous conditions.
    2020年04月, J. Phys. Chem. B, 124, 4089 - 4096, 英語, 国際誌
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Exploration of insulin amyloid polymorphism using Raman spectroscopy and imaging
    Mika Ishigaki, Kana Morimoto, Eri Chatani, Yukihiro Ozaki
    2020年04月, Biophys. J., 118, 2997 - 3007, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • タンパク質に対する圧力研究の新展開-基本熱力学から,分子構造に基づく理解,アミロイド線維まで
    櫻井一正, 茶谷絵理, 後藤祐児
    2020年, 化学, 75(11) (11), 39 - 44

  • Structural insights into the inhibition of amyloid fibril formation by fibrinogen via interaction with prefibrillar intermediates
    Naoki Yamamoto, Taiki Akai, Rintaro Inoue, Masaaki Sugiyama, Atsuo Tamura, Eri Chatani
    2019年07月, Biochemistry, 58(24) (24), 2769 - 2781, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • El Behery Mohammed, Akikazu Asada, Fusako Takeuchi, Tetsunari Kimura, Eri Chatani, Motonari Tsubaki
    Chemical Society of the Philippines, 2019年06月, KIMIKA Journal of the Kapisanang Kimika ng Pilipinas, 30(1) (1), 1 - 3, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • 分子夾雑のタンパク質物理化学:タンパク質凝集研究の進展とこれから
    茶谷 絵理, 後藤 祐児
    東京化学同人, 2019年05月, 現代化学, (578) (578), 26 - 30, 日本語
    [招待有り]

  • R. Matsubara, T. Kaiba, A. Nakata, T. Yabuta, M. Hayashi, M. Tsubaki, T. Uchino, E. Chatani
    Environment-sensitive luminophoric molecules have played an important role in the fields of smart materials, sensing, and bioimaging. In this study, it was demonstrated that depending on the substituents, 9-aryl-3-aminocarbazoles can display aggregation-induced emission and solvatofluorochromism, and the operating mechanism was clarified. The application of these compounds to lipid droplet imaging and fluorescent probes for cysteamine was demonstrated.
    2019年04月, J. Org. Chem., 84(9) (9), 5535 - 5547, 英語, 国際誌
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Naoki Yamamoto, Shota Ito, Masahiro Nakanishi, Eri Chatani, Keiichi Inoue, Hideki Kandori, Keisuke Tominaga
    To investigate the effects of temperature and hydration on the dynamics of purple membrane (PM), we measured the broadband complex dielectric spectra from 0.5 GHz to 2.3 THz using a vector network analyzer and terahertz time-domain spectroscopy from 233 to 293 K. In the lower temperature region down to 83 K, the complex dielectric spectra in the THz region were also obtained. The complex dielectric spectra were analyzed through curve fitting using several model functions. We found that the hydrated states of one relaxational mode, which was assigned as the coupled motion of water molecules with the PM surface, began to overlap with the THz region at approximately 230 K. On the other hand, the relaxational mode was not observed for the dehydrated state. On the basis of this result, we conclude that the protein-dynamical-transition-like behavior in the THz region is due to the onset of the overlap of the relaxational mode with the THz region. Temperature hysteresis was observed in the dielectric spectrum at 263 K when the hydration level was high. It is suggested that the hydration water behaves similarly to supercooled liquid at that temperature. The third hydration layer may be partly formed to observe such a phenomenon. We also found that the relaxation time is slower than that of a globular protein, lysozyme, and the microscopic environment in the vicinity of the PM surface is suggested to be more heterogeneous than lysozyme. It is proposed that the spectral overlap of the relaxational mode and the low-frequency vibrational mode is necessary for the large conformational change of protein.
    American Chemical Society, 2018年02月, J. Phys. Chem. B, 122(4) (4), 1367 - 1377, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • A specific form of prefibrillar aggregates that functions as a precursor of amyloid nucleation
    Naoki Yamamoto, Shoko Tsuhara, Atsuo Tamura, Eri Chatani
    2018年01月, Sci. Rep., 8, 62, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Ayame Nitani, Hiroya Muta, Masayuki Adachi, Masatomo So, Kenji Sasahara, Kazumasa Sakurai, Eri Chatani, Kazumitsu Naoe, Hirotsugu Ogi, Damien Hall, Yuji Goto
    Heparin, a biopolymer possessing high negative charge density, is known to accelerate amyloid fibrillation by various proteins. Using hen egg white lysozyme, we studied the effects of heparin on protein aggregation at low pH, raised temperature, and applied ultrasonic irradiation, conditions under which amyloid fibrillation was promoted. Heparin exhibited complex bimodal concentration-dependent effects, either accelerating or inhibiting fibrillation at pH 2.0 and 60 degrees C. At concentrations lower than 20 g/ml, heparin accelerated fibrillation through transient formation of hetero-oligomeric aggregates. Between 0.1 and 10 mg/ml, heparin rapidly induced amorphous heteroaggregation with little to no accompanying fibril formation. Above 10 mg/ml, heparin again induced fibrillation after a long lag time preceded by oligomeric aggregate formation. Compared with studies performed using monovalent and divalent anions, the results suggest two distinct mechanisms of heparin-induced fibrillation. At low heparin concentrations, initial hen egg white lysozyme cluster formation and subsequent fibrillation is promoted by counter ion binding and screening of repulsive charges. At high heparin concentrations, fibrillation is caused by a combination of salting out and macromolecular crowding effects probably independent of protein net charge. Both fibrillation mechanisms compete against amorphous aggregation, producing a complex heparin concentration-dependent phase diagram. Moreover, the results suggest an active role for amorphous oligomeric aggregates in triggering fibrillation, whereby breakdown of supersaturation takes place through heterogeneous nucleation of amyloid on amorphous aggregates.
    AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC, 2017年12月, J. Biol. Chem., 292(52) (52), 21219 - 21230, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Recent progress on understanding the mechanisms of amyloid nucleation
    Eri Chatani, Naoki Yamamoto
    2017年12月, Biophys. Rev., 10, 527 - 534, 英語
    [査読有り][招待有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Tsung-Han Liu, Ken-ichi Yuyama, Takato Hiramatsu, Naoki Yamamoto, Eri Chatani, Hiroshi Miyasaka, Teruki Sugiyama, Hiroshi Masuhara
    Femtosecond (fs)-laser-induced crystallization as a novel crystallization technique was proposed for the first time by our group, where the crystallization time can be significantly shortened under fs laser irradiation. Similarly, we have further extended our investigation to amyloid fibril formation, also known as a nucleation-dependence process. Here we demonstrate that the necessary time for amyloid fibril formation can be signifiCantly shortened by fs laser irradiation, leading to favorable enhancement. The enhancement was confirmed by both spectral measurements and direct observations of amyloid fibrils. The thioflavin T fluorescence intensity of laser-irradiated solution increased earlier than that of the control solution, and such a difference was simultaneously revealed by ellipticity changes. At the same time before intensity Saturation in fluorescence, the number of amykid fibrils obtained under laser irradiation was generally mote than that in the control. Solution. Besides, such an enhancement is correlated to the laser power threshold of cavitation bubbling. Possible mechanisms are proposed by referring to fs-laser-induced crystallization and ultrasonication-induced amyloid fibril formation.
    AMER CHEMICAL SOC, 2017年08月, Langmuir, 33(33) (33), 8311 - 8318, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Eri Chatani, Rintaro Inoue, Hiroshi Imamura, Masaaki Sugiyama, Minoru Kato, Masahide Yamamoto, Koji Nishida, Toshiji Kanaya
    The nucleation event of amyloid fibrils is one of the most crucial processes that dictate the timing and rate of the pathology of diseases; however, information regarding how protein molecules associate to produce fibril nuclei is currently limited. In order to explore this issue in more detail, we performed time-resolved small angle X-ray scattering (SAXS) measurements on insulin fibrillation, in combination with additional multidirectional analyses of thioflavin T fluorescence, FTIR spectroscopy, light scattering, and light transmittance, during the fibrillation process of bovine insulin. SAXS monitoring revealed that insulin molecules associated into rod-like prefibrillar aggregates in the very early stage of the reaction. After the formation of these early aggregates, they appeared to further coalesce mutually to form larger clusters, and the SAXS profiles subsequently showed the further time evolution of conformational development towards mature amyloid fibrils. Distinct types of structural units in terms of shape in a nano-scale order, cross-beta content, and thioflavin T fluorescence intensity were observed in a manner that was dependent on the fibrillation pathways. These results suggest the presence of diverse substructures that characterize various fibrillation pathways, and eventually, manifest polymorphisms in mature amyloid fibrils.
    NATURE PUBLISHING GROUP, 2015年10月, Sci. Rep., 5, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • 茶谷 絵理
    日本生化学会, 2015年06月, 生化学, 87(3) (3), 292 - 297, 日本語
    [査読有り][招待有り]

  • 小角X線散乱によるアミロイド線維形成機構に関する研究
    井上 倫太郎, 茶谷 絵理, 金谷 利治
    2015年, SPring-8/SACLA利用研究成果集, 3, 2011B1996/BL40B2, 日本語
    [査読有り]
    研究論文(大学,研究機関等紀要)

  • Controlling Nanostructures Of Insulin Amyloid Fibrils Using Metal Ions
    Misaki Yokoyama, Yoshito Furuie, Motonari Tsubaki, Hiroshi Hori, Takamasa Nishida, Kazuo Eda, Eri Chatani
    WILEY-BLACKWELL, 2014年07月, PROTEIN SCIENCE, 23, 245 - 245, 英語

  • Near Infrared Spectral Monitoring Reveals Water Molecular System Dynamics During The Amyloidogenic Nucleation
    Eri Chatani, Yutaro Tsuchisaka, Yuuki Masuda, Roumiana Tsenkova
    WILEY-BLACKWELL, 2014年07月, PROTEIN SCIENCE, 23, 87 - 87, 英語

  • Eri Chatani, Yutaro Tsuchisaka, Yuki Masuda, Roumiana Tsenkova
    The formation of amyloid fibrils proceeds via a nucleation-dependent mechanism in which nucleation phase is generally associated with a high free energy resulting in the rate-limiting step. On the basis of this kinetic feature, the nucleation is one of the most crucial phases controlling the pathogenesis of amyloidoses, but little is known about the details of how protein molecules and surrounding environment vary at this stage. Here, we applied near infrared (NIR) spectral monitoring of water structural changes in real time during the nucleation-dependent fibrillation of insulin. Whilst multivariate spectral analysis in the 2050-2350 nm spectral region indicated cross-beta formation, characteristic transformations of water structure have been detected in the spectral region 1300-1600 nm corresponding to the first overtone of water OH stretching vibrations. Furthermore, specific water spectral patterns (aquagrams) related to different water molecular conformations have been found along the course of protein nucleation and aggregation. Right in the beginning, dissociation of hydrogen-bonded network in bulk water and coinstantaneous protein and ion hydration were observed, followed by water hydrogen-bonded networks development, presumably forcing the nucleation. These specific transformations of water spectral pattern could be used further as a biomarker for early non-invasive diagnosis of amyloidoses prior to explosive amplification and deposits of amyloid fibrils.
    PUBLIC LIBRARY SCIENCE, 2014年07月, PLoS One, 9(7) (7), e101997, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Eri Chatani, Hiroshi Imamura, Naoki Yamamoto, Minoru Kato
    Background: Oligomers and protofibrils have been observed in the early stages of fibrillation. Results: Fibrillation of insulin at a high salt concentration identified a new species of prefibrillar intermediate. Conclusion: Structural comparison of the intermediate and mature fibrils suggested regions responsible for self-propagation and cytotoxicity. Significance: The trapping of intermediate is an effective way of revealing molecular details of the organization of fibril structure. Amyloid fibrils are supramolecular assemblies, the deposition of which is associated with many serious diseases including Alzheimer, prion, and Huntington diseases. Several smaller aggregates such as oligomers and protofibrils have been proposed to play a role in early stages of the fibrillation process; however, little is known about how these species contribute to the formation of mature amyloid fibrils with a rigid cross- structure. Here, we identified a new pathway for the formation of insulin amyloid fibrils at a high concentration of salt in which mature fibrils were formed in a stepwise manner via a prefibrillar intermediate: minute prefibrillar species initially accumulated, followed by the subsequent formation of thicker amyloid fibrils. Fourier transform infrared spectra suggested the sequential formation of two types of -sheets with different strength hydrogen bonds, one of which was developed concomitantly with the mutual assembly of the prefibrillar intermediate to form mature fibrils. Interestingly, fibril propagation and cellular toxicity appeared only after the later step of structural organization, and a comparison of -sheet regions between the prefibrillar intermediate and mature fibrils using proteolysis led to the proposal of specific regions essential for manifestation of these properties.
    AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC, 2014年04月, J. Biol. Chem., 289(15) (15), 10399 - 10410, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • 超小角X線散乱によるインスリンアミロイド線維の構造解析
    茶谷 絵理, 井上 倫太郎, 竹中 幹人, 西田 幸次, 金谷 利治
    2013年02月, SPring-8/SACLA利用研究成果集, 1, 2011B1951, 日本語
    [査読有り]

  • Eri Chatani, Hisashi Yagi, Hironobu Naiki, Yuji Goto
    The polymorphic property of amyloid structures has been focused on as a molecular basis of the presence and propagation of different phenotypes of amyloid diseases, although little is known about the molecular mechanism for expressing diverse structures from only one protein sequence. Here, we have found that, in combination with an enhancing effect of ultrasonication on nucleation, beta(2)-microglobulin, a protein responsible for dialysis-related amyloidosis, generates distinct fibril conformations in a concentration-dependent manner in the presence of 2,2,2-trifluoroethanol (TFE). Although the newly formed fibrils all exhibited a similar needle-like morphology with an extensive cross-beta core, as suggested by Fourier transform infrared absorption spectra, they differed in thioflavin T intensity, extension kinetics, and tryptophan fluorescence spectra even in the same solvents, representing polymorphic structures. The hydrophobic residues seemed to be more exposed in the fibrils originating at higher concentrations of TFE, as indicated by the increased binding of 1-anilinonaphthalene-8-sulfonic acid, suggesting that the modulation of hydrophobic interactions is critical to the production of polymorphic amyloid structures. Interestingly, the fibrils formed at higher TFE concentrations showed significantly higher stability against guanidium hydrochloride, the perturbation of ionic strength, and, furthermore, pressurization. The cross-beta structure inside the fibrils seems to have been more idealized, resulting in increased stability when nucleation occurred in the presence of the alcohol, indicating that a weaker contribution of hydrophobic interactions is intrinsically more amenable to the formation of a non-defective amyloid structure.
    AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC, 2012年06月, J. Biol. Chem., 287(27) (27), 22827 - 22837, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • 茶谷 絵理, 小沼 剛, 後藤 祐児
    The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association, 2012年05月, 生物物理, 52(3) (3), 148 - 149, 日本語
    [査読有り][招待有り]

  • Tsuyoshi Konuma, Eri Chatani, Masanori Yagi, Kazumasa Sakurai, Takahisa Ikegami, Hironobu Naiki, Yuji Goto
    Amyloid fibril elongation in denatured proteins involves cycles of coupled binding and misfolding. To gain insights into possible kinetic intermediates, we performed hydrogen/deuterium exchange of amide protons during fibril elongation with beta(2)-microglobulin (beta(2)-m) at pD = 2.5, under which conditions beta(2)-m is acid denatured. To study the conformational change in monomeric beta(2)-m monitored by NMR spectroscopy, we used N-15-labeled monomers and nonlabeled seeds. Pulse-labeling hydrogen/deuterium exchange with a quenched-flow apparatus indicated that the rate-limiting intermediate at pD = 2.5 is not protected from the exchange, even disrupting a hydrophobic cluster present in the acid-denatured beta(2)-m. Significant protection was acquired upon transition to the fibrils. In view of the suggestion that the rate-limiting intermediates are bound to the lateral surface of seed fibrils, weak interactions with a largely unfolded conformation might be useful for their dynamic sliding to the growing ends. The results support a new model of fibril elongation with intermediates bound to the lateral surface of seeds. (C) 2010 Elsevier Ltd. All rights reserved.
    ACADEMIC PRESS LTD- ELSEVIER SCIENCE LTD, 2011年01月, J. Mol. Biol., 405(3) (3), 851 - 862, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Yuichi Yoshimura, Kazumasa Sakurai, Young-Ho Lee, Takahisa Ikegami, Eri Chatani, Hironobu Naiki, Yuji Goto
    It is challenging to investigate the structure and dynamics of amyloid fibrils at the residue and atomic resolution because of their high molecular weight and heterogeneous properties Here, we used solution nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy to characterize the conformation and flexibility of amyloid fibrils of beta(2)-microglobulin (beta 2m), for which direct observation of solution NMR could not be made Ultrasonication led to fragmentation producing a solution of minimum-sized fibrils with a molecular weight of around 6 MDa In (1)H-(15)N heteronuclear single-quantum correlation measurements, five signals, derived from N-terminal residues (i e, Ile1, Gln2, Arg3, Thr4, and Lys6), were newly detected Signal strength decreased with the distance from the N-terminal end Capping experiments with the unlabeled beta 2m monomer indicated that the signals originated from molecules located inside the fibrils Ultrasonication makes the residues with moderate flexibility observable by reducing size of the fibrils Thus, solution NMR measurements of ultrasonicated fibrils will be promising for studying the structure and dynamics of fibrils
    JOHN WILEY & SONS INC, 2010年12月, Protein Sci., 19(12) (12), 2347 - 2355, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Eri Chatani†, Reina Ohnishi†, Tsuyoshi Konuma, Kazumasa Sakurai, Hironobu Naiki, Yuji Goto, lly contributed
    Amyloid fibrils elongate seed dependently, with preformed fibrils providing a template for propagation of amyloidogenic conformation. Most seeding experiments use relatively few seed fibrils in comparison with monomers, resembling steady-state enzyme kinetics. Pre-steady-state kinetics should also be useful for characterizing the elongation process. With beta(2)-microglobulin (beta(2)-m), a protein responsible for dialysis-related amyloidosis, we measured the pre-steady-state kinetics of fibril elongation at pH 2.5, conditions under which the monomer is largely unfolded. beta(2)-m has Trp residues at positions 60 and 95. We used three single Trp mutants and fluorescence spectroscopy to study structural change upon fibril elongation. To focus on conformational change in monomers, we prepared seeds with a mutant without a Trp residue. At a fixed concentration of monomeric beta(2)-m, the apparent rate of fibril elongation increased with an increase in the concentration of seeds and then saturated, suggesting the accumulation of a rate-limiting intermediate. Importantly, saturation occurred at a seed/monomer ratio of around 10, as expressed by the concentration of the monomer. Because the number of monomers constituting the seed fibrils is much larger than 10, the results suggest that the elongation process is limited by "non-active-site binding." Spectral analysis indicated that, upon this non-active-site binding, both Trp60 and Trp95 are exposed to the solvent, and then only Trp60 is buried upon transition to the fibrils. We propose a new model of fibril elongation in which non-active-site binding plays a major role. (C) 2010 Elsevier Ltd. All rights reserved
    ACADEMIC PRESS LTD- ELSEVIER SCIENCE LTD, 2010年07月, J. Mol. Biol., 400(5) (5), 1057 - 1066, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Tsubasa Yamamoto, Eri Chatani, Minoru Kato
    We have investigated the effect of pressure on the secondary structure of ribonuclease A using FTIR spectroscopy. In the presence of 47 %w/w sucrose, the intensity of an amide I' peak assigned to beta-sheets of ribonuclease A was slightly recovered by applying pressure up to 200 MPa, while the peak was monotonically decreased with increasing pressure in the absence of sucrose. The present study is the first observation of the compression recovery of beta-sheets in a protein by pressure in high concentration of sucrose. This result is consistent with a pressure perturbation calorimetric study (Ravindra et al. 2004 Phys. Chem. Chem. Phys. 6 1952) reported that the sign of volume change of the protein thermal denaturation changed from negative to positive by adding sugars.
    IOP PUBLISHING LTD, 2010年03月, J. Phys.: Conf. Ser., 215, 012155, 英語
    [招待有り]
    研究論文(国際会議プロシーディングス)

  • Eri Chatani, Young-Ho Lee, Hisashi Yagi, Yuichi Yoshimura, Hironobu Naiki, Yuji Goto
    Because of the insolubility and polymeric properties of amyloid fibrils, techniques used conventionally to analyze protein structure and dynamics have often been hampered. Ultrasonication can induce the monomeric solution of amyloidogenic proteins to form amyloid fibrils. However, ultrasonication can break down preformed fibrils into shorter fibrils. Here, combining these 2 opposing effects on beta(2)-microglobulin (beta(2)-m), a protein responsible for dialysis-related amyloidosis, we present that ultrasonication pulses are useful for preparing monodispersed amyloid fibrils of minimal size with an average molecular weight of approximate to 1,660,000 (140-mer). The production of minimal and monodispersed fibrils is achieved by the free energy minimum under competition between fibril production and breakdown. The small homogeneous fibrils will be of use for characterizing the structure and dynamics of amyloid fibrils, advancing molecular understanding of amyloidosis.
    NATL ACAD SCIENCES, 2009年07月, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 106(27) (27), 11119 - 11124, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Young-Ho Lee, Eri Chatani, Kenji Sasahara, Hironobu Naiki, Yuji Goto
    Volume can provide informative structural descriptions of macromolecules such as proteins in solution because a final volumetric outcome accompanies the exquisite equipoise of packing effects between residues, and residues and waters inside and outside proteins. Here we performed systematic investigations on the volumetric nature of the amyloidogenic conformations of beta(2)-microglobulin (beta 2-m) and its amyloidogenic core peptide, K3, using a high precision densitometer. The transition from the acid-denatured beta 2-m to the mature amyloid fibrils was accompanied by a positive change in the partial specific volume, which was larger than that observed for the transition from the acid-denatured beta(2)-m to the native structure. The data imply that the mature amyloid fibrils are more voluminous than the native structure because of a sparse packing density of side chains. In contrast, the formation of the mature amyloid-like fibrils of the K3 from the random coil was followed by a considerable decrease in the partial specific volume, suggesting a highly compact core structure. Interestingly, the immature amyloid-like fibrils of beta(2)-m exhibited a volume intermediate between those of the mature fibrils of beta(2)- m and K3, because of the core structure at their center and the relatively noncompact region around the core with much hydration. These volumetric differences would result from the nature of main-chain-dominated fibrillogenesis. We suggest comprehensive models for these three types of fibrils illustrating packing and hydrational states.
    AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC, 2009年01月, J. Biol. Chem., 284(4) (4), 2169 - 2175, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Michiko Sakata†, Eri Chatani†, Atsushi Kameda, Kazumasa Sakurai, Hisonobu Naiki, Yuji Goto, lly contributed
    beta(2)-Microglobulin (beta 2-m), a protein responsible for dialysis-related amyloidosis, adopts a typical immunoglobulin domain fold with the N-terminal peptide bond of Pro32 in a cis isomer. The refolding of beta 2-m is limited by the slow trans-to-cis isomerization of Pro32, implying that intermediates with a non-native trans-Pro32 isomer are precursors for the formation of amyloid fibrils. To obtain further insight into the Pro-limited folding of beta 2-m, we Studied the Gdn-HCl-dependent unfolding/refolding kinetics using two mutants (W39 and P32V beta 2-ms) as well as the wild-type beta 2-m. W39 beta 2-m is a triple mutant in which both of the authentic Trip residues (Trp60 and Trp95) are replaced by Phe and a buried Trp common to other immunoglobulin domains is introduced at the position of Leu39 (i.e., L39W/W60F/W95F). W39 Q-m exhibits a dramatic quenching of fluorescence upon folding, enabling a detailed analysis of Pro-limited unfolding/refolding. On the other hand, P32V beta 2-m is a mutant in which Pro32 is replaced by Val, useful for probing the kinetic role of the trans-to-cis isomerization of Pro32. A comparative analysis of the unfolding/refolding kinetics of these Mutants including three types of double-jump experiments revealed the prolyl isomerization to be coupled with the conformational transitions, leading to apparently unusual kinetics, particularly for the unfolding. We suggest that careful consideration of the kinetic Coupling Of unfolding/refolding and prolyl isomerization which has tended to be neglected in recent Studies, is essential for clarifying the mechanism of protein folding and, moreover, its biological significance. (C) 2008 Elsevier Ltd. All rights reserved.
    ACADEMIC PRESS LTD- ELSEVIER SCIENCE LTD, 2008年10月, J. Mol. Biol., 382(5) (5), 1242 - 1255, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Yuji Goto, Hisashi Yagi, Keiichi Yamaguchi, Eri Chatani, Tadato Ban
    Amyloid fibrils have been a critical subject in recent studies of proteins since they are associated with the pathology of more than 20 serious human diseases. Moreover, a variety of proteins and peptides not related to diseases are able to form amyloid fibrils or amyloid-like structures, implying that amyloid formation is a generic property of polypeptides. Although understanding the structure and formation of amyloid fibrils is crucial, due to the extremely high molecular weight and insolubility of amyloid fibrils, most of the conventional techniques available for soluble proteins are not directly applicable to these fibrils. However, structural studies using solid-state NMR have shown that the basic motif of amyloid fibrils is a beta-strand-loop-beta-strand conformation often in a parallel beta-sheet assembly. From the hydrogen/deuterium exchange of amide protons, amyloid fibrils have been shown to be stabilized by an extensive network of hydrogen bonds substantiating sheets. Our approach using total internal reflection fluorescence microscopy combined with thioflavin T, an amyloid-specific fluorescence dye, enabled monitoring fibril growth in real-time at single fibril level. On the basis of these various approaches, increasingly convincing models of amyloid structures, their formation and propagation are emerging.
    BENTHAM SCIENCE PUBL LTD, 2008年, Curr. Pharm. Des., 14(30) (30), 3205 - 3218, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Seed-dependent accelerated fibrillation of α-synuclein induced by periodic ultrasonication treatment
    Hyun-Jin Kim, Eri Chatani, Yuji Goto, Seung R. Paik
    alpha-Synuclein is the major component of Lewy bodies and responsible for the amyloid deposits observed in Parkinson's disease. Ordered filamentous aggregate formation of the natively unfolded a-synuclein was investigated in vitro with the periodic ultrasonication. The ultrasonication induced the fibrillation of cc-synuclein, as the random structure gradually converted into a P-sheet structure. The resulting fibrils obtained at the stationary phase appeared heterogeneous in their size distribution, with the average length and height of 0.28 mu m +/- 0.21 mu m and 5.6 nm +/- 1.9 nm, respectively. After additional extensive ultrasonication in the absence of monomeric a-synuclein, the equilibrium between the fibril formation and its breakdown shifted to the disintegration of the preexisting fibrils. The resulting fragments served as nucleation centers for the subsequent seed-dependent accelerated fibrillation under a quiescent incubation condition. This self-seeding amplification process depended on the seed formation and subsequent alterations in their properties by the ultrasonication to a state that accretes the monomeric soluble protein more effectively than their reassociation of the seeds back to the original fibrils. Since many neurodegenerative disorders have been considered to be propagated via the seed-dependent amyloidosis, this study would provide a novel aspect of the significance of the seed structure and its properties leading to the accelerated amyloid formation.
    KOREAN SOC MICROBIOLOGY & BIOTECHNOLOGY, 2007年12月, J. Microbiol. Biotechnol., 17(12) (12), 2027 - 2032, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • 茶谷 絵理, 後藤 祐児
    Pressure is an important perturbant applied in studies of folding and unfolding of globular proteins. Recently, the application of this perturbant has been extended to the study of amyloid fibrils, which will be reviewed here. The effects of pressure on amyloid fibrils seem various, being positive or negative, dependent on the protein species and experimental conditions. Several reports have shown that pressure drives the formation of amyloid fibrils via pressure-induced unfolded structure of proteins. In contrast, there are also several studies showing the pressure-induced depolymerization of amyloid fibrils, suggesting the deficient packing and/or hydration in the fibril structure. Furthermore, a novel adaptation or maturation phenomenon has been found under pressurized conditions, demonstrating the structural diversity of amyloid fibrils, one of unique features which cannot be predicted with Anfinsen's dogma.
    Japan Society of High Pressure Science and Technology, 2007年, 高圧力の科学と技術, 17(1) (1), 42 - 49, 日本語

  • Miho Kihara, Eri Chatani, Kentaro Iwata, Kaori Yamamoto, Takanori Matsuura, Atsushi Nakagawa, Hironobu Naiki, Yuji Goto
    beta(2)-Microglobulin (beta 2-m), a protein responsible for dialysis-related amyloidosis, adopts an immunoglobulin domain fold in its native state. Although beta 2-m has Trp residues at positions 60 and 95, both are located near the surface of the domain. Hence, beta 2-m does not have a conserved Trp common to other immunoglobulin domains, which is buried in close proximity to the disulfide bond. To study the structure of amyloid fibrils in relation to their native fold, we prepared a series of Trp mutants. Trp(60) and Trp(95) were both replaced with Phe, and a single Trp was introduced at various positions. Among various mutants, W39-beta 2-m, in which a Trp was introduced at the position corresponding to the conserved Trp, exhibited a remarkable quenching of fluorescence in the native state, as observed for other immunoglobulin domains. An x-ray structural analysis revealed that W39-beta 2-m assumes the native fold with Trp39 located in the vicinity of the disulfide bond. Comparison of the fluorescence spectra of various mutants for the native and fibrillar forms indicated that, while the Trp residues introduced in the middle of the beta 2-m sequence tend to be buried in the fibrils, those located in the C-terminal region are more exposed. In addition, the fluorescence spectra of fibrils prepared at pH 2.5 and 7.0 revealed a large difference in the fluorescence intensity for W60-beta 2-m, implying a major structural difference between them.
    AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC, 2006年10月, J. Biol. Chem., 281(41) (41), 31061 - 31069, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Eri Chatani, Hironobu Naiki, Yuji Goto
    High hydrostatic pressure reversibly transforms the amyloid fibrils of beta(2)-microglobulin (beta 2-m) into a more tightly packed, reorganized structure, which has provided insight into the polymorphic properties of amyloid fibrils. Here, to further investigate the molecular mechanism that controls fibril structure, seed-dependent fibril growth from an acid-unfolded monomeric form under high pressure was studied. At all pressures up to 400 MPa, the fibril growth could be approximated by a single-exponential kinetics, although pressure above 300 MPa decreased the growth rate significantly. The fibrils formed at high pressure were similar to the reorganized fibrils formed initially at ambient pressure and then pressurized, suggesting that the reorganized fibrils were formed directly at high pressure. A systematic investigation of the extension rate under various pressures indicated that the activation free energies for the original and reorganized fibrils are significantly different, suggesting that different amino acid contacts are involved in these two types of fibrils. On the other hand, for the seed-dependent extension reactions of both types of fibrils, the activation volume was much smaller than the change in reaction volume, implying that only small numbers of side-chain interactions are achieved in the transition state. Importantly, we observed a marked acceleration of fibril growth, i.e., maturation, on repeated self-seeding above 300 MPa, revealing the coexistence of another type of fibril with a similar structure but with an increased growth-rate under high pressure. (c) 2006 Elsevier Ltd. All rights reserved.
    ACADEMIC PRESS LTD- ELSEVIER SCIENCE LTD, 2006年06月, J. Mol. Biol., 359(4) (4), 1086 - 1096, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Eri Chatani, Yuji Goto
    Among various amyloidogenic proteins, beta(2)-microglobulin (beta 2-m) responsible for dialysis-related amyloidosis is a target of extensive study because of its clinical importance and suitable size for examining the formation of amyloid fibrils in comparison with protein folding to the native state. The structure and stability of amyloid fibrils have been studied with various physicochemical methods, including H/D exchange of amyloid fibrils combined with dissolution of fibrils by dimethylsulfoxide and NMR analysis, thermodynamic analysis of amyloid fibril formation by isothermal calorimetry, and analysis of the effects of pressure on the structure of amyloid fibrils. The results are consistent with the view that amyloid fibrils are a main-chain-dominated structure with larger numbers of hydrogen bonds and pressure-accessible cavities in the interior, in contrast to the side-chain-dominated native structure with the optimal packing of amino acid residues. We consider that a main-chain dominated structure provides the structural basis for various conformational states even with one protein. When this feature is combined with another unique feature, template-dependent growth, propagation and maturation of the amyloid conformation, which cannot be predicted with Anfinsen's dogma, take place. (c) 2005 Elsevier B.V. All rights reserved.
    ELSEVIER SCIENCE BV, 2005年11月, Biochim. Biophys. Acta, 1753(1) (1), 64 - 75, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Eri Chatani, Michiko Kato, Tomoji Kawai, Hironobu Naiki, Yuji Goto
    It has been suggested that, while the globular native forms of proteins are a side-chain-dominated compact structure evolved by pursuing a unique fold with optimal packing of amino acid residues, amyloid fibrils are a main-chain-dominated structure with an extensive hydrogen bond network. To address this issue, the effects of hydrostatic pressure on amyloid fibrils of beta(2)-Microglobulin (beta 2-m), involved in dialysis-related amyloidosis, were studied. A systematic analysis at various pressures and concentrations of guanidine hydrochloride conducted by monitoring thioflavin T fluorescence, light-scattering, and tryptophan fluorescence revealed contrasting conformational changes occurring consecutively: first, a pressure-induced reorganization of fibrils and then a pressure-induced unfolding. The changes in volume as well as the observed structural changes indicate that the beta 2-m amyloid fibrils under ambient pressure are less tightly packed with a larger number of cavities, consistent with the main-chain-dominated amyloid structure. Moreover, the amyloid structure without optimal packing will enable various isoforms to form, suggesting the structural basis of multiple forms of amyloid fibrils in contrast to the unique native-fold. (c) 2005 Elsevier Ltd. All rights reserved.
    ACADEMIC PRESS LTD- ELSEVIER SCIENCE LTD, 2005年09月, J. Mol. Biol., 352(4) (4), 941 - 951, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Miho Kihara, Eri Chatani, Miyo Sakai, Kazuhiro Hasegawa, Hironobu Naiki, Yuji Goto
    beta 2-Microglobulin (beta 2-m) is a major component of amyloid fibrils deposited in patients with dialysis-related amyloidosis. Recent studies have focused on the mechanism by which amyloid fibrils are formed under physiological conditions, which had been difficult to reproduce quantitatively. Yamamoto et al. (Yamamoto, S., Hasegawa, K., Yamaguchi, I., Tsutsumi, S., Kardos, J., Goto, Y., Gejyo, F. & Naiki, H. (2004) Biochemistry 43, 11075-11082) showed that a combination of seed fibrils prepared under acidic conditions and a low concentration of sodium dodecyl sulfate below its critical micelle concentration enabled extensive fibril formation at pH 7.0. Here, we found that repeated self-seeding at pH 7.0 with fibrils formed at the same pH causes a marked acceleration of growth, indicating the maturation of fibrils. The observed maturation can be simulated by assuming the existence of two types of fibrils with different growth rates. Importantly, some mutations of beta 2-m or the addition of a low concentration of urea, both destabilizing the native conformation, were not enough to extend the fibrils at pH 7.0, and a low concentration of sodium dodecyl sulfate (i.e. 0.5 mM) was essential. Thus, even though the first stage fibrils in patients are unstable and require stabilizing factors to remain at neutral pH, they can adapt to a neutral pH with repeated self-seeding, implying a mechanism of development of amyloid deposition after a long latent period in patients.
    AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC, 2005年03月, J. Biol. Chem., 280(12) (12), 12012 - 12018, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Bakthisaran Raman, Eri Chatani, Miho Kihara, Tadato Ban, Miyo Sakai, Kazuhiro Hasegawa, Hironobu Naiki, Ch Mohan Rao, Yuji Goto
    Investigation of factors that modulate amyloid formation of proteins is important to understand and mitigate amyloid-related diseases. To understand the role of electrostatic interactions and the effect of ionic cosolutes, especially anions, on amyloid formation, we have investigated the effect of salts such as NaCl, NaI, NaClO4, and Na2SO4 on the amyloid fibril growth of O-2-microglobulin, the protein involved in dialysis-related amyloidosis. Under acidic conditions, these salts exhibit characteristic optimal concentrations where the fibril growth is favored. The presence of salts leads to an increase in hydrophobicity of the protein as reported by 8-anilinonaphthalene-1-sulfonic acid, indicating that the anion interaction leads to the necessary electrostatic and hydrophobic balance critical for amyloid formation. However, high concentrations of salts tilt the balance to high hydrophobicity, leading to partitioning of the protein to amorphous aggregates. Such amorphous aggregates are not competent for fibril growth. The order of anions based on the lowest concentration at which fibril formation is favored is SO42- > ClO4- > I- > Cl-, consistent with the order of their electroselectivity series, suggesting that preferential anion binding, rather than general ionic strength effect, plays an important role in the amyloid fibril growth. Anion binding is also found to stabilize the amyloid fibrils under acidic condition. Interestingly, sulfate promotes amyloid growth of beta(2)-microglobulin at pH between 5 and 6, closer to its isoelectric point. Considering the earlier studies on the role of glycosaminoglycans and proteoglycans (i.e., sulfated polyanions) on amyloid formation, our study suggests that preferential interaction of sulfate ions with amyloidogenic proteins may have biological significance.
    AMER CHEMICAL SOC, 2005年02月, Biochemistry, 44(4) (4), 1288 - 1299, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • アミロイド線維形成機構−裏の世界の構築原理
    茶谷 絵理, 後藤 祐児
    2005年, 実験医学, 23, 2384 - 2390

  • Takehiro Narimoto, Kazumasa Sakurai, Azusa Okamoto, Eri Chatani, Masaru Hoshino, Kazuhiro Hasegawa, Hironobu Naiki, Yuji Goto
    Although the stability of globular proteins has been studied extensively, that of amyloid fibrils is scarcely characterized. beta(2)-microglobulin (beta2-m) is a major component of the amyloid fibrils observed in patients with dialysis-related amyloidosis. We studied the effects of guanidine hydrochloride on the amyloid fibrils of beta2-m, revealing a cooperative unfolding transition similar to that of the native state. The stability of amyloid fibrils increased on the addition of ammonium sulfate, consistent with a role of hydrophobic interactions. The results indicate that the analysis of unfolding transition is useful to obtain insight into the structural stability of amyloid fibrils. (C) 2004 Federation of European Biochemical Societies. Published by Elsevier B.V. All rights reserved.
    ELSEVIER SCIENCE BV, 2004年10月, FEBS Lett., 576(3) (3), 313 - 319, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Haruko Maeda, Eri Chatani, Takahiro Koyama, Masatoshi Sugiura, Hirohisa Izumi, Rikimaru Hayashi
    To obtain large amounts of deglycosylated procarboxypeptidase Y (proCPY), in which all of the N-glycosylation sites were replaced by alanine residue by the point mutation method, an expression system was constructed using Pichia pastoris. The secreted enzyme was characterized by SDS-PAGE, native PAGE, MALDI-TOF mass spectrometry, and dynamic light scattering, and the results indicated heterogeneity. The recombinant proCPY contained 29 mol of glucose per mole of protein in average, according to the carbohydrate analysis by the phenol-sulfuric acid method. A large part of the recombinant enzyme absorbed on a Con A column: even the break-through fraction of the column contained 3 mol of glucose per mole of protein. These carbohydrates were removed by the mild alkaline treatment. Since the entire N-glycosylation site had been destructed in the present expression system, the carbohydrates contained in the recombinant proCPY are concluded to be O-linked ones, which bound indiscriminately to serine and/or threonine residues. (C) 2004 Elsevier Ltd. All rights reserved.
    ELSEVIER SCI LTD, 2004年04月, Carbohydr. Res., 339(6) (6), 1041 - 1045, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • 茶谷 絵理
    Japan Society for Bioscience, Biotechnology, and Agrochemistry, 2004年, 日本農芸化学会誌, 78(4) (4), 407 - 409, 日本語

  • Tetsuya Kadonosono, Eri Chatani, Rikimaru Hayashi, Hideaki Moriyama, Tatsuo Ueki
    The Phe46 residue, located in the hydrophobic core of RNase A, was replaced with other hydrophobic residues, leucine, valine, or alanine, and their X-ray crystallographic structures were determined up to 1.50-1.80 Angstrom resolution in an attempt to examine the relationship between structural changes and conformational stability or folding kinetics. The backbone structure of F46L, F46V, and F46A was indistinguishable from that of the wild-type enzyme, retaining the correct active site structure. However, one water molecule was included in the hydrophobic core of F46A, forming two hydrogen bonds with the backbone peptide chain. The side chain of Met29 in F46V and F46A adopted two different conformations in an equal occupancy. A trapped water molecule and two conformations of Met29 represent changes that minimize the cavity volume. Nevertheless, the replacement of Phe46 with the above residues resulted in a marked decrease in both thermal stability and folding reaction. Thus, Phe46 ensures the thermal stability and the rapid and correct folding of RNase A by the role it plays in forming a highly packed, hydrophobic core.
    AMER CHEMICAL SOC, 2003年09月, Biochemistry, 42(36) (36), 10651 - 10658, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Eri Chatani, Kazuhiko Nonomura, Rikimaru Hayashi, Claude Balny, Reinhard Lange
    To clarify the structural role of Phe46 inside the hydrophobic core of bovine pancreatic ribonuclease A (RNase A), thermal and pressure unfolding of wild-type RNase A and three mutant forms (F46V, F46E, and F46K) were analyzed by fourth-derivative UV absorbance spectroscopy. All the mutants, as well as the wild type, exhibited a two-state transition during both thermal and pressure unfolding, and both T-m and P-m decreased markedly when Phe46 was replaced with valine, glutamic acid, or lysine. The strongest effect was on the F46K mutant and the weakest on F46V. Both unfolding processes produced identical blue shifts in the fourth-derivative spectra, indicating that the tyrosine residues are similarly exposed in the temperature- and pressure-induced unfolded states. A comparison of Gibbs free energies determined from the pressure and temperature unfoldings, however, gave DeltaG(p)/DeltaG(t) ratios (r) of 1.7 for the wild type and 0.92 +/- 0.03 for the mutants. Furthermore, the AV value for each mutant was larger than that for the wild type. CD spectra and activity measurements showed no obvious major structural differences in the folded state, indicating that the structures of the Phe46 mutants and wild type differ in the unfolded state. We propose a model in which Phe46 stabilizes the hydrophobic core at the boundary between two structural domains. Mutation of Phe46 decreases protein stability by weakening the unfolding cooperativity between these domains. This essential function of Phe46 in RNase A stability indicates that it belongs to a chain-folding initiation site.
    AMER CHEMICAL SOC, 2002年04月, Biochemistry, 41(14) (14), 4567 - 4574, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • E Chatani, R Hayashi, R Lange, C Balny
    To investigate roles of Phe46, which is located in the hydrophobic core, of the protein bovine pancreatic RNase A, the thermal and pressure denaturation of wild-type and three Phe46 mutant RNase A (F46V, F46E, and F46K) were analyzed by means of fourth derivative UV absorbance spectroscopy under pressures of 0.1-400 MPa or temperatures of 4-70 degreesC. The red-shift of lambda(N) on the fourth derivative UV spectrum and the change in far-UV CD spectra of F46E and F46K mutant RNase A suggest that the hydrophobicity of Phe46 is important in maintaining the original RNase A conformation. All mutant enzymes, as well as the wild-type enzyme showed a two-state transition curve during both thermal and pressure denaturation, and the T-m value was decreased significantly by the mutation of Phe46. Moreover, the Gibbs free energy, as calculated from the thermal transition (DeltaG(t)) was significantly larger than that calculated from the pressure transition (DeltaG(p)) in F46V, F46E, and F46K, while no difference between DeltaG(t) and DeltaG(p) was observed in the case of the wild-type RNase A. These results led to the conclusion that the pressure-unfolded state in the mutant enzymes contains some folded structures.
    ELSEVIER SCIENCE BV, 2002年01月, Trends in High Pressure Bioscience and Biotechnology, 19, 27 - 32, 英語
    研究論文(国際会議プロシーディングス)

  • Eri Chatani, Rikimaru Hayashi, Hideaki Moriyama, Tatsuo Ueki
    The replacement of Phe120 with other hydrophobic residues causes a decrease in the activity and thermal stability in ribonuclease A (RNase A). To explain this, the crystal structures of wild-type RNase A and three mutants-F120A. F120G. and F120W-were analyzed up to a 1.4 Angstrom resolution. Although the overall backbone structures of all mutant samples were nearly the same as that of wild-type RNase A, except for the C-terminal region of F120G with a high B-factor, two local conformational changes were observed at His 119 in the mutants. First. His 119 of the wild-type and F120W RNase A adopted an A position, whereas those of F120A and F120G adopted a B position, but the static crystallographic position did not reflect either the efficiency of trans phosphorylation or the hydrolysis reaction. Second. His 119 imidazole rings of all mutant enzymes were deviated from that of wild-type RNase A, and those of F120W and F120G appeared to be "inside out" compared with that of wild-type RNase A. Only similar to1 Angstrom change in the distance between N-epsilon2 of His 12 and N-delta1 of His 119 causes a drastic decrease in k(cat), indicating that the active site requires the strict positioning of the catalytic residues. A good correlation between the change in total accessible surface area of the pockets on the surface of the mutant enzymes and enthalpy change in their thermal denaturation also indicates that the effects caused by the replacements are not localized but extend to remote regions of the protein molecule.
    COLD SPRING HARBOR LAB PRESS, 2002年01月, Protein Sci., 11(1) (1), 72 - 81, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • (博士取得論文)The structural basis for the functionality and stability of bovine pancreatic ribonuclease A
    2002年

  • The structural basis for functionality and stability of hydrophobic core in RNase A as probed by the application of high pressure
    Eri Chatani, Tetsuya Kadonosono, Rikimaru Hayashi
    2002年, Advances in High Pressure Bioscience and Biotechnology II, 87 - 94

  • Eri Chatani, Rikimaru Hayashi
    In protein engineering, wherein the goal is desirable function and high conformational stability, the characteristics of each constituent amino acid residue are important, in terms of the overall characteristics of the target protein. Bovine pancreatic riobonuclease A (RNase A) is, historically, one of the most intensively analyzed proteins, and a considerable amount of information is available on amino acid-level information. Such data would serve to aid the understanding of relationships between the distribution of various amino acid residues in the protein molecule and the unique structure and/or functions of RNase A. This review summarizes the thus-far clarified roles of 38 of the total 124 amino acid residues which comprise RNase A, with respect to protein function, stability, and folding.
    Society of Fermentation and Bioengineering, 2001年08月, J. Biosci. Bioeng., 92(2) (2), 98 - 107, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Eri Chatani, Naoki Tanimizu, Hiroshi Ueno, Rikimaru Hayashi
    A Pichia pastoris expression system for bovine pancreatic RNase A was constructed: the RNase A sequence was fused to the PHO1 signal and the AOX1 promoter was used for efficient secretion. Approximately 5 mg of soluble enzymes were secreted per liter of the culture, but one half of them were glycosylated. After a series of purifications by cation-exchange chromatography, the glycosylated enzyme was removed and the pure recombinant soluble unglycosylated RNase A was obtained in the final yield of 1 mg per liter of the culture. N-Terminal sequence, molecular weight, secondary structure, thermal stability, and activity were completely identical with those of commercial RNase A. Glycosylated RNase A had a decreased k(cat), 60-70% of the activity of wildtype RNase A, as in the case of RNase B. Its carbohydrate moiety seemed tb destabilize the enzyme differently from RNase B since T-m of the glycosylated RNase A was decreased by 6 degreesC. The carbohydrate moiety of the glycosylated enzyme contained no GlcNAc, The N34A mutant RNase A, in which the only potential N-glycosylation site, Asn34, is mutated to alanine, was also glycosylated, implying that glycosylation is not N-linked but O-linked.
    TAYLOR & FRANCIS LTD, 2000年11月, Biosci. Biotech. Biochem., 64(11) (11), 2437 - 2444, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

  • Structural and functional changes in bovine pancreatic ribonuclease A by the replacement of Phe120 with other hydrophobic residues
    Eri Chatani, Naoki Tanimizu, Hiroshi Ueno, Rikimaru Hayashi
    2000年06月, J. Biochem., 129(6) (6), 917 - 922, 英語
    [査読有り]
    研究論文(学術雑誌)

■ MISC
  • ウシ由来インスリンのアミロイド核形成に見られるオリゴマーおよびプロトフィブリル形成機構
    柚佳祐, 今村比呂志, 野崎拓郎, 藤井悠生, 守島健, 奥田綾, 井上倫太郎, 杉山正明, 茶谷絵理
    2023年, 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集, 23rd (CD-ROM)

  • トランスサイレチン49-127断片のアミロイド線維形成反応における野生型と変異体の比較
    中尾星哉, 柚佳祐, 松村美里, 大橋祐美子, 茶谷絵理
    2023年, 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集, 23rd (CD-ROM)

  • ドデシル硫酸ナトリウム共存下でのαシヌクレイン凝集反応の多様性
    北野さくら, 柚佳祐, 笹田航, 木村哲就, 茶谷絵理
    2023年, 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集, 23rd (CD-ROM)

  • アミロイド核生成解析に向けたタンパク質濃縮相長時間観察のためのマイクロ流体デバイス開発
    小澤大樹, 小澤大樹, 西奈美卓, 冨田峻介, 大橋祐美子, 粕谷素洋, 茶谷絵理, 丸山洋子, 白木賢太郎, 火原彰秀, 火原彰秀, 火原彰秀, 福山真央, 福山真央, 福山真央
    2023年, 日本化学会春季年会講演予稿集(Web), 103rd

  • 酸化状態に見られるタウ液滴の経時変化
    道上佑希, 益井歩未, 大橋祐美子, 柚佳祐, 山口圭一, 河田康志, 茶谷絵理
    2023年, 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集, 23rd (CD-ROM)

  • 酸化条件下におけるタウ液滴の凝集機構の解明
    道上佑希, 大橋祐美子, 大橋祐美子, 益井歩未, 柚佳祐, 山口圭一, 河田康志, 茶谷絵理
    2023年, 日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web), 46th

  • 酵母プリオンタンパク質を用いた液液相分離のアミロイド核生成の影響評価
    福山真央, 西奈美卓, 冨田峻介, 大橋祐美子, 大橋祐美子, 小澤大樹, 玄大雄, 粕谷素洋, 茶谷絵理, 丸山洋子, 白木賢太郎, 火原彰秀
    2023年, 化学とマイクロ・ナノシステム学会研究会講演要旨集(CD-ROM), 47th

  • アミロイド線維の生成場としての液滴の理解
    茶谷絵理, 大橋祐美子, 大橋祐美子, 福山真央
    2023年, 日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web), 46th

  • 液-液相分離に高い温度感受性をもたらすSup35天然変性領域の局所構造
    大橋祐美子, 大橋祐美子, 西奈美卓, 白木賢太郎, 茶谷絵理
    2023年, 日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web), 46th

  • SAXS analysis for elucidating the inhibitory mechanism of the amyloid precursor of insulin B-chain through the interaction with αB-crystallin
    Y. Kokuo, K. Yuzu, N. Yamamoto, K. Morishima, A. Okuda, R. Inoue, M. Sugiyama, J. Hayashi, J. A. Carver, E. Chatani
    2022年, KURNS Progress Report, 英語
    記事・総説・解説・論説等(大学・研究所紀要)

  • 天然変性領域の局所構造がSup35の液-液相分離の環境応答性を決定する
    大橋祐美子, 西奈美卓, 白木賢太郎, 茶谷絵理
    2022年, 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集, 22nd (Web)

  • アミロイド線維前駆中間体の構造発達とその阻害-インスリンB鎖とフィブリノーゲンを用いた研究例-
    山本直樹, 茶谷絵理
    2022年, 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集, 22nd (Web)

  • 液液相分離相からのアミロイド形成速度のサイズ依存
    福山真央, 福山真央, 西奈美卓, 冨田峻介, 大橋祐美子, 粕谷素洋, 茶谷絵理, 丸山洋子, 白木賢太郎, 火原彰秀, 火原彰秀
    2022年, 化学とマイクロ・ナノシステム, 21(2) (2)

  • プリオンタンパク質濃縮相内アミロイド核生成の速度論的解析に向けた溶媒条件検討
    小澤大樹, 小澤大樹, 西奈美卓, 冨田峻介, 大橋祐美子, 粕谷素洋, 茶谷絵里, 丸山洋子, 白木賢太郎, 火原彰秀, 福山真央, 火原彰秀, 福山真央, 火原彰秀, 福山真央
    2022年, 東北大学多元物質科学研究所研究発表会講演予稿集, 22nd

  • 液液相分離相からのアミロイド形成速度のサイズ依存
    福山真央, 福山真央, 西奈美卓, 冨田峻介, 大橋祐美子, 粕谷素洋, 茶谷絵理, 丸山洋子, 白木賢太郎, 火原彰秀, 火原彰秀
    2022年, 化学とマイクロ・ナノシステム学会研究会講演要旨集(CD-ROM), 45th

  • 近赤外分光法を用いた,タンパク質の2次構造変化に伴う水分子の水素結合ネットワークの変化についての分析
    石垣美歌, 加藤慎基, 茶谷絵理
    2022年, 日本分析化学会年会講演要旨集(Web), 71st

  • マイクロサイズプリオンタンパク質集合液滴中からのアミロイド核生成速度解析
    福山真央, 西奈美卓, 冨田峻介, 大橋祐美子, 粕谷素洋, 茶谷絵理, 白木賢太郎, 火原彰秀, 火原彰秀
    2022年, 分析化学討論会講演要旨集(Web), 82nd

  • Analysis of distinct amyloid formation pathways between bovine and human insulin
    Keisuke Yuzu, Takuro Nozaki, Ken Morishima, Aya Okuda, Rintaro Inoue, Masaaki Sugiyama, Eri Chatani
    2021年, KURNS Progress Report, 英語

  • 線維前駆中間体に作用するαB-クリスタリンのアミロイド線維形成阻害機構
    國尾祐貴, 柚佳祐, CARVER John A., 茶谷絵理
    2021年, 日本生化学会大会(Web), 94th

  • 動的光散乱法によるタウのオリゴマー形成機構の解析
    益井歩未, 柚佳祐, 山口圭一, 後藤祐児, 河田康志, 茶谷絵理
    2021年, 日本生化学会大会(Web), 94th

  • アミロイド線維の出現に至るまでのタンパク質分子集合メカニズムの理解
    茶谷絵理
    2021年, 日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web), 44th

  • 超音波装置HANABIを用いたアミロイド関連疾患の超早期診断法の樹立
    池中建介, AGUIRRE Cesar, 茶谷絵理, 後藤祐児, 望月秀樹
    2021年, 日本アミロイドーシス学会学術集会プログラム・抄録集, 8th

  • SAXS analysis of the formation process of the nucleation intermediate of insulin B chain: The measurement at different pH conditions
    Yuki Yoshikawa, Naoki Yamamoto, Rintaro Inoue, Masaaki Sugiyama, Eri Chatani
    2020年, KURNS Progress Report, 英語
    記事・総説・解説・論説等(大学・研究所紀要)

  • X線小角散乱によるアミロイド線維前駆中間体発達の時分割追跡
    山本直樹, 赤井大気, 井上倫太郎, 杉山正明, 柴山修哉, 茶谷絵理
    2020年, KURNS-EKR (Web), (6) (6)

  • アミロイド核形成メカニズムの解明を目指した核形成中間体の捕捉と構造解析
    吉川祐樹, 山本直樹, 井上倫太郎, 守島健, 杉山正明, 田村厚夫, 茶谷絵理
    2020年, KURNS-EKR (Web), (6) (6)

  • Small angle X-ray scattering measurements on insulin B-chain nucleation intermediate complexed with fibrinogen
    Naoki Yamamoto, Eri Chatani, Taiki Akai, Rintaro Inoue, Masaaki Sugiyama
    2019年, KURNS Progress Report, 英語
    記事・総説・解説・論説等(大学・研究所紀要)

  • フィブリノーゲンによるインスリンB鎖アミロイド線維の形成阻害
    茶谷絵理, 山本直樹, 赤井大気, 井上倫太郎, 杉山正明, 田村厚夫
    2019年, KURNS-EKR (Web), (3) (3)

  • Time resolved small angle X-ray scattering (SAXS) measurements on the formation of insulin B chain prefibrillar intermediates
    Naoki Yamamoto, Eri Chatani, Rintaro Inoue, Ken Morishima, Masaaki Sugiyama
    2018年, KURNS Progress Report, 英語
    記事・総説・解説・論説等(大学・研究所紀要)

  • SAXS study on the structure of prefibrillar intermediates for the formation of insulin B chain amyloid fibrils
    Naoki Yamamoto, Eri Chatani, Taiki Akai, Rintaro Inoue, Masaaki Sugiyama
    2017年, KURRI Progress Report, 英語

  • アミロイド伝播核の形成メカニズムの解明
    茶谷絵理
    2015年, KURRI-KR, (203) (203)

  • Yanagi Kotaro, Sakurai Kazumasa, Chatani Eri, Naiki Hironobu, Goto Yuji
    一般社団法人 日本生物物理学会, 2008年, 生物物理, 48, S129, 英語

  • Chatani Eri, Onishi Reina, Konuma Tsuyoshi, Sakurai Kazumasa, Naiki Hironobu, Goto Yuji
    一般社団法人 日本生物物理学会, 2008年, 生物物理, 48, S88, 英語

  • Saeka Miwako, Todokoro Yasuto, Egawa Ayako, Kameda Atsushi, Chatani Eri, Yagi Hisashi, Akutsu Hideo, Naiki Hironobu, Fujiwara Toshimichi, Goto Yuji
    一般社団法人 日本生物物理学会, 2008年, 生物物理, 48, S76, 英語

  • 茶谷 絵理, 足達 瑠美, 酒井 美世, 内木 宏延, 後藤 祐児
    一般社団法人 日本生物物理学会, 2007年, 生物物理, 47, S216, 英語

  • Sakata Michiko, Chatani Eri, Kameda Atsushi, Sakurai Kazumasa, Naiki Hironobu, Goto Yuji
    一般社団法人 日本生物物理学会, 2006年, 生物物理, 46(2) (2), S323, 英語

  • 木原 美穂, 山本 香織, 岩田 健太郎, 茶谷 絵理, 長谷川 一浩, 内木 宏延, 後藤 祐児
    一般社団法人 日本生物物理学会, 2005年, 生物物理, 45, S215, 日本語

■ 書籍等出版物
  • 高圧力下の生物科学
    金品, 昌志, 田村, 勝弘, 林, 力丸
    圧力で探るアミロイド線維の構造構築原理 / 茶谷絵理, 内木宏延, 後藤祐児 著, さんえい出版, 2006年11月, 日本語, ISBN: 4915592812

■ 講演・口頭発表等
  • Optical trapping-induced spatiotemporal formation of a single liquid-like condensate of α-synuclein at solution surface
    Keisuke Yuzu, Ching-Yang Lin, Chih-Hao Huang, Po-Wei Yi, Hiroshi Masuhara, Eri Chatani
    大阪大学蛋白質研究所セミナー・生物物理サブグループ・LLPS研究会合同セミナー 「Toward establishing LLPS research systems」, 2024年09月, 英語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • 溶液表面における光圧捕捉によるαシヌクレインの単一液滴の時空間的形成
    柚佳祐, Ching-Yang Lin, Po-Wei Yi, Chih-Hao Huang, 茶谷絵理, 増原宏
    第85回応用物理学会秋季学術講演会, 2024年09月, 日本語
    口頭発表(一般)

  • 溶液表面におけるαシヌクレインのoptically evolved assemblingによる単一液滴の時空間的形成
    柚佳祐, Ching-Yang Lin, Po-Wei Yi, Chih-Hao Huang, 茶谷絵理, 増原宏
    2024年光化学討論会, 2024年09月, 日本語
    口頭発表(一般)

  • 光圧によるαシヌクレイン液滴の時空間的な形成と老化の誘導
    茶谷絵理, 柚佳祐, Ching-Yang Lin, Po-Wei Yi, Chih-Hao Huang, 増原宏
    第15回 タンパク質の異常凝集とその防御・修復機構に関する研究会, 2024年08月, 日本語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • αB-crystallin prevents aging of α-synuclein droplets
    Kenji Fujitsuka, Keisuke Yuzu, Yuki Michiue, John A. Carver, Eri Chatani
    IUPAB2024, 2024年06月, 英語
    ポスター発表

  • Analysis of the aggregation characteristics of tau droplets under oxidizing and reducing conditions
    Yuki Michiue, Ayumi Masui, Keisuke Yuzu, Yumiko Ohhashi, Keiichi Yamaguchi, Yasushi Kawata, Eri Chatani
    IUPAB2024, 2024年06月, 英語
    ポスター発表

  • Spatiotemporal formation of a single liquid-like condensate of α-synuclein and subsequent aging by optical trapping
    Keisuke Yuzu, Ching-Yang Lin, Chih-Hao Huang, Po-Wei Yi, Hiroshi Masuhara, Eri Chatani
    IUPAB2024, 2024年06月, 英語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Protein aggregation and diseases
    Motomasa Tanaka, Lukasz Joachimiak, Eri Chatani
    IUPAB2024, 2024年06月, 英語
    [招待有り]
    公開講演,セミナー,チュートリアル,講習,講義等

  • Unveiling the mechanism of protein aggregation to form oligomers and protofibrils: A study using insulin as a model
    Eri Chatani, Keisuke Yuzu
    IUPAB2024, 2024年06月, 英語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • αB-クリスタリンによるαシヌクレイン液滴の老化阻害
    藤塚健次, 柚佳祐, 道上祐希, John A. Carver, 茶谷絵理
    第23回 日本蛋白質科学会年会, 2024年06月, 日本語
    ポスター発表

  • タウ液滴の凝集に対する酸化還元状態の影響の解析
    道上佑希, 益井歩未, 柚佳祐, 大橋祐美子, 山口圭一, 河田康志, 茶谷絵理
    第23回 日本蛋白質科学会年会, 2024年06月, 日本語
    ポスター発表

  • Spatiotemporal formation of a single liquid-like condensate of α-synuclein by optical trapping
    Keisuke Yuzu, Ching-Yang Lin, Po-Wei Yi, Chih-Hao Huang, Hiroshi Masuhara, Eri Chatani
    第24回 日本蛋白質科学会年会, 2024年06月, 英語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • アミロイド線維の形成メカニズム-プロトフィブリ ルの形成プロセスに着目して―
    茶谷 絵理, 山本 直樹
    第24回 日本蛋白質科学会年会, 2024年06月, 日本語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Exploring the mechanism and dynamics of protein aggregation into amyloid fibrils: From basics to recent observations on amyloid formation from liquid-like condensates
    Eri Chatani
    Department of Applied Chemistry, NYCU Colloquium, 2024年05月, 英語
    [招待有り]
    公開講演,セミナー,チュートリアル,講習,講義等

  • Optical trapping and single droplet formation of lysozyme at solution surface
    Yi-Sian Chien, Po-Wei Yi, Ching-Yang Lin, Shuichi Toyouchi, Keisuke Yuzu, Eri Chatani, Hiroshi Masuhara
    第71回 応用物理学会 春季学術講演会, 2024年03月, 英語, 東京, 国内会議, 国際共著している
    口頭発表(一般)

  • 酸化、還元条件下におけるタウ液滴の凝集機構の解明
    道上佑希, 大橋裕美子, 益井歩未, 柚佳祐, 山口圭一, 河田康志, 茶谷絵理
    神戸大学研究基盤センター 若手フロンティア研究会2023, 2023年12月, 日本語, 神戸, 国内会議
    ポスター発表

  • 酸化条件下におけるタウ液滴の凝集機構の解明
    道上佑希, 大橋裕美子, 益井歩未, 柚佳祐, 山口圭一, 河田康志, 茶谷絵理
    第46回 日本分子生物学会年会, 2023年12月, 日本語, 神戸, 国内会議
    ポスター発表

  • 液-液相分離に高い温度感受性をもたらすSup35天然変性領域の局所構造
    大橋 祐美子, 西奈美 卓, 白木 賢太郎, 茶谷 絵理
    第46回 日本分子生物学会年会, 2023年12月, 日本語, 神戸, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • アミロイド線維の生成場としての液滴の理解
    茶谷絵理, 大橋祐美子, 福山真央
    第46回 日本分子生物学会年会, 2023年12月, 日本語, 神戸, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Optical-force induced spatiotemporal formation of a single liquid-like droplet of α-synuclein and subsequent maturation into amyloid fibrils
    Keisuke Yuzu, Ching-Yang Lin, Chih-Hao Huang, Po-Wei Yi, PinXun Huang, Hiroshi Masuhara, ○Eri Chatani
    16th International Symposium on Nanomedicine (ISNM2023), 2023年11月, 英語, 大阪, 国際会議, 国際共著している
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • ウシ由来インスリンのアミロイドオリゴマーおよびプロトフィブリル形成のモデリング
    柚佳祐, 今村比呂志, 野崎拓郎, 藤井悠生, 守島健, 奥田綾, 井上倫太郎, 杉山正明, 茶谷絵理
    第61回 日本生物物理学会年会, 2023年11月, 英語, 名古屋, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • Molecular mechanism of early inhibition of amyloid formation by αB-crystallin
    國尾佑貴, 柚佳祐, 山本直樹, 森島健, 奥田綾, 井上倫太郎, 杉山正明, Junna Hayashi, John A. Carve, 茶谷絵理
    第61回 日本生物物理学会年会, 2023年11月, 英語, 名古屋, 国内会議
    ポスター発表

  • タンパク質濃縮相からのアミロイド核生成解析に向けた濃縮相サイズ調節法
    小澤大樹, 川上純佳, 佐藤安里, 大橋祐美子, 茶谷絵理, 丸山洋子, 白木賢太郎, 火原彰秀, 福山真央
    化学とマイクロ・ナノシステム学会 第48回研究会, 2023年11月, 日本語, 熊本, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • 酵母プリオンタンパク質の液液相分離がアミロイド核生成に与える影響の評価
    福山 真央, 西奈美 卓, 冨田 峻介, 大橋 祐美子, 小澤大樹, 玄大雄, 粕谷 素洋, 茶谷 絵理, 丸山洋子, 白木 賢太郎, 火原 彰秀
    化学とマイクロ・ナノシステム学会 第48回研究会, 2023年11月, 日本語, 熊本, 国内会議

  • アルファシヌクレイン凝集の長時間測定に向けた水中マイクロ流体デバイスの観察
    佐藤安里, 小澤大樹, 柚佳祐, 大橋祐美子, 茶谷絵理, 福山真央
    令和5年度 化学系学協会東北大会, 2023年09月, 日本語, 仙台, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • タウ液滴の凝集に対する酸化還元状態の影響の解析
    道上佑希, 益井歩未, 大橋祐美子, 柚佳祐, 山口圭一, 後藤祐児, 河田康志, 茶谷絵理
    第23回 日本蛋白質科学会年会, 2023年06月, 日本語, 名古屋, 国内会議
    ポスター発表

  • トランスサイレチン49-127断片のアミロイド線維形成反応における野生型と変異体の比較
    中尾 星哉, 柚 佳祐, 松村 美里, 大橋 祐美子, 茶谷 絵理
    第23回 日本蛋白質科学会年会, 2023年06月, 日本語, 名古屋, 国内会議
    ポスター発表

  • ドデシル硫酸ナトリウム共存下でのαシヌクレイン凝集反応の多様性
    北野さくら, 柚佳祐, 笹田航, 木村哲就, 茶谷絵理
    第23回 日本蛋白質科学会年会, 2023年06月, 日本語, 名古屋, 国内会議
    ポスター発表

  • ウシ由来インスリンのアミロイド核形成に見られるオリゴマーおよびプロトフィブリル形成機構
    柚佳祐, 今村比呂志, 野崎拓郎, 藤井悠生, 守島健, 奥田綾, 井上倫太郎, 杉山正明, 茶谷絵理
    第23回 日本蛋白質科学会年会, 2023年06月, 日本語, 名古屋, 国内会議
    ポスター発表

  • Two-stage optical trapping mechanism of protein at its air/solution interface
    Po-Wei Yi, Wei-Hsiang Chiu, Shuichi Toyouchi, Roger Bresolí-Obach, Johan Hofkens, Eri Chatani, Yoichiroh Hosokawa, Teruki Sugiyama, Hiroshi Masuhara
    第70回応用物理学会春季学術講演会, 2023年03月, 英語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • "アミロイド前凝集体を標的とした 分子シャペロンαB-クリスタリンの線維形成阻害様式"
    茶谷絵理, 國尾祐貴, 柚佳祐, 山本直樹, 守島健, 奥田綾, 井上倫太郎, 杉山正明, Junna Hayashi, John, A. Carver
    第14回 タンパク質の異常凝集と その防御・修復機構に関する研究会, 2023年03月, 日本語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • アミロイド核形成段階におけるオリゴマーおよびプロトフィブリルの形成機構
    柚佳祐, 今村比呂志, 野崎拓郎, 藤井悠生, 守島健, 奥田綾, 井上倫太郎, 杉山正明, 茶谷絵理
    第14回 タンパク質の異常凝集と その防御・修復機構に関する研究会, 2023年03月, 日本語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • アミロイド線維の核形成メカニズムの解明
    茶谷絵理
    第14回ナノ・マイクロ計測化学セミナー, 2023年03月, 日本語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Study of oligomer and protofibril mediated amyloid nucleation: Mechanistic insights from insulin and its B chain
    Eri Chatani
    JSPS Core to Core Program and Technical University of Munich Joint Meeting: Amyloid Symposium Munich 2023, 2023年02月, 英語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • トランスサイレチン49-127断片のアミロイド線維化反応の特徴と変異効果
    中尾星哉, 柚佳祐, 松村美里, 大橋祐美子, 茶谷絵理
    若手フロンティア研究会2022, 2022年12月, 日本語
    ポスター発表

  • ドデシル硫酸ナトリウムによるα-Synucleinの初期凝集体の捕捉と観察
    北野さくら, 柚佳祐, 笹田航, 木村哲就, 茶谷絵理
    若手フロンティア研究会2022, 2022年12月, 日本語
    ポスター発表

  • アミロイド線維の発生と伝播の分子機構
    茶谷絵理
    奈良先端科学技術大学院大学CDG共催光ナノセミナー, 2022年11月, 日本語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Mechanisms of oligomer and protofibril formation suggested through studies of insulin and its B chain
    Eri Chatani
    "JSPS Core-to-Core Program and University of Wollongong Joint meeting: Protein aggregation, proteostasis and crocodiles", 2022年11月, 英語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Local conformation of intrinsically disordered regions of Sup35 produces temperature sensitivity of liquid-liquid phase separation
    Yumiko Ohhashi, Suguru Nishinami, Kentaro Shiraki, Eri Chatani
    Proteostasis & Disease Symposium 2022, 2022年11月, 英語
    ポスター発表

  • Amyloid fibril formation of transthyretin induced by fragmentation
    Keisuke Yuzu, Misato Matsumura, Naoki Yamamoto, Masatomo So, Keiichi Yamaguchi, Yuji Goto, Eri Chatani
    Proteostasis & Disease Symposium 2022, 2022年11月, 英語
    ポスター発表

  • Formation of two types of tau oligomers depending on redox conditions
    Ayumi Masui, Keisuke Yuzu, Keiichi Yamaguchi, Yuji Goto, Yasushi Kawata, Eri Chatani
    Proteostasis & Disease Symposium 2022, 2022年11月, 英語
    ポスター発表

  • Conformational transitions of amyloid fibrils during cross-seeding
    Eri Chatani, Keisuke Yuzu, Naoki Yamamoto, Masahiro Noji, Masatomo So, Yuji Goto, Tetsushi Iwasaki, Motonari Tsubaki
    Proteostasis & Disease Symposium 2022, 2022年11月, 英語
    ポスター発表

  • The chaperone function of αB-crystallin through the formation of a complex with the amyloid precursor of the insulin B-chain
    Yuki Kokuo, Keisuke Yuzu, Naoki Yamamoto, Ken Morishima, Rintaro Inoue, Masaaki Sugiyama, Junna Hayashi, John A. Carver, Eri Chatani
    Proteostasis & Disease Symposium 2022, 2022年11月, 英語
    ポスター発表

  • Liquid-liquid phase separation and amyloid formation of Sup35 from four different yeast species
    大橋 祐美子, 西奈美 卓, 白木 賢太郎, 茶谷 絵理
    第60回日本生物物理学会年会, 2022年09月, 英語
    ポスター発表

  • トランスサイレチン断片のアミロイド線維形成
    柚佳祐, 松村美里, 山本直樹, 宗正智, 山口圭一, 後藤祐児, 茶谷絵理
    第60回日本生物物理学会年会, 2022年09月, 英語
    ポスター発表

  • Cooperative Optical Trapping Dynamics of Two Proteins at Solution Surface
    Wei-Hsiang Chiu, Po-Wei Yi, Shuichi Toyouchi, Yoichiroh Hosokawa, Roger Bresolí-Obach, Johan Hofkens, Eri Chatani, Hiroshi Masuhara
    第82回応用物理学会秋季学術講演会, 2022年09月, 英語
    口頭発表(一般)

  • Study on solvent conditions of prion protein droplet formation for amyloid nucleation analysis
    Taiki Ozawa, Suguru Nishinami, Shunsuke Tomita, Yumiko Ohhashi, Motohiro Kasuya, Eri Chatani, Yoko Maruyama, Kentaro Shiraki, Akihide Hibara, Mao Fukuyama
    令和4年度化学系学協会東北大会, 2022年09月, 日本語
    ポスター発表

  • 近赤外分光法を用いた,タンパク質の2次構造変化に伴う水分子の水素結合ネットワークの変化についての分析
    石垣美歌, 加藤慎基, 茶谷絵理
    日本分析化学会第69年会, 2022年09月, 日本語
    口頭発表(一般)

  • Fluorescence Imaging and Raman Spectral analyses of Optically Evolved Assembling of Lysozyme at Air/Solution Interface
    Po-Wei Yi, Shuichi Toyouchi, Wei-Hsiang Chiu, Roger Bresolí-Obach, Johan Hofkens, Eri Chatani, Ryohei Yasukuni, Yoichiroh Hosokawa, Teruki Sugiyama, Hiroshi Masuhara
    2022年光化学討論会, 2022年09月, 英語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • アミロイド線維の形成-核生成と伝播-の機構解明
    茶谷 絵理
    広島大学 第25回RcMcD融合研究セミナー, 2022年07月, 日本語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • トランスサイレチン49-127断片のアミロイド線維化反応における塩の影響
    中尾 星哉, 柚 佳祐, 松村 美里, 大橋 祐美子, 茶谷 絵理
    第22回日本蛋白質科学会年会, 2022年06月, 日本語
    口頭発表(一般)

  • アミロイド線維形成におけるαシヌクレインの初期凝集機構の解明
    北野さくら, 柚佳祐, 笹田航, 木村哲就, 茶谷絵理
    第22回日本蛋白質科学会年会, 2022年06月, 日本語
    口頭発表(一般)

  • タウのアミロイド線維形成に対する酸化還元状態の影響
    益井歩未, 柚佳祐, 山口圭一, 後藤祐児, 河田康志, 茶谷絵理
    第22回日本蛋白質科学会年会, 2022年06月, 日本語
    口頭発表(一般)

  • 低分子熱ショックタンパク質であるαB-クリスタリンは,インスリンB鎖のアミロイド前駆体と複合体を形成し,成長を阻害する
    國尾祐貴, 柚佳祐, 山本直樹, Junna Hayashi, John, A. Carver, 守島健, 井上倫太郎, 杉山正明, 茶谷絵理
    第22回日本蛋白質科学会年会, 2022年06月, 日本語
    口頭発表(一般)

  • 断片化したトランスサイレチンのアミロイド線維形成
    柚佳祐, 松村美里, 山本直樹, 宗正智, 山口圭一, 茶谷絵理
    第22回日本蛋白質科学会年会, 2022年06月, 日本語
    口頭発表(一般)

  • Sup35天然変性領域の局所構造が液-液相分離の環境応答性を決定する
    大橋祐美子, 西奈美卓, 白木賢太郎, 茶谷絵理
    第22回日本蛋白質科学会年会, 2022年06月, 日本語
    口頭発表(一般)

  • 液液相分離相からのアミロイド形成速度のサイズ依存
    福山 真央, 西奈美 卓, 冨田 峻介, 大橋 祐美子, 粕谷 素洋, 茶谷 絵理, 丸山洋子, 白木 賢太郎, 火原 彰秀
    化学とマイクロ・ナノシステム学会 第45回研究会, 2022年05月, 日本語
    口頭発表(一般)

  • マイクロサイズプリオンタンパク質集合液滴中からのアミロイド核生成速度解析
    福山 真央, 西奈美 卓, 冨田 峻介, 大橋 祐美子, 粕谷 素洋, 茶谷 絵理, 白木 賢太郎, 火原 彰秀
    第82回分析化学討論会, 2022年05月, 日本語
    口頭発表(一般)

  • Investigating protein assembly in the nucleation of amyloid fibrils
    Eri Chatani
    Molecular Basis of Proteinopathies, 2022年05月, 英語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • アミロイド線維形成の初期に伴うタンパク質の集合・動態
    茶谷絵理
    松ヶ崎サイエンスフォーラム, 2022年04月, 日本語, Web上での発表, 日本国, 国内会議
    [招待有り]
    公開講演,セミナー,チュートリアル,講習,講義等

  • Protein Assembly Formation by Cooperative Optical Trapping with Polyethylene Glycol at Solution Surface
    Wei-Hsiang Chiu, Po-Wei. Yi, Eri Chatani, Roger Bresolí-Obach, Johan Hofkens, Shuichi Toyouchi, Hiroshi Masuhara
    第69回応用物理学会春季学術講演会, 2022年03月, 英語, 青山学院大相模原キャンパスとオンライン, 日本国, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • Determination of amyloid nucleation rate in Sup35 droplet
    Mao Fukuyama, Suguru Nishinami, Shunsuke Tomita, Motohiro Kasuya, Yumiko Ohhashi, Eri Chatani, Kentaro Shiraki, Akihide Hibara
    第二回分子夾雑化学国際会議, 2021年12月, 英語, 東京ビッグサイト, 日本国, 国際会議
    ポスター発表

  • タウのオリゴマー形成に対する酸化還元状態の影響
    益井歩未, 柚佳祐, 山口圭一, 後藤祐児, 河田康志, 茶谷絵理
    若手フロンティア研究会 2021, 2021年12月, 日本語, 神戸大学, 日本国, 国内会議
    ポスター発表

  • αB-クリスタリンのアミロイド線維形成阻害機構
    國尾 祐貴, 柚 佳祐, Junna Hayashi, John A. Caver, 茶谷 絵理
    若手フロンティア研究会 2021, 2021年12月, 日本語, 神戸大学, 日本国, 国内会議
    ポスター発表

  • インスリンの由来種に依存したアミロイド核形成に先立つ初期凝集メカニズム
    柚佳祐, 今村比呂志, 野崎拓郎, 藤井悠生, 守島健, 奥田綾, 井上倫太郎, 杉山正明, 茶谷絵理
    若手フロンティア研究会 2021, 2021年12月, 日本語, 神戸大学, 日本国, 国内会議
    ポスター発表

  • Mechanism of protein assembly for the formation of amyloid fibrils
    Eri Chatani
    CEFMS Lecture on Protein Dynamics, 2021年12月, 英語, Web上での発表, 台湾, 国際会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • アミロイド線維の出現に至るまでのタンパク質分子集合メカニズムの理解
    茶谷 絵理
    第44回日本分子生物学会年会, 2021年12月, 日本語, パシフィコ横浜, 日本国
    [招待有り]
    ポスター発表

  • 線維前駆中間体の成長を防ぐαB-クリスタリンのアミロイド線維化阻害: 安定な複合体の形成
    Yuki Kokuo, Keisuke Yuzu, Junna Hayashi, John A. Carver, Eri Chatani
    第59回日本生物物理学会年会, 2021年11月, 英語, Web上での発表, 日本国, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • インスリンの由来種に依存したアミロイド核形成メカニズム
    Keisuke Yuzu, Hiroshi Imamura, Takuro Nozaki, Yuki Fujii, Ken Morishima, Aya Okuda, Rintaro Inoue, Masaaki Sugiyama, Keisuke Tominaga, Eri Chatani
    第59回日本生物物理学会年会, 2021年11月, 英語, Web上での発表, 日本国, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • Analysis of Heparin-Induced Tau Oligomer Formation by Dynamic Light Scattering
    Ayumi Masui, Keisuke Yuzu, Keiichi Yamaguchi, Yuji Goto, Yasushi Kawata, Eri Chatani
    第59回日本生物物理学会年会, 2021年11月, 英語, Web上での発表, 日本国, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • 線維前駆中間体に作用するαB-クリスタリンのアミロイド線維形成阻害機構
    國尾祐貴, 柚佳祐, John A. Carver, 茶谷絵理
    第94回日本生化学大会, 2021年11月, 日本語, Web上での発表, 日本国, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • アミロイド核形成に先立つインスリンの由来種に依存した初期凝集メカニズム
    Keisuke Yuzu, Hiroshi Imamura, Takuro Nozaki, Yuki Fujii, Ken Morishima, Aya Okuda, Rintaro Inoue, Masaaki Sugiyama, Keisuke Tominaga, Eri Chatani
    第94回日本生化学大会, 2021年11月, 日本語, Web上での発表, 日本国, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • 動的光散乱法によるタウのオリゴマー形成機構の解析
    益井歩未, 柚佳祐, 後藤祐児, 山口圭一, 河田康志, 茶谷絵理
    第94回日本生化学大会, 2021年11月, 日本語, Web上での発表, 日本国, 国内会議
    ポスター発表

  • Optically evolving condensation of protein: A sub-millimeter 3-dimensional domain formation from solution surface
    Shuichi TOYOUCHI, Po-Wei YI, Wei-Hsiang CHIU, Roger Bresolí-OBACH, Johan HOFKENS, Eri CHATANI, Teruki SUGIYAMA, Ryohei YASUKUNI, Yoichiroh HOSOKAWA, Hiroshi MASUHARA
    2021年光化学討論会, 2021年09月, 英語, Web上での発表, 日本国, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • Optically Evolved Condensation of Lysozyme Study by Raman Microspectroscopy
    Po-Wei Yi, Wei-Hsiang Chiu, Tetsuhiro Kudo, Roger Bresoli-Obach, Johan Hofkens, Eri Chatani, Ryohei Yasukuni, Yoichiroh Hosokawa, Teruki Sugiyama, Shuichi Toyouchi, Hiroshi Masuhara
    第82回応用学会秋季学術講演会, 2021年09月, 英語, Web上での発表, 日本国, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • Optical force-induced three-dimensional protein assembly growing from solution
    Roger Bresolí-Obach, Po-Wei Y, Wei-Hsiang Chiu, Tetsuhiro Kudo, Johan Hofkens, Eri Chatani, Ryohei Yasukuni, Yoichiroh Hosokawa, Teruki Sugiyama, Shuichi Toyouchi, Hiroshi Masuhara
    19th Congress of the European Society for Photobiology, 2021年08月, 英語, ザルツブルク, オーストリア共和国, 国際会議
    ポスター発表

  • Optical force-induced three-dimensional protein assembly growing from solution surface
    Po-Wei Yi, Wei-Hisang Chiu, Tetsuhiro Kudo, Roger Bresolí-Obach, Johan Hofkens, Eri Chatani, Ryohei Yasukuni, Yoichiroh Hosokawa, Teruki Sugiyama, Shuichi Toyouchi, Hiroshi Masuhara
    International Conference on Photochemistry 2021, 2021年07月, 英語, Web上での発表, 国際会議
    口頭発表(一般)

  • Sup35 の液- 液相分離におけるプリオンドメインの役割
    大橋 祐美子, 西奈美 卓, 白木 賢太郎, 茶谷 絵理
    第21回日本蛋白質科学会年会, 2021年06月, 日本語, Web上での発表, 日本国, 国内会議
    ポスター発表

  • インスリンアミロイド線維の種間クロスシーディングに見られる構造の変化
    柚 佳祐, 山本 直樹, 野地 真広, 宗 正智, 後藤 祐児, 岩崎 哲史, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    第21回日本蛋白質科学会年会, 2021年06月, 日本語, Web上での発表, 日本国, 国内会議
    ポスター発表

  • Early aggregation kinetics preceding the nucleation in distinct amyloid formation pathways between bovine and human insulin
    柚 佳祐, 今村 比呂志, 野崎 拓郎, 守島 健, 奥田 綾, 井上 倫太郎, 杉山 正明, 茶谷 絵理
    第21回日本蛋白質科学会年会, 2021年06月, 日本語
    ポスター発表

  • チオフラビンT 蛍光寿命アッセイによるインスリンアミロイド線維構造の識別
    小田 明典, 犬伏 知生, 柚 佳祐, 茶谷 絵理, 吉川 悦次, 里園 浩
    第21回日本蛋白質科学会年会, 2021年06月, 日本語
    ポスター発表

  • Single Sub-Millimeter Linear Assembly of Polystyrene Microparticles
    Po-Wei. Yi, Wei-Hsiang Chiu, Tetsuhiro Kudo, Roger Bresolí-Obach, Johan Hofkens, Eri Chatani, Ryohei Yasukuni, Yoichiroh Hosokawa, Teruki Sugiyama, Shuichi Toyouchi, Hiroshi Masuhara
    第68回応用物理学会春季学術講演会, 2021年03月, 英語
    口頭発表(一般)

  • Optical Trapping and Assembling of Protein at Solution Surface
    Po-Wei. Yi, Tetsuhiro Kudo, Eri Chatani, Ryohei Yasukuni, Yoichiroh Hosokawa, Teruki Sugiyama, Hiroshi Masuhara
    第81回応用物理学会秋季学術講演会, 2020年09月, 英語
    口頭発表(一般)

  • アミロイド線維形成過程におけるリン脂質二分子膜の膜破壊機構の解明
    高山 宙輝, 曲師 香緒里, 茶谷 絵理
    第93回日本生化学会大会, 2020年09月, 日本語
    口頭発表(一般)

  • Multi-step conformational changes via intermediate states induced by cross-seeding of human and bovine insulin amyloid fibrils
    Keisuke Yuzu, Naoki Yamamoto, Masahiro Noji, Masatomo So, Yuji Goto, Tetsushi Iwasaki, Motonari Tsubaki, Eri Chatani
    第93回日本生化学会大会, 2020年09月, 英語
    口頭発表(一般)

  • アミロイド線維形成とリン脂質二分子膜破壊との関係性の解明
    Hiroki Takayama, Kaori Mageshi, Kenichi Morigaki, Eri Chatani
    第58回日本生物物理学会年会, 2020年09月, 英語
    ポスター発表

  • Cross-seeding of human and bovine insulin amyloid fibrils induces stepwise conformational transition via intermediate states
    Keisuke Yuzu, Naoki Yamamoto, Masahiro Noji, Masatomo So, Yuji Goto, Tetsushi Iwasaki, Motonari Tsubaki, Eri Chatani
    第58回日本生物物理学会年会, 2020年09月, 英語
    ポスター発表

  • Thioflavin T Fluorescence Lifetime Assay Of Homogeneous Insulin Amyloid Fibrils
    Akinori Oda, Tomoo Inubushi, Keisuke Yuzu, Eri Chatani, Etsuji Yoshikawa, Hiroshi Satozono
    第20回日本蛋白質科学会年会, 2020年07月, 英語
    その他

  • Amyloid Formation And Breakdown Of Supersaturation
    Masahiro Noji, Keiichi Yamaguchi, Eri Chatani, Yuji Goto
    第20回日本蛋白質科学会年会, 2020年07月, 英語
    その他

  • Structural difference and its seed-dependent propagation manner of human/bovine insulin amyloid fibrils as detected by iodine staining
    Keisuke Yuzu, Naoki Yamamoto, Masahiro Noji, Masatomo So, Yuji Goto, Tetsushi Iwasaki, Eri Chatani
    第20回日本蛋白質科学会, 2020年07月, 英語
    その他

  • Use of iodine staining as a sensitive probe to distinguish diverse structures of insulin amyloid fibrils
    Eri Chatani, Takato Hiramatsu, Ha Seongmin, Yuki Masuda, Mitsuru Yasuda, Mika Ishigaki, Keisuke Yuzu, Yukihiro Ozaki
    4. Ulm Meeting – Biophysics of Amyloid Formation, 2020年02月, 英語
    ポスター発表

  • アミロイド核形成メカニズムの解明を目指した核形成中間体の捕捉と構造解析
    吉川 祐樹, 山本 直樹, 井上 倫太郎, 守島 健, 杉山 正明, 田村 厚夫, 茶谷 絵理
    京都大学原子炉実験所 第54回学術講演会, 2020年02月, 日本語
    ポスター発表

  • X線小角散乱によるアミロイド線維前駆中間体発達の時分割追跡
    山本 直樹, 赤井 大気, 井上 倫太郎, 杉山 正明, 柴山 直哉, 茶谷 絵理
    京都大学原子炉実験所 第54回学術講演会, 2020年02月, 日本語
    ポスター発表

  • Observation of phospholipid membrane disruption associated with the fibrillation of amyloid β peptide
    Eri Chatani
    One-Day Discussion Meeting on Dynamics of Chemical and Biological Systems, 2020年01月, 英語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Round Table: Diagnosis and Therapies
    Masaru Hoshino, Eri Chatani
    Towards a cure for amyloid diseases: A successful example of precision and translational medicine, 2019年12月, 英語
    [招待有り]
    シンポジウム・ワークショップパネル(指名)

  • ヨウ素染色を用いたアミロイド構造の識別及びシード依存的構造伝播の追跡
    柚 佳祐, 茶谷 絵理
    神戸大学 研究基盤センター 若手フロンティア研究会2019, 2019年12月, 日本語
    ポスター発表

  • 液-液相分離の不可逆性によるアミロイド線維形成反応の促進および抑制
    桐山 知樹, 今村 比呂志, 茶谷 絵理
    神戸大学 研究基盤センター 若手フロンティア研究会2019, 2019年12月, 日本語
    ポスター発表

  • イン スリアミロイド の伸長反応によるリポソームの膜破壊
    高山 宙輝, 曲師 香緒里, 茶谷 絵理
    神戸大学 研究基盤センター 若手フロンティア研究会2019, 2019年12月, 日本語
    ポスター発表

  • プロテアーゼがトランスサイレチンのアミロイド線維形成に与える効果の検証
    松村 美里, 山本 直樹, 山口 圭一, 宗 正智, 後藤 祐児, 茶谷 絵理
    神戸大学 研究基盤センター 若手フロンティア研究会2019, 2019年12月, 日本語
    ポスター発表

  • Observation of prefibrillar intermediates of insulin B chain and their stabilization by interaction with fibrinogen
    Eri Chatani, Naoki Yamamoto, Taiki Akai, Shoko Tsuhara, Atsuo Tamura, Rintaro Inoue, Masaaki Sugiyama
    Towards a cure for amyloid diseases: A successful example of precision and translational medicine, 2019年12月, 英語
    ポスター発表

  • ヨウ素染色で見るアミロイド線維構造の多様性と伝播様式
    茶谷 絵理, 平松 貴人, 柚 佳祐, 山本 直樹
    第42回日本分子生物学会年会, 2019年12月, 日本語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Iodine staining for identifying amyloid polymorphism and for tracking seed-dependent structural propagation
    Eri Chatani, Takato Hiramatsu, Keisuke Yuzu, Naoki Yamamoto, Mitsuru Yasuda, Mika Ishigaki, Yukihiro Ozaki
    Indo-Japan Workshop-Frontiers in Molecular Spectroscopy: From Fundamentals to Applications in Chemistry and Biology, 2019年11月, 英語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • ヨウ素染色によるアミロイド線維の構造伝播の追跡
    柚 佳祐, 茶谷 絵理
    神戸大学 第10回サイエンスフロンティア研究発表会, 2019年10月, 日本語
    ポスター発表

  • アミロイド核形成メカニズムの解明を目指した核形成中間体の捕捉と構造解析
    吉川 祐樹, 山本 直樹, 井上 倫太郎, 杉山 正明, 田村 厚夫, 茶谷 絵理
    神戸大学 第10回サイエンスフロンティア研究発表会, 2019年10月, 英語
    ポスター発表

  • Iodine staining as a useful probe for amyloid polymorphism and its propagation
    茶谷 絵理, 平松 貴人, 柚 佳祐, 山本 直樹
    第57回日本生物物理学会年会, 2019年09月, 英語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Examination of the possibility of the formation of transmissible transthyretin amyloid fibrils by the use of proteolysis
    松村 美里, 山本 直樹, 山口 圭一, 宗 正智, 後藤 祐児, 茶谷 絵理
    第57回日本生物物理学会年会, 2019年09月, 英語
    ポスター発表

  • Structural difference and its seed-dependent propagation of bovine/human insulin amyloid fibrils as detected by iodine staining
    柚 佳祐, 茶谷 絵理
    第57回日本生物物理学会年会, 2019年09月, 英語
    ポスター発表

  • Understanding molecular mechanisms of amyloid fibril nucleation: An observation of a step-by-step aggregation pathway of insulin B chain
    Eri Chatani
    Seminar of Institute of Chemistry, UPLB, 2019年09月, 英語
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • トランスサイレチンのアミロイド線維形成に対するプロテアーゼの効果
    松村 美里, 山本 直樹, 山口 圭一, 宗 正智, 後藤 祐児, 茶谷 絵理
    第19回日本蛋白質科学会年会・第71回日本細胞生物学会大会 合同年次大会, 2019年06月, 英語, 神戸国際会議場, 国内会議
    ポスター発表

  • アミロイドβ線維認識に関わるNLRP3-LRR ドメインの構造特徴と認識機構の研究
    政安 梨緒, 山本 良太, 今村 比呂志, 山本 直樹, 松花 沙織, 井上 邦夫, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    第19回日本蛋白質科学会年会・第71回日本細胞生物学会大会 合同年次大会, 2019年06月, 英語, 神戸国際会議場, 国内会議
    ポスター発表

  • アミロイド核形成機構の解明を目指した核形成中間体の捕捉と構造解析
    吉川 祐樹, 田村 厚夫, 山本 直樹, 茶谷 絵理
    第19回日本蛋白質科学会年会・第71回日本細胞生物学会大会 合同年次大会, 2019年06月, 英語, 神戸国際会議場, 国内会議
    ポスター発表

  • タンパク質溶液の液- 液相分離とアミロイド線維形成との関係性の探究
    桐山 知樹, 茶谷 絵理
    第19回日本蛋白質科学会年会・第71回日本細胞生物学会大会 合同年次大会, 2019年06月, 英語, 神戸国際会議場, 国内会議
    ポスター発表

  • Elucidation of molecular functions of human tumor suppressor protein 101F6 by reconstitution into phospholipid bilayer nanodiscs
    Mohamed El-Behery, Akikazu Asada, Fusako Takeuchi, Tetsunari Kimura, Eri Chatani, ○Motonari Tsubaki
    34TH PHILIPPINE CHEMISTRY CONGRESS, 2019年05月, 英語, Waterfront Hotel and Convention Center(Philippines), 国際会議
    口頭発表(一般)

  • アミロイドβの凝集に伴うリン脂質膜破壊の観察
    茶谷 絵理
    第4回近畿大学認知症Core研究(DoIK)シンポジウム「認知症克服に向けた工学的アプローチ; How Engineering Approaches Fight against Dementia」, 2019年03月, 日本語, 近畿大学東大阪キャンパス, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • フィブリノーゲンによるインスリンB鎖アミロイド線維の形成阻害
    茶谷 絵理, 山本 直樹, 赤井 大気, 井上 倫太郎, 杉山 正明, 田村 厚夫
    京都大学複合原子力科学研究所 第53回学術講演会プログラム, 2019年02月, 日本語, 京都大学複合原子力科学研究所, 国内会議
    ポスター発表

  • Exploring multi-step nucleation mechanisms of amyloid fibrils
    Eri Chatani
    Ulm Meeting on “Biophysics of Amyloid Formation”, 2019年02月, 英語, Ulm University, Germany, 国際会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Enhanced membrane disruption by Aβ1-40 under weak acidic conditions
    ○Kaori Mageshi, Naoki Yamamoto, Ryota Komatsu, Kenichi Morigaki, Masatomo So, Yuji Goto, Eri Chatani
    Ulm Meeting on “Biophysics of Amyloid Formation”, 2019年02月, 英語, Ulm University, Germany, 国際会議
    ポスター発表

  • リゾチームにおける液-液相分離とアミロイド線維形成との関係性
    桐山 知樹, 茶谷 絵理
    非共有結合系の分子科学:計測技術から探る生体分子科学の新展開/研究プロジェクト「非共有結合系分子科学研究」, 2019年01月, 英語, 神戸大学 理学部Z201・Z202号室, 国内会議
    ポスター発表

  • トランスサイレチンのアミロイド線維化に対するプロテアーゼの効果
    松村 美里, 山本 直樹, 茶谷 絵理
    非共有結合系の分子科学:計測技術から探る生体分子科学の新展開/研究プロジェクト「非共有結合系分子科学研究」, 2019年01月, 英語, 神戸大学 理学部Z201・Z202号室, 国内会議
    ポスター発表

  • アミロイドβ線維認識に関与するNLRP3-LRRドメインの構造特徴および認識機構の解明
    政安 梨緒, 山本 良太, 今村 比呂志, 山本 直樹, 松花 沙織, 井上 邦夫, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    非共有結合系の分子科学:計測技術から探る生体分子科学の新展開/研究プロジェクト「非共有結合系分子科学研究」, 2019年01月, 日本語, 神戸大学理学研究科Z201,202, 国内会議
    ポスター発表

  • Structural Characterization of Amyloid Nucleation Intermediates of Insulin B Chain
    ○Yuhki Yoshikawa, Naoki Yamamoto, Atsuo Tamura, Eri Chatani
    非共有結合系の分子科学:計測技術から探る生体分子科学の新展開/研究プロジェクト「非共有結合系分子科学研究」, 2019年01月, 英語, 神戸大学 理学部Z201・Z202号室, 国内会議
    ポスター発表

  • 炎症誘起タンパク質NLRP3のLRRドメインによるアミロイドβ線維の直接的認識
    政安 梨緒, 山本 良太, 今村 比呂志, 山本 直樹, 松花 沙織, 井上 邦夫, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    神戸大学 研究基盤センター 若手フロンティア研究会, 2018年12月, 日本語, 神戸大学百年記念館, 国内会議
    ポスター発表

  • ヨウ素染色によるアミロイド構造多形の識別の試み
    茶谷 絵理
    第10回 タンパク質の異常凝集とその防御・修復機構に関する研究会, 2018年12月, 日本語, 京都大学複合原子力科学研究所, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • アミロイド核形成メカニズムの解明を目指した核形成中間体の捕捉および構造解析
    吉川 祐樹, 山本 直樹, 田村 厚夫, 茶谷 絵理
    神戸大学 研究基盤センター 若手フロンティア研究会, 2018年12月, 日本語, 神戸大学百年記念館, 国内会議
    ポスター発表

  • Investigation of aggregation behavior of insulin B chain in the nucleation of amyloid fibrils
    Eri Chatani
    Indo-Japan Joint Meeting ʺLocal Structure and Dynamics of Hydrogen Bonds in Water: Super Cooled Water and Binary Mixtureʺ, 2018年12月, 英語, Indian Institute of Science, Bangalore, INDIA, 国際会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Biophysical investigation of protein aggregation that causes the onset of amyloid diseases
    Eri Chatani
    なでしこScientistトーク, 2018年12月, 英語, 甲南大学 岡本キャンパス, 国際会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • アミロイド核形成の機構解明を目指して―多段階的な反応プロセスの観察
    茶谷 絵理
    東京工業大学セミナー, 2018年10月, 日本語, 東京工業大学すずかけ台キャンパス, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • アミロイド線維の核形成に見られるタンパク質分子の集合挙動
    茶谷 絵理
    新学術領域「中分子戦略」「分子夾雑化学」ジョイントシンポジウム 第21回生命化学研究会, 2018年09月, 日本語, 大阪大学 豊中キャンパス, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Structural comparison of amyloid nucleation intermediates of insulin B chain formed at different pHs
    ○Yuhki Yoshikawa, Naoki Yamamoto, Atsuo Tamura, Eri Chatani
    第56回日本生物物理学会年会, 2018年09月, 英語, 岡山大学 津島キャンパス, 国内会議
    ポスター発表

  • NLRP3におけるLRRドメインの構造特徴およびアミロイドβ線維認識機構の解明
    政安 梨緒, 山本 良太, 今村 比呂志, 山本 直樹, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    第91回日本生化学会大会, 2018年09月, 日本語, 国立京都国際会館, 国内会議
    ポスター発表

  • Investigation of multi-step nucleation of insulin B chain amyloid fibrils and its inhibition
    Naoki Yamamoto, Taiki Akai, Shoko Tsuhara, Rintaro Inoue, Masaaki Sugiyama, Atsuo Tamura, ○Eri Chatani
    第56回日本生物物理学会年会, 2018年09月, 英語, 岡山大学 津島キャンパス, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • タンパク質の構造物性から考えるアミロイドーシス発症のメカニズム
    茶谷 絵理
    基盤研セミナー, 2018年08月, 日本語, 医薬基盤・健康・栄養研究所, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • タンパク質・酵素の構造形成と凝集について
    茶谷 絵理
    日本生物高分子学会テクニカルワークショップ 2018年度 酵素取扱者講習会, 2018年07月, 日本語, 龍谷大学大阪梅田キャンパス, 国内会議
    公開講演,セミナー,チュートリアル,講習,講義等

  • 様々なpHにおけるインスリンB鎖のアミロイド核形成反応中間体の観察
    吉川 祐樹, 山本 直樹, 田村 厚夫, 茶谷 絵理
    第18回日本蛋白質科学会 ワークショップ「分子夾雑の蛋白質科学」, 2018年06月, 日本語, 朱鷺メッセ, 国内会議
    ポスター発表

  • 様々なpHにおけるインスリンB鎖のアミロイド核形成反応中間体の観察
    吉川 祐樹, 山本 直樹, 田村 厚夫, 茶谷 絵理
    第18回日本蛋白質科学会, 2018年06月, 日本語, 朱鷺メッセ, 国内会議
    ポスター発表

  • 分子夾雑環境での蛋白質凝集反応-アミロイド線維形成にもたらす他分子の共存効果-
    茶谷 絵理, 後藤 祐児
    第18回日本蛋白質科学会 ワークショップ「分子夾雑の蛋白質科学」, 2018年06月, 日本語, 朱鷺メッセ, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • 弱酸性条件におけるAβ1-40のアミロイド線維形成と脂質膜破壊
    曲師 香緒里, 山本 直樹, 森垣 憲一, 茶谷 絵理
    第18回日本蛋白質科学会, 2018年06月, 日本語, 朱鷺メッセ, 国内会議
    ポスター発表

  • 細胞のアミロイドβ線維認識に関わるNLRP3-LRRドメインの構造特徴の解明
    政安 梨緒, 山本 良太, 今村 比呂志, 山本 直樹, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    第18回日本蛋白質科学会 ワークショップ「分子夾雑の蛋白質科学」, 2018年06月, 日本語, 朱鷺メッセ, 国内会議
    ポスター発表

  • 細胞のアミロイドβ線維認識に関わるNLRP3-LRRドメインの構造特徴の解明
    政安 梨緒, 山本 良太, 今村 比呂志, 山本 直樹, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    第18回日本蛋白質科学会, 2018年06月, 日本語, 朱鷺メッセ, 国内会議
    ポスター発表

  • タンパク質の広帯域誘電分光;水和水ダイナミクスおよびその熱活性の検証
    山本 直樹, 伊藤 奨太, 太田 薫, 中西 真大, 田村 厚夫, 井上 圭一, 神取 秀樹, 茶谷 絵理, 富永 圭介
    第18回日本蛋白質科学会 ワークショップ「分子夾雑の蛋白質科学」, 2018年06月, 日本語, 朱鷺メッセ, 国内会議
    ポスター発表

  • タンパク質の広帯域誘電分光;水和水ダイナミクスおよびその熱活性の検証
    山本 直樹, 伊藤 奨太, 太田 薫, 中西 真大, 田村 厚夫, 井上 圭一, 神取 秀樹, 茶谷 絵理, 富永 圭介
    第18回日本蛋白質科学会, 2018年06月, 日本語, 朱鷺メッセ, 国内会議
    ポスター発表

  • Exploring the mechanisms of protein self-assembly underlying amyloid nuclei formation
    ○Eri Chatani, Naoki Yamamoto
    新学術領域「動的秩序と機能」第6回国際シンポジウム, 2018年01月, 英語, TKP浜松アクトタワーカンファレンスセンター, 国内会議
    ポスター発表

  • Characterization and stabilization of prefibrillar aggregate of insulin B chain for inhibition of amyloid fibril formation
    ○Naoki Yamamoto, Taiki Akai, Shoko Tsuhara, Atsuo Tamura, Rintaro Inoue, Masaaki Sugiyama, Eri Chatani
    新学術領域「動的秩序と機能」第6回国際シンポジウム, 2018年01月, 英語, TKP浜松アクトタワーカンファレンスセンター, 国内会議
    ポスター発表

  • BROADBAND DIELECTRIC SPECTROSCOPY ON PROTEINS AND LIPID BILAYERS FROM SUB-GHZ TO THZ
    Naoki Yamamoto, Yu Kadomura, Shota Ito, Masahiro Nakanishi, Eri Chatani, Kei-ichi Inoue, Hideki Kandori, ○Keisuke Tominaga
    13th DAE-BRNS Biennial Trombay Symposium onRadiation & Photochemistry, 2018年01月, 英語, インド, 国際会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • 線維前駆中間体の観察によるアミロイド核形成の機構解明と制御
    茶谷 絵理
    蛋白質異常凝集研究会, 2017年12月, 日本語, 龍谷大学大阪キャンパス, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • トランスサイレチン凝集反応のpH および塩濃度依存性の解析
    下地 恭平, 山本 直樹, 茶谷 絵理
    若手フロンティア研究会2017, 2017年12月, 日本語, 神戸大学百年記念館, 国内会議
    ポスター発表

  • Aβ1-40のアミロイド線維形成と膜破壊能に 対するpHの効果
    曲師 香緒里, 山本 直樹, 平松 貴人, 茶谷 絵理
    若手フロンティア研究会2017, 2017年12月, 日本語, 神戸大学百年記念館, 国内会議
    ポスター発表

  • 弱酸性条件におけるAβ1-40のアミロイド線維形成と膜破壊機構の解明
    曲師 香緒里, 山本 直樹, 平松 貴人, 茶谷 絵理
    第4回 新学術領域研究「動的秩序と機能」若手研究会, 2017年11月, 日本語, アイアイランド(大阪府四條畷市), 国内会議
    ポスター発表

  • pHおよび塩濃度に依存したトランスサイレチン凝集反応の観察
    下地 恭平, 山本 直樹, 茶谷 絵理
    第4回 新学術領域研究「動的秩序と機能」若手研究会, 2017年11月, 日本語, アイアイランド(大阪府四條畷市), 国内会議
    ポスター発表

  • 弱酸性条件におけるAβ1-40のアミロイド線維化
    曲師 香緒里, 山本 直樹, 平松 貴人, 茶谷 絵理
    第55回日本生物物理学会年会, 2017年09月, 日本語, 熊本大学 黒髪北地区, 国内会議
    ポスター発表

  • フィブリノーゲンによるアミロイド線維形成阻害機構の解明
    赤井 大気, 山本 直樹, 茶谷 絵理
    第55回日本生物物理学会年会, 2017年09月, 日本語, 熊本大学 黒髪北地区, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • アミロイド核前駆体として機能する前駆中間凝集体のキャラクタリゼーション
    山本 直樹, 津原 祥子, 田村 厚夫, 茶谷 絵理
    第55回日本生物物理学会年会, 2017年09月, 日本語, 熊本大学 黒髪北地区, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • Characterization of prefibillar intermediates that functionas a precursorof the amyloid fibrils
    ○Naoki Yamamoto, Shoko Tsuhara, Atsuo Tamura, Eri Chatani
    Horizon in Molecular Biology 2017, 2017年09月, 英語, ドイツ ゲッティンゲン, 国際会議
    ポスター発表

  • 超音波照射によるインスリンB 鎖アミロイド前駆中間体の線維化誘導
    山本 直樹, 津原 祥子, 田村 厚夫, 茶谷 絵理
    第17回日本蛋白質科学会年会, 2017年06月, 日本語, 仙台国際センター, 国内会議
    ポスター発表

  • 弱酸性条件におけるAβ1-40アミロイド線維形成反応の観察
    曲師 香緒里, 平松 貴人, 山本 直樹, 茶谷 絵理
    第17回日本蛋白質科学会年会, 2017年06月, 日本語, 仙台国際センター, 国内会議
    ポスター発表

  • アミロイド形成における蛋白質分子集合プロセスの観察
    茶谷 絵理
    第17回日本蛋白質科学会年会, 2017年06月, 日本語, 仙台国際センター, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Role of prefibrillar intermediates of insulin B chain in its amyloid fibril formation
    ○Naoki Yamamoto, Shoko Tsuhara, Atsuo Tamura, Eri Chatani
    新学術領域「動的秩序と機能」第5回国際シンポジウム, 2017年01月, 英語, 東京大学駒場キャンパス, 国際会議
    ポスター発表

  • Nucleation dynamics in amyloid formation as investigated by the analysis of prefibrillar intermediates
    ○Eri Chatani, Naoki Yamamoto
    新学術領域「動的秩序と機能」第5回国際シンポジウム, 2017年01月, 英語, 東京大学駒場キャンパス, 国際会議
    口頭発表(一般)

  • A New fibrinogen function of trapping amyloid intermediate conformation
    ○Taiki Akai, Naoki Yamamoto, Eri Chatani
    新学術領域「動的秩序と機能」第5回国際シンポジウム, 2017年01月, 英語, 東京大学駒場キャンパス, 国際会議
    ポスター発表

  • Structural analysis of insulin amyloid fibril in the formation process by Raman spectroscopy
    〇Kana Morimoto, Mika Ishigaki, 茶谷 絵理, Roumiana Tsenkova, Yukihiro Ozaki
    Japan-Taiwan Medical Spectroscopy International Symposium, 2016年12月, 英語, 淡路夢舞台国際会議場, 国際会議
    ポスター発表

  • Protein Hydration Dynamics Studied by Broadband Dielectric Spectroscopy
    ○Naoki Yamamoto, Shota Ito, Kaoru Ohta, Atsuo Tamura, Eri Chatani, Hideki Kandori, Keisuke Tominaga
    Japan-Taiwan Medical Spectroscopy International Symposium, 2016年12月, 英語, 淡路夢舞台国際会議場, 国際会議
    口頭発表(一般)

  • Investigation of protein aggregation processes leading to amyloid formation
    ○Eri Chatani, Naoki Yamamoto
    Japan-Taiwan Medical Spectroscopy International Symposium, 2016年12月, 英語, 淡路夢舞台国際会議場, 国際会議
    口頭発表(一般)

  • Investigating amyloid polymophism by using iodine staining
    Takato Hiramatsu, Seongmin Ha, Yuki Masuda, Mitsuru Yasuda, Mika Ishigaki, Yukihiro Ozaki, Eri Chatani
    Japan-Taiwan Medical Spectroscopy International Symposium, 2016年12月, 英語, 淡路夢舞台国際会議場, 国際会議
    口頭発表(一般)

  • 様々な炎症物質を認識するNLRP3-LRRドメインの発現系の確立とその構造的基盤の解明
    山本 良太, 山下 和人, 今村 比呂志, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    第39回日本分子生物学会年会, 2016年11月, 日本語, パシフィコ横浜, 国内会議
    ポスター発表

  • Molecular Exploration of Prefibrillar Intermediates That Lead to Formation of Amyloid Fibrils
    〇Eri Chatani, Naoki Yamamoto
    Indo-Japan Joint Seminar on "Frontiers in Molecular Spectroscopy: From Fundamentals to Applications on Material Science and Biology", 2016年11月, 英語, Kanpur (Indo), 国際会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Investigation of Water Molecular System Dynamics in the Early Stages of Amyloid Formation
    〇Eri Chatani, Takato Hiramatsu, Yukari Itakura, Roumiana Tsenkova
    AQUAPHOTOMICS: UNDERSTANDING WATER in BIOLOGY 2nd INTERNATIONAL SYMPOSIUM, 2016年11月, 英語, Kobe University, 国際会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Investigation of molecular basis underlying the recognition of various inflammatory substances by NLRP3-LRR domain
    ○Ryota Yamamoto, Kazuto Yamashita, Hiroshi Imamura, Motonari Tsubaki, Eri Chatani
    第54回日本生物物理学会年会, 2016年11月, 英語, つくば国際会議場, 国内会議
    ポスター発表

  • Investigating early steps in amyloid fibril formation
    Eri Chatani
    日中生物物理学会ジョイントシンポジウム:蛋白質設計とバイオテクノロジーへの応用(第54回日本生物物理学会年会), 2016年11月, 英語, つくば国際会議場, 国際会議
    口頭発表(一般)

  • Hydration and Thermal-Excitation Effects of Purple Membrane Dynamics Probed by Broadband Dielectric Spectroscopy
    〇Naoki Yamamoto, Shota Ito, Eri Chatani, Hideki Kandori, Keisuke Tominaga
    Indo-Japan Joint Seminar on "Frontiers in Molecular Spectroscopy: From Fundamentals to Applications on Material Science and Biology", 2016年11月, 英語, Kanpur (Indo), 国際会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Fibrinogen inhibits amyloid fibrillation by stopping at the stage of intermediates
    ○Taiki Akai, Naoki Yamamoto, Eri Chatani
    第54回日本生物物理学会年会, 2016年11月, 英語, つくば国際会議場, 国内会議
    ポスター発表

  • Effects of Hydration on Protein Dynamics and its Thermal Excitation Studied by Broadband Dielectric Spectroscopy
    〇Naoki Yamamoto, Shota Ito, Hideki Kandori, Kaoru Ohta, Atsuo Tamura, Eri Chatani, Keisuke Tominaga
    AQUAPHOTOMICS: UNDERSTANDING WATER in BIOLOGY 2nd INTERNATIONAL SYMPOSIUM, 2016年11月, 英語, Kobe University, 国際会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Effects of hydration and thermal excitation of globular and membrane proteins studied by broadband dielectric spectroscopy
    山本 直樹, 伊藤 奨太, 茶谷 絵理, 神取 秀樹, 富永 圭介
    第54回日本生物物理学会年会, 2016年11月, 英語, 国内会議
    ポスター発表

  • Effects of amyloid fibrillations on geometries of human insulin as studied by time-resolved EPR spectroscopy
    ○Tomoka Abe, Takashi Tachikawa, Eri Chatani, Paul Zierep, Stefan Weber, Toshifumi Mori, Shinji Saito, Yasuhiro Kobori
    第54回日本生物物理学会年会, 2016年11月, 英語, つくば国際会議場, 国内会議
    ポスター発表

  • Early detection of amyloid nucleus formation by near infrared spectroscopy
    Takato Hiramatsu, Yukari Itakura, Eri Chatani, Roumiana Tsenkova
    AQUAPHOTOMICS: UNDERSTANDING WATER in BIOLOGY 2nd INTERNATIONAL SYMPOSIUM, 2016年11月, 英語, Kobe University, 国際会議
    ポスター発表

  • 線維前駆中間体に作用点をもつフィブリノーゲンのアミロイド線維化阻害機構
    赤井 大気, 山本 直樹, 茶谷 絵理
    新学術領域研究「動的秩序と機能」第3回若手研究会, 2016年10月, 日本語, 石川県加賀市, 国内会議
    ポスター発表

  • 広帯域誘電分光を用いた紫膜ダイナミクスの観測;サブGHz-THz領域における水和および温度依存性の評価
    山本 直樹, 伊藤 奨太, 茶谷 絵理, 神取 秀樹, 富永 圭介
    第10回分子科学討論会2016神戸, 2016年09月, 日本語, 神戸ファッションマート, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • 広帯域分光による水/ジメチルスルホキシド二成分液体中におけるタンパク質の構造安定性
    飯沼 美紀, 山本 直樹, 太田 薫, 茶谷 絵理, 富永 圭介
    第10回分子科学討論会, 2016年09月, 日本語, 神戸ファッションマート, 国内会議
    ポスター発表

  • ラマン分光法を用いたインスリンアミロイド線維形成過程の解析
    森本 佳奈, 石垣 美歌, 茶谷 絵理, Roumiana Tsenkova, 尾崎 幸洋
    日本分析化学会第65年会, 2016年09月, 日本語, 北海道大学工学部, 国内会議
    ポスター発表

  • 電⼦スピン共鳴法を⽤いたヒトインスリンのアミロイド線維化による構造変化の観測
    安倍知花, 立川 貴士, 茶谷 絵理, Till Biskup, Stefan Weber, 小堀 康博
    第20回ESRフォーラム研究会 in 神戸, 2016年07月, 日本語, 神戸大学 瀧川記念学術交流会館, 国内会議
    ポスター発表

  • -残基アミノ酸挿入によるアミロイドβタンパク質の線維形成機構の解明
    山下 和人, 山本 直樹, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    第16回日本蛋白質科学会年会, 2016年06月, 日本語, 福岡国際会議場, 国内会議
    ポスター発表

  • 線維前駆中間体を経由したアミロイド線維形成機構 -インスリン B 鎖が形成する初期会合体のキャラクタリゼーション-
    山本 直樹, 津原 祥子, 田村 厚夫, 茶谷 絵理
    第16回日本蛋白質科学会年会, 2016年06月, 日本語, 福岡国際会議場, 国内会議
    ポスター発表

  • 広帯域誘電分光法を用いた紫膜のダイナミクスにおける温度および水和依存性の観測
    山本 直樹, 伊藤 奨太, 茶谷 絵理, 神取 秀樹, 富永 圭介
    第43回生体分子科学討論会2016, 2016年06月, 日本語, 第43回生体分子科学討論会実行委員会, 名古屋大学 野依記念学術交流館, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • アミロイド線維形成に対するフィブリノーゲンの共存効果(口頭)
    赤井 大気, 山本 直樹, 茶谷 絵理
    第16回日本蛋白質科学会年会, 2016年06月, 日本語, 福岡国際会議場, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • アミロイド線維形成に対するフィブリノーゲンの共存効果(ポスター)
    赤井 大気, 山本 直樹, 茶谷 絵理
    第16回日本蛋白質科学会年会, 2016年06月, 日本語, 福岡国際会議場, 国内会議
    ポスター発表

  • Time-domain EPR observations of changes in protein binding structures induced by the amyloid fibrillation of human insulin
    ○Tomoka Abe, Takashi Tachikawa, Eri Chatani, Till Biskup, Stefan Weber, Yasuhiro Kobori
    4th Awaji International Workshop on “Electron Spin Science & Technology: Biological and Materials Science Oriented Applications”, 2016年06月, 英語, Awaji Yumebutai International Conference Center, 国際会議
    ポスター発表

  • 線維前駆中間体の観察によるアミロイド線維の伝播およびその発現機構の解明
    茶谷 絵理
    第63回 日本生化学会 近畿支部例会, 2016年05月, 日本語, 神戸薬科大学, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • 新規アミロイド構造プローブとしてのヨウ素染色の有用性評価及び染色メカニズムの解析
    平松 貴人, Ha Seongmin, 増田 裕輝, 安田 充, 石垣 美歌, 尾崎 幸洋, 茶谷 絵理
    第63回日本生化学会近畿支部例会, 2016年05月, 日本語, 神戸薬科大学, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • ラマン分光法を用いたインスリンアミロイド線維形成過程の解析
    森本 佳奈, 石垣 美歌, 茶谷 絵理, Roumiana Tsenkova, 尾崎 幸洋
    第76回分析化学討論会, 2016年05月, 日本語, 岐阜薬科大学・岐阜大学, 国内会議
    ポスター発表

  • 周波数変調検出方式原子間力顕微鏡を用いたアミロイド線維の液中高分解能観察
    片岡 寛幸, 木村 建次郎, 茶谷 絵理, 増田 裕輝, 山下 和人
    日本化学会 第96春季年会, 2016年03月, 日本語, 同志社大学, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • 周波数変調検出方式原子間力顕微鏡を用いたアミロイド線維の液中構造解析
    片岡 寛幸, 木村 建次郎, 茶谷 絵理, 増田 裕輝, 山下 和人
    日本化学会第96春季年会, 2016年03月, 日本語, 京都, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • アミロイド線維形成にみられるタンパク質初期会合メカニズムの解明
    茶谷 絵理
    日本化学会第96春季年会, 2016年03月, 日本語, 京都, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • 大腸菌を用いたAβ1-40の発現系及び逆相カラムを用いない精製方法の確立
    山下 和人, 山本 直樹, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    BMB2015 (Kobe) 日本生化学会・日本分子生物学会合同年会, 2015年12月, 日本語, 兵庫県神戸市ポートアイランド, 国内会議
    ポスター発表

  • 近赤外分光法及びアクアフォトミクスによるアミロイド線維核形成の早期検出
    平松 貴人, 板倉 由佳利, 茶谷 絵理, Tsenkova Roumiana
    BMB2015, 2015年12月, 日本語, 神戸, 国内会議
    ポスター発表

  • 炎症に関係するNLRP3のLRRドメインの発現系の構築と構造再生の試み
    山本 良太, 山下 和人, 今村 比呂志, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    若手フロンティア研究会2015, 2015年12月, 日本語, 神戸大学研究基盤センター, 国内会議
    ポスター発表

  • アミロイド線維の伝播核形成過程における水の関与性
    茶谷 絵理, 平松 貴人, 板倉 由佳利, 増田 裕輝, Roumiana Tsenkova
    BMB2015, 2015年12月, 日本語, 神戸, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • NLRP3タンパク質リガンド結合ドメインの発現系の構築および構造特性の解析
    山本 良太, 山下 和人, 今村 比呂志, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    BMB2015 (Kobe) 日本生化学会・日本分子生物学会合同年会, 2015年12月, 日本語, 兵庫県神戸市ポートアイランド, 国内会議
    ポスター発表

  • 近赤外分光法を用いたアミロイド線維形成過程における塩の影響に関する研究
    板倉 由佳利, 茶谷 絵理, 平松 貴人, Tsenkova Roumiana
    第31回近赤外フォーラム, 2015年11月, 日本語, 筑波, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • アミロイド線維形成初期に見られる水構造の変化
    茶谷 絵理
    京都大学原子炉実験所「第8回タンパク質の異常凝集とその防御・修復機構に関する研究会」, 2015年11月, 日本語, 大阪, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • アミロイド線維の核形成に伴う水の動態解明
    茶谷 絵理, Tsenkova Roumiana
    第31回近赤外フォーラム, 2015年11月, 日本語, 筑波, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • SAXS study on early aggregation preceding the nucleation of insulin amyloid fibrils
    Eri Chatani, Rintaro Inoue, Hiroshi Imamura, Masaaki Sugiyama, Minoru Kato, Masahide Yamamoto, Koji Nishida, Toshiji Kanaya
    第4回新学術領域研究「動的秩序と機能」国際シンポジウム, 2015年11月, 英語, 福岡, 国際会議
    ポスター発表

  • Exploring the early stages of protein association in the formation of amyloid fibrils
    Eri Chatani
    IPR and ANU joint symposium “Protein structure and function”, 2015年11月, 英語, Australia, 国際会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Elucidating the mechanisms of the amyloid fibril formation via prefibrillar intermediates; a case study on insulin B chain
    Naoki Yamamoto, Shoko Tsuhara, Eri Chatani
    第4回新学術領域研究「動的秩序と機能」国際シンポジウム, 2015年11月, 英語, 福岡, 国際会議
    ポスター発表

  • 逆相カラムを用いないAbeta1-40の精製系の確立とこれを用いた線維化機構の解明
    山下 和人, 山本 直樹, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    第2回新学術領域研究「動的秩序と機能」若手研究会, 2015年10月, 日本語, 愛知, 国内会議
    ポスター発表

  • アミロイド線維形成に与える血液凝固因子フィブリノーゲンの影響
    赤井 大気, 山本 直樹, 茶谷 絵理
    神戸大学サイエンスフロンティア研究発表会, 2015年10月, 日本語, 神戸, 国内会議
    ポスター発表

  • アミロイド形成におけるタンパク質集積メカニズムへの実験的アプローチ
    茶谷 絵理
    第2回新学術領域研究「動的秩序と機能」若手研究会, 2015年10月, 日本語, 愛知, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Utilizing iodine as a probe for surface structures of amyloid fibrils
    Takato Hiramatsu, Seongmin Ha, Yuki Masuda, Eri Chatani
    第53回日本生物物理学会年会, 2015年10月, 英語, 金沢, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • The observation of the local structure of the protein in the fibrillation process by using Time-resolved EPR study
    Tomoka Abe, Takashi Tachikawa, Eri Chatani, Yasuhiro Kobori
    第53回日本生物物理学会年会, 2015年10月, 英語, 金沢, 国内会議
    ポスター発表

  • Structure characterization of the ligand-binding domain of an inflammation-related protein NLRP3
    ○Ryota Yamamoto, Kazuto Yamashita, Hiroshi Imamura, Motonari Tsubaki, Eri Chatani
    第53回日本生物物理学会年会, 2015年10月, 英語, 金沢, 国内会議
    ポスター発表

  • NLRP3タンパク質結合ドメインの発現および構造再生の試み
    山本 良太, 山下 和人, 今村 比呂志, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    第2回新学術領域研究「動的秩序と機能」若手研究会, 2015年10月, 日本語, 愛知, 国内会議
    ポスター発表

  • Hydration water dynamics of amyloid fibrils studied by terahertz time-domain spectroscopy and dielectric spectroscopy
    Naoki Yamamoto, Keisuke Tominaga, Eri Chatani
    第53回日本生物物理学会年会, 2015年10月, 英語, 金沢, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • 時間分解EPR法を用いたアミロイド線維を形成するヒトインスリンにおけるアミノ酸残基局所構造の観測
    安倍 知花, 立川 貴士, 茶谷 絵理, 小堀 康博
    2015年 光化学討論会, 2015年09月, 日本語, 大阪市立大学 杉本キャンパス, 国内会議
    ポスター発表

  • 近赤外分光法を用いたアミロイド線維形成過程における構造変化の解明
    TZENKOVA NIKOLOVA Roumiana, 板倉 由佳利, 平松 貴人, 茶谷 絵理
    農業環境工学関連5学会2015年合同大会, 2015年09月, 日本語, 岩手大学, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • ラマン分光法を用いたインスリンアミロイド線維形成過程の解析
    森本 佳奈, 石垣 美歌, 茶谷 絵理, Roumiana Tsenkova, 尾崎 幸洋
    日本分析化学会第64年会, 2015年09月, 日本語, 福岡, 国内会議
    ポスター発表

  • アミロイド線維の核形成におけるタンパク質および水の動態解明
    TZENKOVA NIKOLOVA Roumiana, 茶谷 絵理
    第31回近赤外フォーラム, 2015年09月, 日本語, 筑波大学, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • Recent progress in understanding the early stages of generation of amyloid fibrils
    Eri Chatani
    Kwansei Gakuin-Kobe University Joint Symposium: International Symposium on Recent Advanced in Near Infrared Spectroscopy, 2015年09月, 英語, 三田, 国際会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Femtosecond laser-induced amyloid formation of insulin
    Tsung-Han Liu, Ken-ichi Yuyama, Masayasu Muramatsu, Takato Hiramatsu, Eri Chatani, Teruki Sugiyama, Hiroshi Masuhara
    Annual Meeting on Photochemistry, 2015年09月, 英語, 大阪, 国際会議
    ポスター発表

  • Exploring the early stages of generation of amyloid fibrils from the viewpoint of water molecular system dynamics
    Eri Chatani, Yuki Masuda, Yutaro Tsuchisaka, Takato Hiramatsu, Yukari Itakura, Roumiana Tsenkova
    The 15th KIAS Conference on Protein Structure and Function, 2015年09月, 英語, Korea, 国際会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • アミロイド線維構造の面白さ
    茶谷 絵理
    第55回日本生物物理若手の会夏の学校, 2015年08月, 日本語, 滋賀, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • ヨウ素染色によるアミロイド線維構造多形の識別
    平松貴人, Ha SeongMin, 増田 裕輝, 茶谷 絵理
    第15回日本蛋白質科学会年会, 2015年06月, 日本語, あわぎんホール(徳島市), 国内会議
    ポスター発表

  • ヒトインスリンB鎖を用いたアミロイド線維前駆中間体の捕捉による線維形成機構解明
    山本 直樹, 津原祥子, 茶谷 絵理
    第15回日本蛋白質科学会年会, 2015年06月, 日本語, あわぎんホール(徳島市), 国内会議
    ポスター発表

  • アミロイド線維核の生成メカニズムの解明
    茶谷 絵理
    第15回日本蛋白質科学会年会, 2015年06月, 日本語, あわぎんホール, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • Temperature and Hydration Dependence ofthe Complex Dielectric spectra of proteins at GHz and THz regions obtained by THz Time-domain spectroscopy and dielectric spectroscopy
    Naoki Yamamoto, Eri Chatani, Atsuo Tamura, Keisuke Tominaga
    AWEST2015, 2015年06月, 英語, 淡路夢舞台国際会議場, 国際会議
    口頭発表(招待・特別)

  • Temperature and Hydration Dependence ofthe Complex Dielectric
    Naoki Yamamoto, Eri Chatani, Atsuo Tamura, Keisuke Tominaga
    AWEST2015, 2015年06月, 英語, 淡路夢舞台国際会議場, 国際会議
    口頭発表(招待・特別)

  • Investigation of molecular mechanism for the generation of amyloidogenic nuclei
    Eri Chatani
    第15回日本蛋白質科学会年会, 2015年06月, 英語, あわぎんホール(徳島市), 国内会議
    口頭発表(招待・特別)

  • ヨウ素染色を用いたアミロイド線維構造多形の識別(ポスター)
    平松 貴人, Ha SeongMin, 増田 裕輝, 茶谷 絵理
    第62回日本生化学会近畿支部例会, 2015年05月, 日本語, 立命館大学びわこ・くさつキャンパス, 国内会議
    ポスター発表

  • ヨウ素染色を用いたアミロイド線維構造多形の識別
    平松 貴人, Ha SeongMin, 増田 裕輝, 茶谷 絵理
    第62回日本生化学会近畿支部例会, 2015年05月, 日本語, 立命館大学びわこ・くさつキャンパス, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • インスリンB鎖におけるアミロイド線維前駆中間体の捕捉と構造特徴の解析(ポスター)
    茶谷 絵理, 津原 祥子, 山本 直樹, 増田 裕輝
    第62回日本生化学会近畿支部例会, 2015年05月, 日本語, 立命館大学びわこ・くさつキャンパス, 国内会議
    ポスター発表

  • インスリンB鎖におけるアミロイド線維前駆中間体の捕捉と構造特徴の解析
    茶谷 絵理, 津原 祥子, 山本 直樹, 増田 裕輝
    第62回日本生化学会近畿支部例会, 2015年05月, 日本語, 立命館大学びわこ・くさつキャンパス, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • アミロイド線維化タンパク質-アントラキノンスルフォン酸イオン複合体の時間分解EPR
    安倍 知花, 茶谷 絵理, 立川 貴士, 小堀 康博
    日本化学会第95春季年会2015, 2015年03月, 日本語, 公益社団法人 日本化学会, 日本大学 理工学部船橋キャンパス, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • 前駆中間体を経由したインスリンB鎖のアミロイド線維化機構の解明
    津原 祥子, 増田 裕輝, 山本 直樹, 茶谷 絵理
    神戸大学先端融合科学シンポジウム「生体分子のダイナミクスを眺める」, 2015年01月, 日本語, 神戸大学, 国内会議
    ポスター発表

  • 血液凝固フィブリンの凝集メカニズム
    赤井 大気, 茶谷 絵理
    神戸大学先端融合科学シンポジウム「生体分子のダイナミクスを眺める」, 2015年01月, 日本語, 神戸大学, 国内会議
    ポスター発表

  • ヨウ素染色をプローブとしたアミロイド線維ナノ構造の識別
    平松 貴人, Ha Seongmin, 増田 裕輝, 茶谷 絵理
    神戸大学先端融合科学シンポジウム「生体分子のダイナミクスを眺める」, 2015年01月, 日本語, 神戸大学, 国内会議
    ポスター発表

  • アミロイドβペプチドの線維形成におけるアミノ酸挿入法の効果
    山下 和人, 山本 直樹, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    神戸大学先端融合科学シンポジウム「生体分子のダイナミクスを眺める」, 2015年01月, 日本語, 神戸大学, 国内会議
    ポスター発表

  • Utilizing iodine staining as new probe for distinguish nanostructures of amyloid fibrils
    Takato Hiramatsu, Seongmin Ha, Yuki Masuda, Eri Chatani
    新学術領域研究「動的秩序と機能」第3回国際シンポジウム, 2015年01月, 英語, 合歓の郷(三重県志摩市), 国際会議
    ポスター発表

  • NLRP3ロイシンリッチリピートの発現系の確立及び機能解析
    山本 良太, 山下 和人, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    神戸大学先端融合科学シンポジウム「生体分子のダイナミクスを眺める」, 2015年01月, 日本語, 神戸大学, 国内会議
    ポスター発表

  • Exploring water molecular system dynamics in the formation of amyloid fibrils using time-resolved near infrared spectroscopy and Aquaphotomics
    Eri Chatani, Yutaro Tsuchisaka, Yuki Masuda, Roumiana Tsenkova
    新学術領域研究「動的秩序と機能」第3回国際シンポジウム, 2015年01月, 英語, 合歓の郷(三重県志摩市), 国際会議
    ポスター発表

  • Altering nanostructures of insulin amyloid fibrils using zinc ions
    ○Misaki Yokoyama, Yoshito Furuie, Hiroshi Hori, Motonari Tsubaki, Takamasa Nishida, Kazuo Eda, Eri Chatani
    新学術領域研究「動的秩序と機能」第3回国際シンポジウム, 2015年01月, 英語, 合歓の郷(三重県志摩市), 国際会議
    ポスター発表

  • ヨウ素染色を利用したアミロイド線維ナノ構造の識別
    平松 貴人, Ha SeongMin, 増田 裕輝, 茶谷 絵理
    若手フロンティア研究会2014, 2014年12月, 日本語, 国内会議
    ポスター発表

  • アミロイド伝播核の形成メカニズムの解明
    茶谷 絵理
    京都大学原子炉実験所・専門研究会第7回「タンパク質の異常凝集とその防御・修復機構に関する研究会」, 2014年12月, 日本語, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • アミノ酸挿入によるアミロイドβの線維形成への影響
    山下 和人, 山本 直樹, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    若手フロンティア研究会2014, 2014年12月, 日本語, 国内会議
    ポスター発表

  • 近赤外分光法を用いたアミロイド線維形成過程における水分子の結合変化に関する研究
    板倉 由佳利, 平松 貴人, 茶谷 絵理, Tsenkova Roumiana
    第30回記念近赤外フォーラム, 2014年11月, 日本語, 国内会議
    ポスター発表

  • Understanding early events in protein assembly for the amyloidogenic nucleation
    Eri Chatani
    Japan-Hungary Seminar "Mechanism and regulation of aberrant protein aggregation", 2014年11月, 英語, 国際会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Association mechanism of protein molecules in the formation of amyloid fibrils
    Eri Chatani
    Indo-Japan Joint Workshop on“Frontiers in Molecular Spectroscopy:Fundamentals and Applications to Materialand Biology”, 2014年11月, 英語, 国際会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • 金属イオンによるアミロイド線維のナノ構造制御
    横山 岬紀, 古家 圭人, 鍔木 基成, 堀 洋, 西田 孝昌, 枝 和男, 茶谷 絵理
    第5回サイエンスフロンティア研究発表会, 2014年10月, 日本語, 国内会議
    ポスター発表

  • ヨウ素染色によるアミロイド線維構造の識別
    平松 貴人, Ha SeongMin, 増田 裕輝, 茶谷 絵理
    第87回日本生化学会大会, 2014年10月, 日本語, 国内会議
    ポスター発表

  • ヨウ素染色によるアミロイド線維構造の識別
    平松 貴人, Ha SeongMin, 増田 裕輝, 茶谷 絵理
    第5回サイエンスフロンティア研究発表会, 2014年10月, 日本語, 国内会議
    ポスター発表

  • アミロイド線維形成過程における前駆中間体の捕捉と観察
    津原 祥子, 増田 裕輝, 茶谷 絵理
    第5回サイエンスフロンティア研究発表会, 2014年10月, 日本語, 国内会議
    ポスター発表

  • アミノ酸挿入によるアミロイドβペプチドの線維形成への影響
    山下和人, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    第87回日本生化学会大会, 2014年10月, 日本語, 京都国際会議場, 国内会議
    ポスター発表

  • アミノ酸挿入によるアミロイドβの線維形成への影響
    山下 和人, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    第5回サイエンスフロンティア研究発表会, 2014年10月, 日本語, 国内会議
    ポスター発表

  • Exploring water molecular system dynamics in the formation of amyloid fibrils using time-resolved near infrared spectroscopy and aquaphotomics
    Eri Chatani, Yutaro Tsuchisaka, Yuki Masuda, Roumiana Tsenkova
    The 5th Kobe University Brussels European Centre Symposium"AQUAPHOTOMICS: UNDERSTANDING WATER in the BIOLOGICAL WORLD ", 2014年10月, 英語, 国際会議
    ポスター発表

  • アミノ酸挿入によるアミロイドβペプチドの線維形成への影響
    山下 和人, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    第52回日本生物物理学会年会, 2014年09月, 日本語, 札幌コンベンションセンター, 国内会議
    ポスター発表

  • Effects of single amino-acid insertion on amyloid β fibril formation
    ○Kazuto Yamashita, Motonari Tsubaki, Eri Chatani
    第52回日本生物物理学会年会, 2014年09月, 英語, 国内会議
    ポスター発表

  • Discrimination of amyloid fibril structures by iodine staining
    Takato Hiramatsu, Seongmin Ha, Yuki Masuda, Eri Chatani
    第52回日本生物物理学会年会, 2014年09月, 英語, 国内会議
    ポスター発表

  • Near infrared spectral monitoring reveals water molecular system dynamics during the amyloidogenic nucleation
    Eri Chatani, Yutaro Tsuchisaka, Yuki Masuda, Roumiana Tsenkova
    The 27th annual symposium of the protein society, 2014年07月, 英語, 米国, 国際会議
    ポスター発表

  • Exploiting an iodine staining as a probe for amyloid fibril structures
    Takato Hiramatsu, Seongmin Ha, Yuki Masuda, Eri Chatani
    The 3rd International Summer Course and Workshop on Single Molecule/Nanoparticle Spectroscopy and ImagingThe 3rd International Summer Course and Workshop onSingle Molecule/Nanoparticle Spectroscopy and Imaging, 2014年07月, 英語, 台湾, 国際会議
    ポスター発表

  • Controlling nanostructures of insulin amyloid fibrils using metal ions
    ○Misaki Yokoyama, Yoshito Furuie, Hiroshi Hori, Motonari Tsubaki, Takamasa Nishida, Kazuo Eda, Eri Chatani
    The 27th annual symposium of the protein society, 2014年07月, 英語, 米国, 国際会議
    ポスター発表

  • 線維前駆中間体を経由したインスリンB鎖におけるアミロイド線維化の解析
    津原 祥子, 増田 裕輝, 茶谷 絵理
    第14回日本蛋白質科学会年会, 2014年06月, 日本語, ワークピア横浜 / 横浜産貿ホール マリネリア, 国内会議
    ポスター発表

  • 周波数変調検出方式原子間力顕微鏡を用いたアミロイド線維の液中高分解能観察
    片岡 寛幸, 増田 裕輝, 木村 建次郎, 茶谷 絵理
    応用物理学会関西支部平成26年度第1回講演会「プローブ顕微鏡と有機エレクトロニクス~関西若手研究者からの情報発信~」, 2014年06月, 日本語, 国内会議
    ポスター発表

  • インスリンアミロイドナノ構造の金属イオンによる制御効果
    横山 岬紀, 古家 圭人, 鍔木 基成, 堀 洋, 西田 孝昌, 枝 和男, 茶谷 絵理
    第14回日本蛋白質科学会年会, 2014年06月, 日本語, 日本蛋白質科学会, ワークピア横浜/横浜産貿ホールマリネリア, 国内会議
    ポスター発表

  • Investigation of early association of protein molecules during the amyloidogenic nucleation
    Eri Chatani
    2nd Awaji International Workshop on “Electron Spin Science & Technology: Biological and Materials Science Oriented Applications”, 2014年06月, 英語, Awaji Island, Hyogo, Japan, 国際会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Structural investigation of a prefibrillar intermediate of insulin amyloid fibrils
    Eri Chatani, Hiroshi Imamura, Naoki Yamamoto, Minoru Kato
    The 2nd international symposium of "Dynamical ordering of biomolecular systems for creation of integrated functions", 2014年01月, 英語, 京都, 国際会議
    ポスター発表

  • Exploring early association of protein molecules in the amyloid formation
    Eri Chatani
    National Chiao Tung University seminar, 2014年01月, 英語, 台湾, 国際会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • Contribution of water molecules to amyloidogenic nucleation of insulin revealed by salt effects and near infrared spectroscopy
    Yuki Masuda, Eri Chatani
    The 2nd international symposium of "Dynamical ordering of biomolecular systems for creation of integrated functions", 2014年01月, 英語, 京都, 国際会議
    ポスター発表

  • 金属イオンによるアミロイドナノ構造の制御
    横山 岬紀, 古家 圭人, 堀 洋, 鍔木 基成, 西田 孝昌, 枝 和男, 茶谷 絵理
    若手フロンティア研究会2013, 2013年12月, 日本語, 神戸大学研究基盤センター, 国内会議
    ポスター発表

  • アミロイド線維形成過程における前駆中間体の捕捉と観察
    津原 祥子, 増田 裕輝, 茶谷 絵理
    若手フロンティア研究会2013, 2013年12月, 日本語, 神戸大学研究基盤センター, 国内会議
    ポスター発表

  • 金属イオン配位によるインスリンアミロイド線維の多形誘導効果
    横山 岬紀, 古家 圭人, 堀 洋, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    第51回日本生物物理学会年会, 2013年10月, 英語, 京都国際会館, 国内会議
    ポスター発表

  • Polymorphism of insulin amyloid fibrils induced by the coordination of metal ions
    横山 岬紀, 古家 圭人, 堀 洋, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    第51回日本生物物理学会年会, 2013年10月, 英語, 京都, 国内会議
    ポスター発表

  • Observation of various types of amyloid prefibrillar intermediates of insulin B chain
    津原 祥子, 茶谷 絵理
    第51回日本生物物理学会年会, 2013年10月, 英語, 京都, 国内会議
    ポスター発表

  • Exploring roles of water molecules on amyloid fibrillation by salt effects and Near Infrared spectroscopy
    増田 裕輝, 土坂 祐太郎, ツェンコバ ルミアナ, 茶谷 絵理
    第51回日本生物物理学会年会, 2013年10月, 英語, 京都, 国内会議
    ポスター発表

  • Stepwise organization of insulin amyloid fibrils via a prefibrillar intermediate
    茶谷 絵理, 今村 比呂志, 山本 直樹, 加藤 稔
    27th annual symposium of the protein society, 2013年07月, 英語, 米国、ボストン, 国際会議
    ポスター発表

  • Role of water on the formation of insulin amyloid fibrils
    増田 裕輝, 茶谷 絵理
    27th annual symposium of the protein society, 2013年07月, 英語, 米国、ボストン, 国際会議
    [招待有り]
    ポスター発表

  • 金属イオン配位によるインスリンアミロイド線維の多形誘導効果
    横山 岬紀, 古家 圭人, 堀 洋, 鍔木 基成, 茶谷 絵理
    第13回日本蛋白質科学会年会, 2013年06月, 日本語, 日本蛋白質科学会, 鳥取大学, 国内会議
    ポスター発表

  • 塩効果より予測されたアミロイド線維化に対する水の重要性
    増田裕輝, 茶谷 絵理
    第13回日本蛋白質科学会年会, 2013年06月, 日本語, 鳥取大学, 国内会議
    ポスター発表

  • インスリンB鎖に見られる多様なアミロイド線維前駆中間体の観察
    津原 祥子, 茶谷 絵理
    第13回日本蛋白質科学会年会, 2013年06月, 日本語, 鳥取大学, 国内会議
    ポスター発表

  • Stepwise organization of insulin amyloid structure via a prefibrillar intermediate
    茶谷 絵理
    蛋白質研究所セミナー「アジア・太平洋地域における蛋白質科学の連携を目指して‐フォールディングとミスフォールディング研究の新展開‐」, 2013年06月, 英語, 大阪大学, 国際会議
    口頭発表(招待・特別)

  • 近赤外分光法を用いたインスリンアミロイド形成過程の非破壊モニタリング
    土坂 祐太郎, 増田 裕輝, 茶谷 絵理, ツェンコヴァ ルミャナ
    第28回近赤外フォーラム, 2013年03月, 日本語, 近赤外フォーラム, 那覇, 国内会議
    ポスター発表

  • アミロイド線維形成機構と制御の解析
    茶谷 絵理
    横浜国立大学大学院研究セミナー:機能性生体分子の構造生物学的研究, 2012年12月, 日本語, 横浜国立大, 横浜, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • アミロイド線維形成に及ぼすイオンの作用機構
    増田 裕輝, 茶谷 絵理
    第85回日本生化学学会年会, 2012年12月, 日本語, 日本生化学学会, 博多, 国内会議
    ポスター発表

  • アミロイド線維形成に及ぼすイオンの作用機構
    増田 裕輝, 茶谷 絵理
    神戸大学研究基盤センター「 若手フロンティア研究会2012」, 2012年12月, 日本語, 神戸大学, 神戸, 国内会議
    ポスター発表

  • 小角X線散乱によるアミロイド線維形成の初期会合プロセスの解析
    茶谷 絵理, 井上 倫太郎, 西田 幸次, 金谷 利治, 山本 雅英
    第50回日本生物物理学会年会, 2012年09月, 日本語, 日本生物物理学会, 名古屋, 国内会議
    ポスター発表

  • インスリンアミロイド線維前駆中間体の捕捉と構造解析
    茶谷 絵理, 今村 比呂志, 山本 直樹, 加藤 稔
    第12回日本蛋白質科学会年会, 2012年06月, 日本語, 日本蛋白質科学会, 名古屋, 国内会議
    ポスター発表

  • インスリンアミロイド線維形成に対するイオンの作用機構
    増田 裕輝, 茶谷 絵理
    第12回日本蛋白質科学会年会, 2012年06月, 日本語, 日本蛋白質科学会, 名古屋, 国内会議
    ポスター発表

  • 小角X線散乱によるアミロイド線維の構造解析
    井上 倫太郎, 茶谷 絵理, 西田 幸次, 金谷 利治, 山本 雅英
    第61回高分子学会年次大会, 2012年05月, 日本語, 日本高分子学会, 横浜, 国内会議
    ポスター発表

  • アミロイド線維の形成機構
    茶谷 絵理
    奈良女子大学酵素クラブ第3回セミナー, 2012年05月, 日本語, 奈良女子大学, 奈良, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • 1E1424 小角X線散乱によるアミロイド線維形成の初期会合プロセスの解析(蛋白質-物性I,口頭発表,日本生物物理学会第50回年会(2012年度))
    Chatani Eri, Inoue Rintaro, Nishida Koji, Kanaya Toshiji, Yamamoto Masahide
    生物物理, 2012年, 英語, 一般社団法人 日本生物物理学会

  • インスリンアミロイド線維形成に及ぼすカチオンとアニオンの影響
    増田 裕輝, 茶谷 絵理
    神戸大学先端融合科学シンポジウム:蛋白質アセンブリ‐会合・超分子化・凝集, 2012年01月, 日本語, 神戸大学, 神戸, 国内会議
    ポスター発表

  • アミロイド線維伸長反応の分子機構
    茶谷 絵理
    神戸大学先端融合科学シンポジウム:蛋白質アセンブリ‐会合・超分子化・凝集, 2012年01月, 日本語, 神戸大学, 神戸, 国内会議
    口頭発表(招待・特別)

  • アミロイドβ19-34断片と変異体モノマーのターン構造形成能とアミロイド線維形成能
    山置 佑大, 茶谷 絵理, 今村 比呂志, 高尾 英佑, 加藤 稔
    神戸大学先端融合科学シンポジウム:蛋白質アセンブリ‐会合・超分子化・凝集, 2012年01月, 日本語, 神戸大学, 神戸, 国内会議
    ポスター発表

  • FT-IRと蛍光によるαシヌクレインのアミロイド線維形成の解析と圧力解離
    秦 和澄, 秋田 まゆみ, 位田 雅俊, 茶谷 絵理, 加藤 稔
    神戸大学先端融合科学シンポジウム:蛋白質アセンブリ‐会合・超分子化・凝集, 2012年01月, 日本語, 神戸大学, 神戸, 国内会議
    ポスター発表

  • The relationship between the abilities of amyloid fibril formation and turn structure formation: study of amyloid-β peptide fragment Aβ 19-34 and its mutants with high turn propensity
    Yudai Yamaoki, 茶谷 絵理, Hiroshi Imamura, Eisuke Takao, Minoru Kato
    6th International Meeting on Biomolecules under Pressure, 2011年12月, 英語, Shiga, Japan, 国際会議
    口頭発表(一般)

  • タンパク質凝集と食品:アミロイド線維の形成機構
    茶谷 絵理
    シンポジウム:新たな機能性食品開発へ向けた取り組み‐異分野融合による機能性食品のイノベーション‐, 2011年09月, 日本語, 立命館大学, 神戸, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • The polymorphic structures of insulin amyloid fibrils formed at natural pH
    Takahiro Shibata, 茶谷 絵理, Hiroshi Imamura, Eisuke Takao, Minoru Kato
    第49回日本生物物理学会年会, 2011年09月, 英語, 日本生物物理学会, 姫路, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • Mechanism of amyloid fibril formation as revealed by small angle X-ray scattering
    Rintaro Inoue, 茶谷 絵理, Hiroshi Imamura, ToshijiKanaya, Koji Nishida, Minoru Kato, SonoSasaki, Hiroki Ogawa, Hiroyasu Masunaga, Masahide Yamamoto
    第49回日本生物物理学会年会, 2011年09月, 英語, 日本生物物理学会, 姫路, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • Atomic force microscopy study of the stepwise organization of insulin amyloid fibrils
    Eisuke Takao, 茶谷 絵理, Hiroshi Imamura, Minoru Kato
    第49回日本生物物理学会年会, 2011年09月, 英語, 日本生物物理学会, 姫路, 国内会議
    口頭発表(一般)

  • Kinetic intermediate of β2-microglobulin fibril elongation probed by tryptophan fluorescence spectroscopy and H/D exchange-NMR
    茶谷 絵理, Tsuyoshi Konuma, Reina Ohnishi, Masanori Yagi, Kazumasa Sakurai, Takahisa Ikegami, Hironobu Naiki, Yuji Goto
    Conference "Amyloid Fibrils, Prions and Precursors: Molecules for Targeted Intervention", 2011年08月, 英語, Germany, 国際会議
    口頭発表(一般)

  • 超音波を用いたアミロイド線維の微細化・均一化の試み
    茶谷 絵理
    第12回若手NMR研究会, 2011年06月, 日本語, 若手NMR研究会, 滋賀, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • 伸長反応中間体の観察によるアミロイド構造伝播機構の解明
    茶谷 絵理, 小沼 剛, 大西 玲奈, 八木 正典, 櫻井 一正, 池上 貴久, 内木 宏延, 後藤 祐児
    第11回日本蛋白質科学会年会, 2011年06月, 日本語, 日本蛋白質科学会, 大阪, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

  • 異常凝集の構造生物学-β2ミクログロブリンアミロイド伸長中間体の構造解析-
    茶谷 絵理
    大阪大学蛋白質研究所セミナー:蛋白質異常凝集の原理と制, 2011年04月, 日本語, 大阪大学, 大阪, 国内会議
    [招待有り]
    口頭発表(招待・特別)

■ 所属学協会
  • 日本分子生物学会

  • 日本生化学会

  • 日本生物物理学会

  • 日本蛋白質科学会

■ 共同研究・競争的資金等の研究課題
  • 液液相分離中アミロイド生成の定量的解析法の確立
    福山 真央, 大橋 祐美子, 粕谷 素洋, 白木 賢太郎, 茶谷 絵理, 冨田 峻介
    日本学術振興会, 科学研究費助成事業 挑戦的研究(開拓), 挑戦的研究(開拓), 東北大学, 2022年06月30日 - 2026年03月31日

  • アミロイド核生成を誘起するタンパク質集合動態の解明
    茶谷 絵理, 大橋 祐美子
    日本学術振興会, 科学研究費助成事業 基盤研究(B), 基盤研究(B), 神戸大学, 2020年04月01日 - 2024年03月31日

  • 病態診断を指向したアミロイド構造多形の簡便かつ迅速な評価法の構築
    茶谷 絵理
    日本学術振興会, 科学研究費助成事業 挑戦的研究(萌芽), 挑戦的研究(萌芽), 神戸大学, 2020年07月30日 - 2023年03月31日

  • 細胞夾雑系における蛋白質の異常凝集の原理と制御
    後藤 祐児, 茶谷 絵理
    日本学術振興会, 科学研究費助成事業 新学術領域研究(研究領域提案型), 新学術領域研究(研究領域提案型), 大阪大学, 2017年06月30日 - 2022年03月31日
    昨年度に引き続き、以下の3つの研究を並行して行うと共に、領域内のメンバーと連携して研究を進めた。 (1)試験管内夾雑モデル系の構築と凝集分子機構:αシヌクレインの等電点pH、低イオン強度条件下でアミロイド線維について、蛍光分光法、NMRを用いた解析を進めた。その結果、等電点pHを含むさまざまな条件において、蛋白質の溶解度が低下することによりアミロイド線維ができることの一般性を示した。さらに生体膜表面でpHが低下することによってアミロイド線維形成が促進することを示唆した。本結果は、論文発表した。 (2)アンフィンゼンのドグマとアミロイド線維形成の関係:これまで、β2ミクログロブリンを中心として、塩濃度や温度の効果を研究してきた。その結果、従来可逆的に進行すると思われていた熱変性(アンフィンゼンのドグマ)も、撹拌などのアジテーションによって過飽和を解消することによって不可逆となり、アミロイド線維の形成に至ることを明らかにした。さらにアンフィンゼン型の可逆的な変性とアミロイド線維形成を定式化して結合することができた。本結果は論文発表した。 (3)β2ミクログロブリンの原子構造の解明:蛋白質研究所の固体NMRの研究グループと、固体NMRを用いて、β2ミクログロブリンのアミロイド線維に構造解析を行ってきた。クライオ電顕の研究グループとも共同研究することにより、原子レベルの構造解析を進めた。 (4)アミロイド形成促進因子:アミロイド形成を促進する化合物(例えばポリリン酸)に注目した研究を進めた。透析患者や一般検体の血清を用いて、アミロイド線維形成を加速するHANABI装置によるβ2ミクログロブリンのアミロイド線維形成反応を調べたところ、透析患者においては明らかな促進することを見出した。これを促進する生体環境を解析した。

  • ヒストン修飾によるDNAメチル化維持活性促進機構の生化学的研究とその機能評価
    末武 勲, 茶谷 絵理
    日本学術振興会, 科学研究費助成事業 基盤研究(C), 基盤研究(C), 甲子園大学, 2018年04月01日 - 2021年03月31日
    哺乳類で、遺伝子発現抑制に関与するとされる「DNAメチル化」は、発生の過程でそのパターンがゲノム上に確定されると、細胞分裂を介して安定に維持される。この安定な維持には、Dnmt1という酵素が必要であることが明らかにされている。しかしながら、試験管内で2本鎖DNAのうち片方の鎖をメチル化したDNA(ヘミメチル化DNA)をDnmt1の基質にして反応させると、100%の効率でメチル化しえないことが分かっている。そのため、ゲノム上のDNAメチル化を細胞分裂を超えて安定に維持するには、Dnmt1活性を促進する、または活性を安定化させる機構があると考えられていた。 数年前に、私は、核タンパク質であるヒストンH3がユビキチン化されるとDnmt1と結合し、Dnmt1の構造変化をひき起こして、Dnmt1の活性中心を開くことで、Dnmt1活性を促進することを報告しているがIshiyama, Suetakeら、Mol Cell,2017)、その促進機構は不明な点があった。 本年度は、私は、生化学的に、ユビキチン化ヒストンH3(H3Ub)が、Dnmt1の「DNAの上を滑って連続的にメチル化する能力」を亢進することを見出した(Mishima Suetakeら Genes to Cells, 2019)。さらに私は、これまでにDnmt1活性が、他分子の部分領域(Uhrf1のSRAドメイン)により促進されることを報告しているので(Berkyurek, Suetakeら, JBC, 2014 )、SRAとユビキチン化H3を同時添加することで、それらが相加的にDnmt1活性促進をすることも見出した(Mishima Suetakeら Genes to Cells, 2019)。
    つまり、Dnmt1活性の新制御機構を見出し、DNAメチル化の安定維持機構の理解を深めることができた。

  • 茶谷 絵理
    科学研究費補助金/基盤研究(B), 2016年04月 - 2020年03月, 研究代表者
    競争的資金

  • 茶谷 絵理
    科学研究費補助金/新学術領域研究, 2016年04月 - 2018年03月, 研究代表者
    競争的資金

  • 茶谷 絵理
    科学研究費補助金/新学術領域研究, 2014年04月 - 2016年03月, 研究代表者
    競争的資金

  • 茶谷 絵理
    学術研究助成基金助成金/基盤研究(C), 2013年04月 - 2016年03月, 研究代表者
    競争的資金

  • 茶谷 絵理
    学術研究助成基金助成金/若手研究(B), 2011年 - 2012年, 研究代表者
    競争的資金

  • 重水素交換によるアミロイド核依存性伸長反応中間体の構造解析
    茶谷 絵理
    日本学術振興会, 科学研究費助成事業 若手研究(B), 若手研究(B), 立命館大学, 2008年04月 - 2010年03月, 研究代表者
    アミロイド線維は、蛋白質のミスフォールディングによって形成される超分子重合体であり、数多くの変性疾患に関わることから注目を集めている。中でも、アミロイド線維が自らの末端構造を鋳型としてモノマー体が順次重合し、線維構造を複製する「核依存性伸長反応」が疾病の感染および伝播の分子基盤として重要視されているが、詳細な機構はまったく明らかになっていない。そこで、本研究では、トリプトファン蛍光および重水素交換-NMRを用いて、伸長過程に経由する中間体構造を捉え、構造特徴の詳細な解析を行った。

  • タンパク質の構造形成原理:折りたたみに関わる疎水性アミノ酸残基の特性の解析
    茶谷 絵理
    日本学術振興会, 科学研究費助成事業 特別研究員奨励費, 特別研究員奨励費, 大阪大学, 2003年04月 - 2006年03月, 研究代表者
    本課題は、タンパク質の立体構造構築原理を明らかにし、さらに、場合によってはアミロイド線維のようにまったく異なる構造をとりうる現象の解明を目標にしている。平成15-16年度にわたり、ヒト由来β_2ミクログロブリンの形成するアミロイド線維に対する加圧効果を詳細に解析した。その結果、アミロイド線維は通常の球状タンパク質に比べて側鎖の相互作用の貢献が少なく、パッキングの程度が低い可能性が判明したので、本年度は、アミロイド線維が形成される過程をさまざまな圧力下で観察し、遷移状態の体積に関する情報を収集した。複数のアミロイド線維構造に対して活性化体積を算出したところ、従来の球状タンパク質の折りたたみ反応とは異なり、アミロイド線維構造形成過程にも側鎖の相互作用の貢献が少ない可能性が示唆された。さらに、高圧下ではアミロイド線維の適応現象も観察され、アミロイドーシスの伝播機構に関する知見を得ることもできた。アミロイド線維研究に対する圧力因子の適用例はまだ少ないが、今後本研究を発展させることによって、アミロイド線維に特有な構造形成機構の解明が期待される。 この研究では、これまでと同様に大腸菌を宿主とした発現系を用いてのβ_2ミクログロブリンの大量発現、精製を頻繁に繰り返し、培地、精製に用いるカラムのような消耗品の購入と、高圧力装置に関する消耗品を購入した。さらに、研究打ち合わせのための出張と、高圧力シンポジウム(THPPS2005)での研究発表のためにフランスへの渡航も行った。

  • ウシ膵臓リボヌクレアーゼAの大量発現系の構築とこれを用いる構造生物学的研究
    茶谷 絵理
    日本学術振興会, 科学研究費助成事業 特別研究員奨励費, 特別研究員奨励費, 京都大学, 1999年04月 - 2002年03月, 研究代表者

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