研究活動情報

• 2018年10月 Kobe University Shinryoku-kai, Young Investigator Award

  今崎 剛

• CAMSAP2 condensates drive a γ-TuRC-independent pathway for non-centrosomal microtubule nucleation

  Ayhan Yurtsever, Tsuyoshi Imasaki, Ryota Kitano, Kien Xuan Ngo, Tomoaki Yagi, Shuhei Kuno, Hanjin Liu, Takaaki Kato, Hideki Shigematsu, Md Fahim Newaz, Yuji Sugita, Takeshi Fukuma, Ryo Nitta

  Microtubule nucleation is commonly viewed as a γ-tubulin ring complex (γ-TuRC)-templated process, yet many differentiated cells build extensive non-centrosomal microtubule arrays of unclear origin. Although spontaneous tubulin nucleation has long been observed in vitro as a γ-TuRC-independent nucleation process, its mechanism and cellular relevance have remained unclear. Here we show that CAMSAP2, a microtubule minus-end-binding protein, links spontaneous nucleation to non-centrosomal microtubule organization. Cryo-electron microscopy (cryo-EM), high-speed atomic force microscopy (hsAFM), and molecular dynamics simulations reveal that CAMSAP2 lowers the nucleation barrier by straightening tubulin oligomers and promoting lateral protofilament interactions that drive sheet formation and closure into microtubules. hsAFM captures stepwise nucleation and early growth, revealing that tubulin rings can serve as productive intermediates rather than dead-end depolymerization products. CAMSAP2 further self-organizes through liquid-liquid phase separation (LLPS) to concentrate tubulin and assembly intermediates, thereby promoting efficient microtubule formation at non-centrosomal microtubule-organizing centers. In HeLa cells, dispersed CAMSAP2 condensates act as γ-TuRC-independent microtubule-organizing centers alongside centrosomal asters, supporting a model in which spontaneous nucleation contributes to non-centrosomal microtubule biogenesis.

  openRxiv, 2026年05月, bioRxiv


• Structural analysis of a motor with increased mechanical output reveals new transitions in kinesin microtubule motility

  Satoki Shibata, Matthew Y. Wang, Tsuyoshi Imasaki, Hideki Shigematsu, Diego Ugarte La Torre, Yuanyuan Wei, Chacko Jobichen, Hajime Hagio, J. Sivaraman, Yuji Sugita, Sharyn A. Endow, Ryo Nitta

  Springer Science and Business Media LLC, 2026年01月, Scientific Reports, 16(1) (1)

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）

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• Human spastin functions as an ATPase-independent microtubule nucleator via ring-stack formation

  Hanjin Liu, Nao Matsumoto, Toshiyuki Kaneshiro, Takaaki Kato, Hideki Shigematsu, Satoshi Kikkawa, Eriko Nitta, Tsuyoshi Imasaki, Ryo Nitta

  Abstract Microtubule severing enzyme spastin plays pivotal roles in cytokinesis and neuronal outgrowth, and its mutations cause hereditary spastic paraplegia (HSP). Here we show that, at physiological tubulin concentrations, human spastin behaves predominantly as an ATPase- independent microtubule nucleator rather than a severase. Biochemical and structural analyses revealed that spastin assembles tubulin into stacked-ring intermediates via strategically positioned microtubule-binding domains, thereby generating nucleation-competent sites for polymerization. Tubulin subunits within these spastin-induced rings adopt a straight, microtubule-like interface, in marked contrast to the twisted tubulin spirals characteristic of depolymerizing microtubule ends. Our results redefine the mechanistic landscape of multifaceted spastin functions and provide insights that may inform the pathological basis of HSP and guide future therapeutic strategies.

  Cold Spring Harbor Laboratory, 2025年11月, bioRxiv


• Enhanced axonal transport in large vertebrates: KIF5A adaptations in giraffes and pythons

  Taketoshi Kambara, Lu Rao, Yosuke Yamagishi, Kazuho Ikeda, Daisuke Taniguchi, Tsuyoshi Imasaki, Hideki Shigematsu, Naoki Sakai, Arne Gennerich, Ryo Nitta, Yasushi Okada

  2025年05月, bioRxiv


• Cryo-ET of actin cytoskeleton and membrane structure in lamellipodia formation using optogenetics

  Hironori Inaba, Tsuyoshi Imasaki, Kazuhiro Aoyama, Shogo Yoshihara, Hiroko Takazaki, Takayuki Kato, Hidemasa Goto, Kaoru Mitsuoka, Ryo Nitta, Takao Nakata

  2025年04月, iScience

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）


• Dimerization of GAS2 mediates crosslinking of microtubules and F-actin

  Jiancheng An, Tsuyoshi Imasaki, Akihiro Narita, Shinsuke Niwa, Ryohei Sasaki, Tsukasa Makino, Ryo Nitta, Masahide Kikkawa

  Abstract The spectraplakin family protein GAS2 was originally identified as a growth arrest-specific protein, and recent studies have revealed its involvement in multiple cellular processes. Its dual interaction with actin filaments and microtubules highlights its essential role in cytoskeletal organization, such as cell division, apoptosis, and possibly tumorigenesis. However, the structural basis of cytoskeletal dynamics regulation by GAS2 remains unclear. In this study, we present cryo-electron microscopy structures of the GAS2 type 3 calponin homology domain (CH3) in complex with F-actin at 2.8 Å resolution, thus solving the first type CH3 domain structure bound to F-actin and confirming its actin-binding activity. We also provide the first near-atomic resolution cryo-EM structure of the GAS2-GAR domain bound to microtubules and identify conserved microtubule-binding residues. Our biochemical experiments show that GAS2 promotes microtubule nucleation and polymerization, and that its C-terminal region is essential for dimerization, bundling of both F-actin and microtubules, and microtubule nucleation. As mutations leading to expression of C-terminally truncated GAS2 have been linked to hearing loss, these findings suggest that the disruption of GAS2-dependent cytoskeletal organisation could underlie auditory dysfunction.

  Springer Science and Business Media LLC, 2025年04月, The EMBO Journal

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）


• Structural basis of Irgb6 inactivation by Toxoplasma gondii through the phosphorylation of switch

  Hiromichi Okuma, Yumiko Saijo‐Hamano, Hiroshi Yamada, Aalaa Alrahman Sherif, Emi Hashizaki, Naoki Sakai, Takaaki Kato, Tsuyoshi Imasaki, Satoshi Kikkawa, Eriko Nitta, Miwa Sasai, Tadashi Abe, Fuminori Sugihara, Yoshimasa Maniwa, Hidetaka Kosako, Kohji Takei, Daron M. Standley, Masahiro Yamamoto, Ryo Nitta

  Abstract Irgb6 is a priming immune‐related GTPase (IRG) that counteracts Toxoplasma gondii. It is known to be recruited to the low virulent type II T. gondii parasitophorous vacuole (PV), initiating cell‐autonomous immunity. However, the molecular mechanism by which immunity‐related GTPases become inactivated after the parasite infection remains obscure. Here, we found that Thr95 of Irgb6 is prominently phosphorylated in response to low virulent type II T. gondii infection. We observed that a phosphomimetic T95D mutation in Irgb6 impaired its localization to the PV and exhibited reduced GTPase activity in vitro. Structural analysis unveiled an atypical conformation of nucleotide‐free Irgb6‐T95D, resulting from a conformational change in the G‐domain that allosterically modified the PV membrane‐binding interface. In silico docking corroborated the disruption of the physiological membrane binding site. These findings provide novel insights into a T. gondii‐induced allosteric inactivation mechanism of Irgb6.

  Wiley, 2023年11月, Genes to Cells

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）

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• TEAD1 trapping by the Q353R–Lamin A/C causes dilated cardiomyopathy

  Shintaro Yamada, Toshiyuki Ko, Masamichi Ito, Tatsuro Sassa, Seitaro Nomura, Hiromichi Okuma, Mayuko Sato, Tsuyoshi Imasaki, Satoshi Kikkawa, Bo Zhang, Takanobu Yamada, Yuka Seki, Kanna Fujita, Manami Katoh, Masayuki Kubota, Satoshi Hatsuse, Mikako Katagiri, Hiromu Hayashi, Momoko Hamano, Norifumi Takeda, Hiroyuki Morita, Shuji Takada, Masashi Toyoda, Masanobu Uchiyama, Masashi Ikeuchi, Kiminori Toyooka, Akihiro Umezawa, Yoshihiro Yamanishi, Ryo Nitta, Hiroyuki Aburatani, Issei Komuro

  Mutations in the LMNA gene encoding Lamin A and C (Lamin A/C), major components of the nuclear lamina, cause laminopathies including dilated cardiomyopathy (DCM), but the underlying molecular mechanisms have not been fully elucidated. Here, by leveraging single-cell RNA sequencing (RNA-seq), assay for transposase-accessible chromatin using sequencing (ATAC-seq), protein array, and electron microscopy analysis, we show that insufficient structural maturation of cardiomyocytes owing to trapping of transcription factor TEA domain transcription factor 1 (TEAD1) by mutant Lamin A/C at the nuclear membrane underlies the pathogenesis of Q353R -LMNA– related DCM. Inhibition of the Hippo pathway rescued the dysregulation of cardiac developmental genes by TEAD1 in LMNA mutant cardiomyocytes. Single-cell RNA-seq of cardiac tissues from patients with DCM with the LMNA mutation confirmed the dysregulated expression of TEAD1 target genes. Our results propose an intervention for transcriptional dysregulation as a potential treatment of LMNA -related DCM.

  American Association for the Advancement of Science (AAAS), 2023年04月, Science Advances, 9(15) (15)

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）

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• Structural model of microtubule dynamics inhibition by kinesin-4 from the crystal structure of KLP-12 –tubulin complex

  Shinya Taguchi, Juri Nakano, Tsuyoshi Imasaki, Tomoki Kita, Yumiko Saijo-Hamano, Naoki Sakai, Hideki Shigematsu, Hiromichi Okuma, Takahiro Shimizu, Eriko Nitta, Satoshi Kikkawa, Satoshi Mizobuchi, Shinsuke Niwa, Ryo Nitta

  Abstract Kinesin superfamily proteins are microtubule-based molecular motors driven by the energy of ATP hydrolysis. Among them, the kinesin-4 family is a unique motor that inhibits microtubule dynamics. Although mutations of kinesin-4 cause several diseases, its molecular mechanism is unclear because of the difficulty of visualizing the high-resolution structure of kinesin-4 working at the microtubule plus-end. Here, we report that KLP-12, a C. elegans kinesin-4 ortholog of KIF21A and KIF21B, is essential for proper length control of C. elegans axons, and its motor domain represses microtubule polymerization in vitro. The crystal structure of the KLP-12 motor domain complexed with tubulin, which represents the high-resolution structural snapshot of inhibition state of microtubule-end dynamics, revealed the bending effect of KLP-12 for tubulin. Comparison with the KIF5B-tubulin and KIF2C-tubulin complexes, which represent the elongation and shrinking forms of microtubule ends, respectively, showed the curvature of tubulin introduced by KLP-12 is in between them. Taken together, KLP-12 controls the proper length of axons by modulating the curvature of the microtubule ends to inhibit the microtubule dynamics.

  Cold Spring Harbor Laboratory, 2022年09月, eLife

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）

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• CAMSAP2 organizes a γ-tubulin-independent microtubule nucleation centre through phase separation.

  Tsuyoshi Imasaki, Satoshi Kikkawa, Shinsuke Niwa, Yumiko Saijo-Hamano, Hideki Shigematsu, Kazuhiro Aoyama, Kaoru Mitsuoka, Takahiro Shimizu, Mari Aoki, Ayako Sakamoto, Yuri Tomabechi, Naoki Sakai, Mikako Shirouzu, Shinya Taguchi, Yosuke Yamagishi, Tomiyoshi Setsu, Yoshiaki Sakihama, Eriko Nitta, Masatoshi Takeichi, Ryo Nitta

  Microtubules are dynamic polymers consisting of αβ-tubulin heterodimers. The initial polymerization process, called microtubule nucleation, occurs spontaneously via αβ-tubulin. Since a large energy barrier prevents microtubule nucleation in cells, the γ-tubulin ring complex is recruited to the centrosome to overcome the nucleation barrier. However, a considerable number of microtubules can polymerize independently of the centrosome in various cell types. Here, we present evidence that the minus-end-binding calmodulin-regulated spectrin-associated protein 2 (CAMSAP2) serves as a strong nucleator for microtubule formation by significantly reducing the nucleation barrier. CAMSAP2 co-condensates with αβ-tubulin via a phase separation process, producing plenty of nucleation intermediates. Microtubules then radiate from the co-condensates, resulting in aster-like structure formation. CAMSAP2 localizes at the co-condensates and decorates the radiating microtubule lattices to some extent. Taken together, these in vitro findings suggest that CAMSAP2 supports microtubule nucleation and growth by organizing a nucleation centre as well as by stabilizing microtubule intermediates and growing microtubules.

  2022年06月, eLife, 11, 英語, 国際誌

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）

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• A practical method for efficient and optimal production of Seleno‐methionine‐labeled recombinant protein complexes in the insect cells

  Sabine Wenzel, Tsuyoshi Imasaki, Yuichiro Takagi

  Wiley, 2019年04月, Protein Science, 28(4) (4), 808 - 822

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）


• High-resolution crystal structure of human asparagine synthetase enables analysis of inhibitor binding and selectivity.

  Wen Zhu, Ashish Radadiya, Claudine Bisson, Sabine Wenzel, Brian E Nordin, Francisco Martínez-Márquez, Tsuyoshi Imasaki, Svetlana E Sedelnikova, Adriana Coricello, Patrick Baumann, Alexandria H Berry, Tyzoon K Nomanbhoy, John W Kozarich, Yi Jin, David W Rice, Yuichiro Takagi, Nigel G J Richards

  Expression of human asparagine synthetase (ASNS) promotes metastatic progression and tumor cell invasiveness in colorectal and breast cancer, presumably by altering cellular levels of L-asparagine. Human ASNS is therefore emerging as a bona fide drug target for cancer therapy. Here we show that a slow-onset, tight binding inhibitor, which exhibits nanomolar affinity for human ASNS in vitro, exhibits excellent selectivity at 10 μM concentration in HCT-116 cell lysates with almost no off-target binding. The high-resolution (1.85 Å) crystal structure of human ASNS has enabled us to identify a cluster of negatively charged side chains in the synthetase domain that plays a key role in inhibitor binding. Comparing this structure with those of evolutionarily related AMP-forming enzymes provides insights into intermolecular interactions that give rise to the observed binding selectivity. Our findings demonstrate the feasibility of developing second generation human ASNS inhibitors as lead compounds for the discovery of drugs against metastasis.

  2019年, Communications biology, 2, 345 - 345, 英語, 国際誌

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）

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• Structural insight into microtubule stabilization and kinesin inhibition by Tau family MAPs

  Hideki Shigematsu, Tsuyoshi Imasaki, Chihiro Doki, Takuya Sumi, Mari Aoki, Tomomi Uchikubo-Kamo, Ayako Sakamoto, Kiyotaka Tokuraku, Mikako Shirouzu, Ryo Nitta

  The Tau family microtubule-associated proteins (MAPs) promote microtubule stabilization and regulate microtubule-based motility. They share the C-terminal microtubule-binding domain, which includes three to five tubulin-binding repeats. Different numbers of repeats formed by alternative splicing have distinct effects on the activities of these proteins, and the distribution of these variants regulates fundamental physiological phenomena in cells. In this study, using cryo-EM, we visualized the MAP4 microtubule complex with the molecular motor kinesin-1. MAP4 bound to the C-terminal domains of tubulins along the protofilaments stabilizes the longitudinal contacts of the microtubule. The strongest bond of MAP4 was found around the intertubulin–dimer interface such that MAP4 coexists on the microtubule with kinesin-1 bound to the intratubulin–dimer interface as well. MAP4, consisting of five repeats, further folds and accumulates above the intertubulin–dimer interface, interfering with kinesin-1 movement. Therefore, these cryo-EM studies reveal new insight into the structural basis of microtubule stabilization and inhibition of kinesin motility by the Tau family MAPs.

  Rockefeller University Press, 2018年12月, Journal of Cell Biology, 217(12) (12), 4155 - 4163

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）

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• Recent progress in structural biology: lessons from our research history.

  Nitta R, Imasaki T, Nitta E

  2018年05月, Microscopy (Oxford, England)

  [査読有り]

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• Titer estimation for quality control (TEQC) method: A practical approach for optimal production of protein complexes using the baculovirus expression vector system

  Tsuyoshi Imasaki, Sabine Wenzel, Kentaro Yamada, Megan L. Bryant, Yuichiro Takagi

  Public Library of Science, 2018年04月, PLoS ONE, 13(4) (4), e0195356, 英語

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）


• Structural insights into the altering function of CRMP2 by phosphorylation

  Takuya Sumi, Tsuyoshi Imasaki, Mari Aoki, Naoki Sakai, Eriko Nitta, Mikako Shirouzu, Ryo Nitta

  Japan Society for Cell Biology, 2018年02月, Cell Structure and Function, 43(1) (1), 15 - 23, 英語

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）

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• Yeast Hrq1 shares structural and functional homology with the disease-linked human RecQ4 helicase

  Cody M. Rogers, Joseph Che-Yen Wang, Hiroki Noguchi, Tsuyoshi Imasaki, Yuichiro Takagi, Matthew L. Bochman

  2017年05月, NUCLEIC ACIDS RESEARCH, 45(9) (9), 5217 - 5230, 英語

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）


• Expression and purification of functional human glycogen synthase-1 (hGYS1) in insect cells

  May Khanna, Tsuyoshi Imasaki, Vimbai M. Chikwana, Samantha Perez-Miller, Gerald O. Hunter, Amber Mosley, Yuichiro Takagi, Thomas D. Hurley

  2013年08月, PROTEIN EXPRESSION AND PURIFICATION, 90(2) (2), 78 - 83, 英語

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）


• Interaction of the Mediator Head Module with RNA Polymerase II

  Gang Cai, Yuriy L. Chaban, Tsuyoshi Imasaki, Julio A. Kovacs, Guillermo Calero, Pawel A. Penczek, Yuichiro Takagi, Francisco J. Asturias

  2012年05月, STRUCTURE, 20(5) (5), 899 - 910, 英語

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）


• MultiBac: expanding the research toolbox for multiprotein complexes

  Christoph Bieniossek, Tsuyoshi Imasaki, Yuichiro Takagi, Imre Berger

  2012年02月, TRENDS IN BIOCHEMICAL SCIENCES, 37(2) (2), 49 - 57, 英語

  [査読有り]


• Substrate Specificity of Lymphoid-specific Tyrosine Phosphatase (Lyp) and Identification of Src Kinase-associated Protein of 55 kDa Homolog (SKAP-HOM) as a Lyp Substrate

  Xiao Yu, Ming Chen, Sheng Zhang, Zhi-Hong Yu, Jin-Peng Sun, Lina Wang, Sijiu Liu, Tsuyoshi Imasaki, Yuichiro Takagi, Zhong-Yin Zhang

  2011年09月, JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY, 286(35) (35), 30526 - 30534, 英語

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）


• Architecture of the Mediator head module

  Tsuyoshi Imasaki, Guillermo Calero, Gang Cai, Kuang-Lei Tsai, Kentaro Yamada, Francesco Cardelli, Hediye Erdjument-Bromage, Paul Tempst, Imre Berger, Guy Lorch Kornberg, Francisco J. Asturias, Roger D. Kornberg, Yuichiro Takagi

  2011年07月, NATURE, 475(7355) (7355), 240 - U45, 英語

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）


• Crystallization and X-ray diffraction studies of DNA-free and DNA-bound forms of EcoO109I DNA methyltransferase

  Makoto Iwamoto, Asami Hishiki, Takashi Shimada, Tsuyoshi Imasaki, Junko Tsuda, Keiko Kita, Toshiyuki Shimizu, Mamoru Sato, Hiroshi Hashimoto

  2010年11月, ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY AND CRYSTALLIZATION COMMUNICATIONS, 66, 1528 - 1530, 英語

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）


• Crystal Structure of the Human Hsmar1-Derived Transposase Domain in the DNA Repair Enzyme Metnase

  Kristie D. Goodwin, Hongzhen He, Tsuyoshi Imasaki, Suk-Hee Lee, Millie M. Georgiadis

  2010年07月, BIOCHEMISTRY, 49(27) (27), 5705 - 5713, 英語

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）


• Mediator Head module structure and functional interactions

  Gang Cai, Tsuyoshi Imasaki, Kentaro Yamada, Francesco Cardelli, Yuichiro Takagi, Francisco J. Asturias

  2010年03月, NATURE STRUCTURAL & MOLECULAR BIOLOGY, 17(3) (3), 273 - U31, 英語

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）


• Mediator Structural Conservation and Implications for the Regulation Mechanism

  Gang Cai, Tsuyoshi Imasaki, Yuichiro Takagi, Francisco J. Asturias

  2009年04月, STRUCTURE, 17(4) (4), 559 - 567, 英語

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）


• Structural basis for substrate recognition and dissociation by human transportin 1

  Tsuyoshi Imasaki, Toshiyuki Shimizu, Hiroshi Hashimoto, Yuji Hidaka, Shingo Kose, Naoko Imamoto, Michiyuki Yamada, Mamoru Sato

  2007年10月, MOLECULAR CELL, 28(1) (1), 57 - 67, 英語

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）


• Crystallization and preliminary X-ray crystallographic studies of transportin 1 in complex with nucleocytoplasmic shuttling and nuclear localization fragments

  Tsuyoshi Imasaki, Toshiyuki Shimizu, Hiroshi Hashimoto, Yuji Hidaka, Michiyuki Yamada, Mamoru Sato

  2006年08月, ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY AND CRYSTALLIZATION COMMUNICATIONS, 62, 785 - 787, 英語

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）


• Crystal structures of type II restriction endonuclease Eco0109I and its complex with cognate DNA

  H Hashimoto, T Shimizu, T Imasaki, M Kato, N Shichijo, K Kita, M Sato

  2005年02月, JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY, 280(7) (7), 5605 - 5610, 英語

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）


• Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analyses of EcoO109I and its complex with DNA

  T Imasaki, H Hashimoto, T Shimizu, M Kato, J Tsuda, K Kita, M Sato

  2004年06月, ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY, 60, 1165 - 1166, 英語

  [査読有り]

  研究論文（学術雑誌）

• 最新の電子顕微鏡解析により明らかとなった心筋サルコメア構造と機能

  今崎 剛, 仁田 亮

  2025年07月, ファルマシア, 61(7) (7), 647 - 651, 日本語

  [査読有り][招待有り]


• 骨髄微小環境ニッチによる造血幹細胞の老化制御戦略

  鈴木暖佳, 宮地洋希, 西川大生, 久野舟平, 椎名達郎, 吉川遼, 吉川知志, 今崎剛, 仁田亮, 仁田英里子

  2024年, 日本解剖学会総会・全国学術集会抄録集(CD-ROM), 129th


• 非中心体性微小管形成の分子機構

  今崎剛, 仁田亮

  2023年08月, 生化学, 日本語

  [査読有り][招待有り]


• クロマチンリモデリング因子BRMは骨髄微小環境ニッチを介して造血幹細胞を維持する

  鈴木暖佳, 宮地洋希, 西川大生, 椎名達郎, 川端野乃子, 吉川遼, 崎浜吉昭, 薛富義, 吉川知志, 今崎剛, 仁田亮, 仁田英里子

  2023年, 日本解剖学会総会・全国学術集会抄録集(CD-ROM), 128th


• 【細胞機能の構造生物学】細胞骨格の構造生物学 微小管結合タンパク質

  吉川 知志, 仁田 英里子, 今崎 剛, 仁田 亮

  (公財)金原一郎記念医学医療振興財団, 2020年08月, 生体の科学, 71(4) (4), 298 - 303, 日本語


• Mediator Structure and Interaction with the Basal Transcription Machinery

  Francisco J. Asturias, Gang Cai, Tsuyoshi Imasaki, Kentaro Yamada, Francesco Cardelli, Yuichiro Takagi

  2010年04月, FASEB JOURNAL, 24, 英語

  研究発表ペーパー・要旨（国際会議）

• イメージング時代の構造生命科学 : 細胞の動態、膜のないオルガネラ、分子の構造変化をトランススケールに観る

  田中, 啓二, 若槻, 壮市

  分担執筆, 細胞骨格が制御する細胞内の営みをトランススケールに理解する (仁田亮, 今崎剛 ), 羊土社, 2020年03月, 日本語, ISBN: 9784758103855


• 新しい臨床を開拓するための分子循環器病学

  小室, 一成

  分担執筆, 分子構造解析で何が見えるか (今崎剛, 仁田英里子, 仁田亮), 南山堂, 2019年04月, 日本語, ISBN: 9784525249410

• 細胞骨格ダイナミクスのトランススケール解析

  今崎剛

  日本薬学会第146年会, 2026年03月

  シンポジウム・ワークショップパネル（公募）


• 細胞極性を決定する微小管ネットワーク形成の分子機構

  今崎剛

  第131回 日本解剖学会総会 ・ 全国学術集会, 2026年03月

  [招待有り]

  シンポジウム・ワークショップパネル（指名）


• 高速 AFM と cryo-EM による，CAMSAP2 によって誘導される微小管およびアスター構造形成過程の直接観察

  今崎剛, アイハンユルトセベル, 北野良太, ンゴー キエン スアン, 加藤尭彬, 劉涵今, 重松秀樹, 福間剛士, 仁田亮

  第 63 回⽇本⽣物物理学会年会, 2025年09月, 英語

  [招待有り]

  シンポジウム・ワークショップパネル（公募）


• クライオ電子顕微鏡解析によるグラム陰性菌を対象とした抗菌薬の作用機構の解明

  今崎 剛

  日本顕微鏡学会 第81回学術講演会, 2025年06月

  [招待有り]

  口頭発表（招待・特別）


• 逆行性キネシン14の移動機構の解明

  今崎 剛, 柴田 哲希, 重松 秀樹, エンドーシャリーン, 仁田 亮

  第24回日本蛋白質科学会年会, 2024年06月

  [招待有り]

  シンポジウム・ワークショップパネル（公募）


• Kinesin-14の微小管マイナス端方向への移動機構の構造基盤

  今崎 剛, 柴田 哲希, 重松 秀樹, Sharyn A. Endow, 仁田 亮

  第129回日本解剖学会総会・ 全国学術集会, 2024年03月, 英語

  [招待有り]

  シンポジウム・ワークショップパネル（指名）


• 微小管による細胞極性形成制御機構の構造研究

  今崎 剛

  日本顕微鏡学会第 65 回シンポジウム, 2022年11月, 日本語

  [招待有り]

  シンポジウム・ワークショップパネル（指名）


• 拡張型心筋症の病態解明に向けた FIB-SEM〜クライオTEMの試み

  今崎 剛

  日本顕微鏡学会 生体解析分科会研究会 「バイオ向けクライオ透過電子顕微鏡の多様性の最前線３」, 2022年11月, 日本語

  [招待有り]


• クライオ電子顕微鏡を用いた In Situ 観察の生物学、医学への応用 ~実際の実験するとき気をつけていること~

  今崎剛

  日本顕微鏡学会 生体解析分科会研究会 on-lineミニシンポジウム「バイオ向けクライオ透過電子顕微鏡の多様性の最前線2」, 2022年03月

  [招待有り]

  口頭発表（招待・特別）


• キネシン-4による微小管伸長調節メカニズムの構造生物学的解明

  今崎剛

  第127回日本解剖学会総会, 2022年03月

  口頭発表（一般）


• クライオ電子顕微鏡を用いた In Situ 観察の生物学、医学への応用

  今崎 剛, 吉川 知志, 稲葉 弘哲, 髙﨑 寛子, 加藤 貴之, 青山 一弘, 光岡 薫, 中田 隆夫, 仁田 亮

  日本顕微鏡学会 第 64 回シンポジウム, 2021年11月

  口頭発表（招待・特別）


• CAMSAP2による微小管形成機構の解明

  今崎剛, 吉川知志, 西條由見子, 重松秀樹, 青山一弘, 光岡薫, 竹市雅俊, 仁田亮

  第126回 日本解剖学会総会･全国学術集会 第98回 日本生理学会大会, 2021年03月

  口頭発表（一般）


• 非中心体性微小管形成についての構造機能解析

  今崎剛, 吉川知志, 西條由見子, 重松秀樹, 青山一弘, 光岡薫, 竹市雅俊, 仁田亮

  日本顕微鏡学会 第76回学術講演 (誌上開催), 2020年05月, 日本語

  [招待有り]

  シンポジウム・ワークショップパネル（指名）


• クライオ電子顕微鏡解析により明らかとなったMAP4による微小管安定化機構

  今崎 剛

  第94回日本解剖学会近畿支部学術集会, 2018年11月, 日本語, 国内会議

  口頭発表（一般）


• Cryo-EM analysis revealed how microtubule-associated protein 4 (MAP4) controls microtubule stability and kinesin motility

  今崎 剛

  Asia Pacific International Congress of Anatomists, 2018年10月, 英語, TI_APICA8-Abstract.pdf, その他, abstract, 国際会議

  [招待有り]

  口頭発表（招待・特別）

  添付ファイルのURL


• 組換えタンパク質技術で調整したマルチサブユニット複合体の構造研究

  今崎 剛

  第39回日本分子生物学会年会, 日本語, 国内会議

  [招待有り]

  シンポジウム・ワークショップパネル（公募）

• 日本顕微鏡学会

  2025年06月 - 現在


• 解剖学会

  2018年04月 - 現在


• 日本分子生物学会

  2010年07月 - 現在

• 微小管を軸とした細胞極性形成機構の解明

  JST, 創発的研究支援事業, 2022年04月 - 2029年03月, 研究代表者


• 微小管バイオロジカルクラスターが引き起こす植物のねじれ成長の分子メカニズム解明

  今崎 剛

  日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 学術変革領域研究(A), 神戸大学, 2025年04月 - 2027年03月


• 革新的化合物探索・合成手法による新規抗菌アジュバントの創出

  鈴木 仁人, 星野 仁彦, 竹内 恒, 今崎 剛, 五十嵐 雅之, 渡辺 匠, 桑江 朝臣, 柴山 恵吾

  国立研究開発法人日本医療研究開発機構, 革新的先端研究開発支援事業, 2021年10月 - 2027年03月, 研究分担者


• クライオ電子顕微鏡解析による転写メディエーター複合体の転写制御機構の解明

  今崎 剛

  日本学術振興会, 科学研究費助成事業 基盤研究(C), 基盤研究(C), 神戸大学, 2022年04月 - 2025年03月


• 転写メディエーター複合体の転写制御機構の解明

  今崎 剛

  日本学術振興会, 科学研究費助成事業 基盤研究(C), 基盤研究(C), 神戸大学, 2019年04月 - 2022年03月, 研究代表者

  RNAポリメラーゼIIの活性は20以上のサブユニットから構成される超分子複合体、転写メディエーター複合体により制御されている。転写メディエーター複合体CDKモジュール(以下CDKM)は転写メディエーター複合体を構成するモジュールの一つで、転写メディエーター複合体の活性のON/OFFを切り替える重要因子である。本研究ではCDKMの高分解能構造解析を目指し、その構造機能の解明を目指している。 CDKMの組換えタンパク質発現系を用いた調整は非常に困難であったが、新規の超分子複合体発現方法の確立しこの問題を解決した。この方法については特許申請中である(PCT/US2018/047193)。そのサンプルを用いてSPring-8のThermo Fisher製クライオ電子顕微鏡Glaciousを用い、クライオ電子顕微鏡単粒子解析を行い構造解析に成功した。タンパク質調整法の開発、構造解析について論文化を急ぐ。


• 転写メディエーター複合体CDKモジュールの構造機能解析

  今崎 剛

  科学技術振興機構, さきがけ, 2014年10月 - 2018年03月, 研究代表者

  競争的資金