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加藤 俊介先端バイオ工学研究センター准教授
研究活動情報
■ 受賞- 2026年02月 天野エンザイム科学技術振興財団, 第27回酵素応用シンポジウム研究奨励賞
- 2024年09月 日本化学会 生体機能関連化学部会, バイオ関連化学シンポジウム講演賞
- 2021年07月 第30回金属の関与する生体関連反応シンポジウム 講演賞
- 2019年10月 錯体化学会第69回討論会 講演賞
- 2019年06月 15th International Symposium on Applied Bioinorganic Chemistry (ISABC15) Poster Award
- 2016年03月 大阪大学 工学賞
- Abstract Engineered hemoproteins incorporating synthetic metal porphyrinoids with non-natural tetrapyrrole frameworks are known to exhibit unique catalytic properties which are not observed in native hemoproteins. We previously reported the reconstitution of myoglobin with an iron corrole complex (Mb-FeCor) leading to unique catalytic activity in H2O2-dependent peroxidation. To optimize the amino acid sequence of the active site of myoglobin for this noncanonical corrole complex, we performed genetic engineering of Mb-FeCor based on the directed evolution methodology. After 3 rounds of directed evolution, a triple mutant Mb(L89F/H97F/I107F)-FeCor was obtained as a best-performing catalyst, exhibiting a 24-fold higher initial rate for ABTS peroxidation relative to the original Mb-FeCor. Furthermore, the kcat/KM value of this engineered variant was calculated to be 16 μM–1s−1, exceeding that of horseradish peroxidase (HRP, 0.12 μM–1s−1). These results demonstrate that combining synthetic porphyrinoid incorporation with directed evolution of a protein scaffold provides an efficient strategy for improving the catalytic activity of hemoprotein-based artificial metalloenzymes.Oxford University Press (OUP), 2026年01月, Bulletin of the Chemical Society of Japan, 99(2) (2)[査読有り]研究論文（学術雑誌）
- ABSTRACT Protein engineering is a practical approach to providing enzymes with an “abiotic” catalytic activity. However, it remains difficult to explore the full diversity of natural sequence space through the engineering of a single specific protein. As an alternative to these protein engineering approaches, we here demonstrate a database mining approach using a principal component analysis (PCA)‐based clustering method to facilitate the identification of promising enzyme candidates. As a proof of concept, we applied this method to the cyclopropanation of styrene, and the sequence space of bacterial globins in the database was extensively investigated. By screening 275 globins from 171 different organisms, we successfully discovered enzymes capable of catalyzing stereodivergent carbene transfer reactions. Furthermore, statistical analyses of sequence data allowed us to detect characteristic structural properties of these globins, which determine the unique stereoselectivity of cyclopropanation. While these bioinformatics tools have primarily been applied to predict enzymes’ natural biological functions, this study demonstrates their applicability to exploring enzyme candidates for abiotic reactions unrelated to their native biological activity. Given the increasing interest in biocatalytic applications beyond natural reactivity, this PCA‐based mining approach provides a promising direction for expanding the functional diversity of biocatalysts.Wiley, 2026年01月, Angewandte Chemie International Edition[査読有り]研究論文（学術雑誌）
- Aldoxime dehydratase (Oxd) is an heme-dependent enzyme that catalyzes the dehydration of aldoximes to produce nitriles, offering a sustainable alternative to conventional chemical synthesis. Herein, we report the development of a whole-cell catalytic system using the organic solvent-tolerant bacterium [Formula: see text] [Formula: see text] L88 as a host for the expression of Oxd. Unlike conventional biocatalytic systems under aqueous conditions, this system enables efficient aldoxime dehydration in hexane, thereby overcoming solubility limitations of hydrophobic substrates and eliminating laborious extraction steps, which simplifies reaction work-up. Importantly, [Formula: see text] [Formula: see text] cells expressing Oxd from [Formula: see text] sp. OxB-1 exhibited excellent catalytic efficiency, affording the desired octanenitrile in 92% yield. In contrast, an [Formula: see text] [Formula: see text]-based whole-cell catalyst used as a benchmark showed negligible activity, revealing the robustness of the solvent-tolerant [Formula: see text] host. Furthermore, the presented whole-cell catalytic system was successfully applied to preparative-scale synthesis of structurally diverse nitriles. Considering the robustness, scalability, and compatibility with hydrophobic substrates, the [Formula: see text] [Formula: see text]-based system would serve as a sustainable platform for nitrile production.World Scientific Pub Co Pte Ltd, 2026年01月, Journal of Porphyrins and Phthalocyanines[査読有り]研究論文（学術雑誌）
- Abstract In this study, two new hybrid guanidine ligands are presented that serve as the basis for the preparation of six new zinc‐hybrid guanidine complexes. The complex [Zn{( R , R )TMGNMe 2 (1,2)ch} 2 ](OTf) 2 ( C1 ) shows a very high catalytic activity toward lactide and caprolactone ring‐opening polymerization (ROP) under industrially relevant bulk conditions. Using recrystallized l ‐lactide, polylactide with a molar mass of up to 118 000 g mol −1 can be produced. The extremely fast caprolactone polymerization highlights the versatility of C1 , as the polymerization rate constants are of the same order of magnitude. This is further underlined by high activity toward the chemical recycling of polyesters. In particular, C1 can be recycled highly efficiently, performing methanolysis and ethanolysis of polylactide up to nine times without any loss of activity. By combining efficient polymerization and depolymerization of (bio)polyesters, new catalyst paves the way toward a circular plastics economy.Wiley, 2025年10月, Advanced Science, 13(8) (8), e11260[査読有り]研究論文（学術雑誌）
- Abstract The iminyl radical is a distinctive N ‐centered radical which serves as a versatile synthon in preparation of nitrogen‐containing compounds. In principle, iminyl radicals can be directly generated by single electron reduction of oximes through elimination of OH group. However, due to the low reactivity of the oxime N─OH bonds, direct conversion of the oximes does not proceed efficiently, thereby enforcing chemical activation of the oxime OH group which results in the formation of stoichiometric by‐products. To overcome this problem, we are developing a new biocatalytic system using aldoxime dehydratases. Through a series of enzyme screenings, we identified an aldoxime dehydratase from N. simplex (NsOxd) which is capable of catalyzing iminyl radical‐mediated ring‐opening reactions. Notably, NsOxd efficiently converts the “non‐activated” 2‐phenylcyclobutanone oxime within 10 min under ambient conditions and quantitatively produces the corresponding γ‐sulfinylated nitrile in >95% yield. This enzyme activity is even faster than that of previously‐reported chemo‐catalysts. Furthermore, evaluation of the scope of potential substrates indicates that NsOxd has a versatile N─O bond cleaving activity which efficiently generates iminyl radicals from various “non‐activated” oximes. These findings highlight the utility of aldoxime dehydratases for managing the reactivity of “non‐activated” oximes and for achieving challenging iminyl radical‐mediated catalytic reactions.Wiley, 2025年08月, Angewandte Chemie International Edition, 64(45) (45), e202511590研究論文（学術雑誌）
- Abstract Biocatalysis using heme‐dependent enzymes provides a powerful synthetic platform to facilitate a variety of chemical transformations required for organic synthesis. Despite recent advances in biocatalysis, recombinant expression systems for hemoproteins leave much room for improvement due to the strict regulation of heme biosynthesis in the host organism. To develop an efficient cofactor supplementation system for the expression of active holohemoproteins, we describe metabolic engineering of the heme biosynthetic pathway in E. coli. Through incorporation of a heterogeneous C4 pathway involving 5‐aminolevulinic acid synthase of Paracoccus denitrificans, it was found that the concentrations of 5‐aminolevulinic acid and heme in the engineered cells are increased during cultivation, and the expression level of the holohemoproteins is significantly improved. Notably, the heme content in the engineered cells is even higher than that produced by conventional cultivation methods, which add 5‐aminolevulinic acid into the culture medium. Furthermore, we also demonstrate the application of this engineered E. coli cells in whole‐cell and lysate‐based biocatalysis using various types of heme‐dependent enzymes. Considering the recent demand for biocatalysis, the system developed in this study will serve as a new practical and versatile platform for hemoprotein‐based biocatalysis.Wiley, 2025年08月, Angewandte Chemie International Edition, 64(39) (39), e202512156[査読有り]研究論文（学術雑誌）
- American Chemical Society (ACS), 2025年04月, Journal of the American Chemical Society, 147(17) (17), 14837 - 14844[査読有り]研究論文（学術雑誌）
- American Chemical Society (ACS), 2024年08月, ACS Catalysis, 14(17) (17), 13081 - 13087[査読有り]研究論文（学術雑誌）
- Abstract Affinity purification of recombinant proteins is an essential technique in biotechnology. However, current affinity purification methods are very cost‐intensive, and this imposes limits on versatile use of affinity purification for obtaining purified proteins for a variety of applications. To overcome this problem, we developed a new affinity purification system which we call CSAP (chitin‐ and streptavidin‐mediated affinity purification) for low‐cost purification of Strep‐tag II fusion proteins. The CSAP system is designed to utilize commercially available chitin powder as a chromatography matrix, thereby significantly improving the cost‐efficiency of protein affinity purification. We investigated the CSAP system for protein screening in 96‐well format as a demonstration. Through the screening of 96 types of purified hemoproteins, several proteins capable of the catalytic diastereodivergent synthesis of cyclopropanes were identified as candidates for an abiotic carbene transfer reaction.Wiley, 2023年06月, Angewandte Chemie International Edition, 62(31) (31), e202303764[査読有り]研究論文（学術雑誌）
- American Chemical Society (ACS), 2023年03月, Journal of the American Chemical Society, 145(15) (15), 8285 - 8290[査読有り]研究論文（学術雑誌）
- Elsevier BV, 2021年03月, Journal of Inorganic Biochemistry, 216, 111352 - 111352[査読有り]研究論文（学術雑誌）
- Wiley, 2021年02月, ChemBioChem, 22(4) (4), 679 - 685[査読有り]研究論文（学術雑誌）
- American Chemical Society (ACS), 2020年10月, Inorganic Chemistry, 59(19) (19), 14457 - 14463[査読有り]研究論文（学術雑誌）
- Springer Science and Business Media LLC, 2020年10月, Nature Catalysis, 3(10) (10), 851 - 858[査読有り]研究論文（学術雑誌）
- American Chemical Society (ACS), 2018年04月, ACS Catalysis, 8(4) (4), 3358 - 3364[査読有り]研究論文（学術雑誌）
- Wiley, 2017年10月, Angewandte Chemie International Edition, 56(44) (44), 13618 - 13622[査読有り]研究論文（学術雑誌）
- 2025年02月, 日本化学会バイオテクノロジー部会 ニュースレター, 28(2) (2), 9 - 13若手研究者からのメッセージ
- 2024年12月, 日本化学会 生体機能関連化学部会 ニュースレター, 39(2) (2), 5 - 9二置換シクロプロパンの stereodivergent 合成を目的とした微生物ヘム依存性酵素の探索
- 2024年10月, 酵素工学ニュース 酵素工学会, 92, 23 - 25キチン粉末を利用したタンパク質精製手法の開発と酵素探索への応用
- 2024年, バイオサイエンスとインダストリー バイオインダストリー協会, 82(2) (2), 158 - 159キチン／キチン結合タンパク質を利用した簡便なタンパク質精製手法
- 2023年, Organo Metallics NEWS 近畿化学協会有機金属部会, 143, 36 - 37海外研究室レポート アーヘン工科大学での研究生活
- 2023年, 化学 化学同人, 78, 59 - 60酵素で光り輝く有機合成
- 2021年, 金属 アグネ技術センター, 91(9) (9), 21 - 29代表的な鉄含有タンパク質の構造と生体機能
- 2018年, 化学と教育 日本化学会, 66(12) (12), 588 - 591人工金属酵素の創製－非天然の金属錯体を生体分子へ－
- 共著, 2.09 - Engineering of hemoproteins, Elsevier, 2023年04月, ISBN: 9780128231449Comprehensive inorganic chemistry III
- 共著, 第23章 水中で触媒する人工金属酵素, シーエムシー出版, 2022年03月, 日本語, ISBN: 9784781316635水中有機合成の開発動向
- 学術変革領域(A) 予知生合成科学 第7回公開シンポジウム, 2026年02月有機化学的反応活性種「イミニルラジカル」による生合成の拡張
- Asian Synthetic Biology Association (ASBA) Conference 2025, 2025年12月Exploring Catalytic Potential of Enzymes for Abiotic Chemical Transformations
- International Conference on Bottom-up Biotechnology for Understanding and Engineering Living Systems 2025, 2025年11月Exploring Bacterial Enzymes for Abiotic Chemical Transformations
- Asian Synthetic Biology Association online seminar, 2025年10月Exploring the Potential of Biocatalysis for Abiotic Chemical Transformations[招待有り]
- 第19回メタボロームシンポジウム, 2025年10月5-アミノレブリン酸生合成経路を改変した大腸菌異種発現系の開発：ヘム依存性酵素を用いたBiocatalysisへの応用
- 第63回日本生物物理学会年会 大会シンポジウム「予知生合成科学：実験と計算を融合する生合成研究の新たな展開」, 2025年09月Database Mining-driven Enzyme Discovery for Abiotic Chemical Transformations
- 第77回日本生物工学会大会 シンポジウム「若手研究者の挑戦：環境とバイオテクノロジーに立脚したモノづくり」, 2025年09月有機化学反応から学ぶ微生物酵素の探索
- 神戸大学先端バイオ工学研究センター成果発表会, 2025年09月有機化学から学ぶ酵素反応の開拓
- 神戸大学先端バイオ工学研究センター成果発表会, 2025年09月安価なキチン粉末を利用したタンパク質精製手法の開発
- 第19回 バイオ関連化学シンポジウム, 2025年09月FAD/ThDP依存性酵素によるラジカル的アシル化反応の開発
- 関西バイオものづくり月例発表会2025, 2025年07月酵素探索を指向したタンパク質精製技術の開発[招待有り]
- 第126回有機合成シンポジウム, 2025年06月微生物酵素による 1,2-二置換シクロプロパンの stereodivergent 合成
- 日本化学会 第105回春季年会, 2025年03月微生物ヘム依存性酵素による1,2-二置換シクロプロパンの stereodivergent 合成
- 日本農芸化学会 2025年度大会, 2025年03月ThDP/FAD依存性酵素による非生物学的なラジカル的アシル化反応の開発
- 関西バイオものづくりフォーラム2025, 2025年03月酵素探索を指向したタンパク質精製技術の開発[招待有り]
- 2nd On-line workshop for young researchers, International Leading Research Osaka University & RWTH Aachen University, 2025年02月Genome mining for stereo-divergent synthesis of cyclopropanes
- 名古屋大学トランスフォーマティブ化学生命融合研究大学院プログラム GTRセミナー, 2024年12月Enzyme Discovery & Protein Engineering for Abiotic Chemical Transformations[招待有り]口頭発表（招待・特別）
- 錯体化学会第74回討論会, 2024年09月Discovery of Novel Aldoxime Dehydratase Enzymes for Radical Ring-opening Reaction of Cyclobutanone Oximes
- 第18回 バイオ関連化学シンポジウム, 2024年09月二置換シクロプロパンの stereodivergent 合成を目的とした 微生物ヘム依存性酵素の探索
- 第76回 日本生物工学会大会, 2024年09月立体選択的シクロプロパン合成を指向した 微生物ヘム依存性酵素の探索
- 第50回 生体分子討論会, 2024年06月, 日本語新規 in vitro ハイスル―プットスクリーニング手法による立体選択的シクロプロパン合成を実現するヘム酵素の探索口頭発表（一般）
- Pre-symposium of ISBC2024 in Nara, 2024年04月, 英語In vitro high-throughput screening of hemoprotein library for the stereodivergent synthesis of cyclopropanes[招待有り]口頭発表（招待・特別）
- 日本薬学会第144年会 一般シンポジウム「化学の力で拓く革新的タンパク質研究」, 2024年03月多糖高分子を利用したタンパク質精製手法の開発：非天然化学反応を指向した酵素探索への応用
- 日本農芸化学会2024年度大会 大会シンポジウム「物質生産技術の革新を目指した予知生合成科学」, 2024年03月非天然化学反応を指向した微生物酵素の探索と遺伝子工学的改変
- 1st Unified Catalysis Joint Symposium, 2024年03月In vitro High-throughput Screening of Hemoprotein Library for Stereodivergent Synthesis of 1,2-Disubstituted Cyclopropanes
- 学術変革領域(A) 予知生合成科学 第3回公開シンポジウム, 2024年02月有機触媒反応から学ぶ光駆動型ラジカル酵素の創製
- 生物無機化学シンポジウム 2024, 2024年02月キチン粉末を利用したタンパク質精製手法の開発: 非天然化学反応を指向した酵素探索への応用
- Vortrag im Rahmen des Organisch-Chemischen IOCB-Kolloquiums, 2023年08月In vitro High-Throughput Screening Platforms for Protein Engineering and Enzyme Discovery[招待有り]口頭発表（招待・特別）
- Gordon Research Conference -Expanding the boundaries of Protein Engineering-, 2023年07月Directed Evolution of a Rh(III)-Linked Artificial Metalloenzyme for C–H Bond Functionalization[招待有り]口頭発表（招待・特別）
- SPEED×Bottom-up Biotech×ELSI joint workshop, 2023年07月, 英語Evolutionary Engineering of Artificial Metalloenzymes for Abiotic Transformations[招待有り]口頭発表（招待・特別）
- 第49回生体分子科学討論会, 2023年06月キチン粉末を利用したアフィニティー精製手法の開発：シクロプロパン化反応を触媒する微生物酵素の探索への応用ポスター発表
- 10th Asian Biological Inorganic Chemistry Conference, 2022年11月Evolutionary Engineering of a Rh(III)-linked Artificial Metalloenzyme for Isoquinoline Synthesis via C(sp2)‒H Bond Activationポスター発表
- 第16回バイオ関連化学シンポジウム, 2022年09月キチン粉末を利用したアフィニティー精製手法の開発：非天然化学反応を触媒する微生物酵素の探索への応用口頭発表（一般）
- 第48回生体分子科学討論会, 2022年07月キメラ型バレルタンパク質を基盤とするロジウム含有人工金属酵素の指向性進化：芳香族C‒H結合活性化への応用口頭発表（一般）
- Pacifichem 2021, 2021年12月Directed Evolution of a Cp*Rh(III)-linked Artificial Metalloenzyme: Cycloaddition of Oxime with Alkyne via C(sp2)–H Bond Activation口頭発表（一般）
- 第15回バイオ関連化学シンポジウム, 2021年09月キメラ型 β-バレルタンパク質を基盤とするロジウム含有人工金属酵素の指向性進化：芳香族C‒H結合官能基化反応への応用口頭発表（一般）
- 第30回⾦属の関与する⽣体関連反応 シンポジウム, 2021年06月Directed Evolution of a Cp*Rh(III)-linked Artificial Metalloenzyme for Cycloaddition Reactions via C(sp2)‒H Bond Activation口頭発表（一般）
- 日本化学会 第101回春季年会, 2021年03月Evolutionary Engineering of a Cp*Rh(III)-linked Artificial Metalloenzyme with a Chimeric β-Barrel Protein Scaffold for Isoquinoline synthesis via C(sp2)‒H Bond Activation
- Aachen-Osaka Online Joint Symposium 2021 -Biotechnology for Green Growth-, 2021年02月Directed Evolution of a Cp*Rh-linked Artificial Metalloenzyme with a Chimeric β-Barrel Protein Scaffold
- 第14回 バイオ関連化学シンポジウム, 2020年09月Rh(III)活性中心を有するバイオハイブリッド触媒の指向性進化 C‒H結合活性化によるイソキノリン合成への応用
- 錯体化学会第69回討論会, 2019年09月Catalytically latent Rh(III)-dithiophosphate complexes for whole-cell application of a biohybrid catalyst
- 15th International Symposium on Applied Bioinorganic Chemistry, 2019年06月A Catalytically Latent Rh(III) Complex for a Cell Surface Displayed Biohybrid Catalyst
- 日本化学会 第99回春季年会, 2019年03月Conjugation of a catalytically latent Cp*Rh(III) complex to construct a cell surface displayed biohybrid catalyst
- 14th International Symposium on Applied Bioinorganic Chemistry, 2017年06月Synthesis of Isoquinoline Derivatives from Oxime and Alkyne Catalyzed by a RhCp*-Linked β-Barrel Protein
- 有機合成化学協会2025年 - 現在
- 日本生物工学会2024年 - 現在
- 日本農芸化学会2024年 - 現在
- 近畿化学協会2023年 - 現在
- 日本化学会 生体機能関連化学部会2021年 - 現在
- 錯体化学会2019年 - 現在
- 日本化学会2015年 - 現在
- 日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 学術変革領域研究(A), 大阪大学, 2025年04月 - 2027年03月有機化学的反応活性種「イミニルラジカル」による生合成の拡張
- 日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 基盤研究(B), 大阪大学, 2024年04月 - 2027年03月非天然ラジカル酵素反応を基盤とする人工生合成経路の確立
- 日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 学術変革領域研究(A), 大阪大学, 2024年04月 - 2026年03月無細胞スクリーニング技術に基づく非天然ラジカル酵素の開発
- 第一三共株式会社, 「はばたく次世代」応援寄付プログラム Naedokoグラント, 2025年05月 - 2026年02月, 研究代表者生物・化学・AIの融合による 「酵素補因子リデザイン」
- Innovation Bridge ～産学連携共同研究支援助成～, 2024年08月 - 2025年03月, 研究代表者非天然金属ポルフィリンの生合成による人工金属酵素の創製
- 一般財団法人 蛋白質研究奨励会, 金子・成田研究奨励金, 2024年06月 - 2025年03月, 研究代表者非生物学的アシル化反応を触媒する微生物酵素の開発と機構解明
- 日本学術振興会, 科学研究費助成事業 学術変革領域研究(A), 学術変革領域研究(A), 大阪大学, 2023年04月 - 2025年03月有機触媒反応から学ぶ光駆動型ラジカル酵素の創製
- ACT-X「環境とバイオテクノロジー」領域, 2022年10月 - 2025年03月, 研究代表者高難度光ラジカル反応を実現する新規生体触媒の進化型開発
- 日本学術振興会, 科学研究費助成事業 学術変革領域研究(A), 学術変革領域研究(A), 大阪大学, 2022年06月 - 2024年03月人工金属酵素の実験室進化を実現する無細胞分子システムのボトムアップ構築
- 日本学術振興会, 科学研究費助成事業 若手研究, 若手研究, 大阪大学, 2022年04月 - 2024年03月進化分子工学および金属錯体化学を駆使したヘムタンパク質の触媒機能拡張
- 日本学術振興会, 科学研究費助成事業 研究活動スタート支援, 研究活動スタート支援, 大阪大学, 2021年08月 - 2024年03月進化分子工学を駆使した新規高機能金属酵素の開発本研究は、進化分子工学的手法を遷移金属錯体へと応用し、優れた触媒特性を発揮する新規高機能触媒を開発することを目的とする。具体的には、非天然の遷移金属錯体を補因子としてタンパク質に導入した「人工金属酵素」を構築し、指向性進化法（directed evolution）を駆使した遺伝子工学的な改変を実施する。令和3年度は、鉄コロール錯体を補因子としてミオグロビンに導入した人工金属酵素を構築し、指向性進化法によるタンパク質反応場の改変を実施した。ミオグロビンのヘム結合サイトを構成する複数のアミノ酸残基を選定し、部位飽和変異導入（site-saturation mutagenesis）によりランダム化した変異体ライブラリをスクリーニングすることで、ABTSの酸化反応に対して高いペルオキシダーゼ活性を示す変異体を獲得することに成功した。加えて、Pd-NHC錯体やチアミン二リン酸を補因子とする人工金属酵素の開発にも現在着手しており、これらの人工金属酵素の指向性進化法による改変も今後実施する予定である。また、令和3年度は、効率的な人工金属酵素の指向性進化を実現するために、オリゴペプチドを精製タグに用いた新たなハイスループットスクリーニング（HTS）手法を確立した。本HTS手法は、オリゴペプチド精製タグとMBP融合ストレプトアビジンを用いて、人工金属酵素の指向性進化を細胞夾雑物非存在下で実現する強力な手法である。今後、このHTS手法を最大限に活用し、進化分子工学による高機能金属酵素の開発に着手する。
- 日本学術振興会, 科学研究費助成事業 特別研究員奨励費, 特別研究員奨励費, 大阪大学, 2018年04月 - 2021年03月高難度物質変換を指向した細胞表面提示バイオハイブリッド触媒の進化型構築本研究では、芳香族C－H結合官能基化反応において触媒活性を示すCp*Rh錯体(III)と、β-バレルタンパク質であるニトロバインディン（NB)とを組み合わせたバイオハイブリッド触媒（NB-Rh）の開発に取り組んでいる。令和2年度の主要な研究成果として、前年度に確立した新規ハイスループットスクリーニング（HTS）手法を活用し、指向性進化法(directed evolution)によるバイオハイブリッド触媒NB-Rhの改変に取り組んだことが特筆される。特に、ラット肝臓由来の脂肪酸結合タンパク質（FABP）のhelix-loop-helix（HLH）ドメインをニトロバインディンのβ-バレル構造へと導入したキメラ型タンパク質反応場を創出し、指向性進化法を適用することで、芳香族C－H結合官能基化反応において高い触媒活性を示すバイオハイブリッド触媒を開発することに成功した。指向性進化法により得られた本バイオハイブリッド触媒変異体は、芳香族C－H結合活性化を経由するアセトフェノンオキシムとアルキンの付加環化反応において、変異導入前と比較して40倍以上の触媒反応効率（kcat/KM）を示すことが判明した。また、本バイオハイブリッド触媒変異体において、基質であるアセトフェノンオキシムに対するKM値の大幅な減少が見られたことから、Cp*Rh(III)錯体を包括するHLHドメインをニトロバインディンへ導入したことで、活性中心の疎水性化合物との親和性が向上したことが判明した。