Research activity information

• Feb. 2026 天野エンザイム科学技術振興財団, 第27回酵素応用シンポジウム研究奨励賞


• Sep. 2024 日本化学会 生体機能関連化学部会, バイオ関連化学シンポジウム講演賞


• Jul. 2021 第30回金属の関与する生体関連反応シンポジウム 講演賞


• Oct. 2019 錯体化学会第69回討論会 講演賞


• Jun. 2019 15th International Symposium on Applied Bioinorganic Chemistry (ISABC15) Poster Award


• Mar. 2016 大阪大学 工学賞

• Directed evolution enhances the peroxidation activity of myoglobin reconstituted with an iron corrole complex

  Koki Takeuchi, Shunsuke Kato, Rina Ueshima, Takashi Hayashi

  Abstract Engineered hemoproteins incorporating synthetic metal porphyrinoids with non-natural tetrapyrrole frameworks are known to exhibit unique catalytic properties which are not observed in native hemoproteins. We previously reported the reconstitution of myoglobin with an iron corrole complex (Mb-FeCor) leading to unique catalytic activity in H2O2-dependent peroxidation. To optimize the amino acid sequence of the active site of myoglobin for this noncanonical corrole complex, we performed genetic engineering of Mb-FeCor based on the directed evolution methodology. After 3 rounds of directed evolution, a triple mutant Mb(L89F/H97F/I107F)-FeCor was obtained as a best-performing catalyst, exhibiting a 24-fold higher initial rate for ABTS peroxidation relative to the original Mb-FeCor. Furthermore, the kcat/KM value of this engineered variant was calculated to be 16 μM–1s−1, exceeding that of horseradish peroxidase (HRP, 0.12 μM–1s−1). These results demonstrate that combining synthetic porphyrinoid incorporation with directed evolution of a protein scaffold provides an efficient strategy for improving the catalytic activity of hemoprotein-based artificial metalloenzymes.

  Corresponding, Oxford University Press (OUP), Jan. 2026, Bulletin of the Chemical Society of Japan, 99(2) (2)

  [Refereed]

  Scientific journal


• PCA‐Based Database Mining Enables the Discovery of Bacterial Carbene Transferases for Stereodivergent Cyclopropanation

  Shunsuke Kato, Koki Takeuchi, Kohei Umeda, Hisashi Kudo, Tomohisa Hasunuma, Takashi Hayashi

  ABSTRACT Protein engineering is a practical approach to providing enzymes with an “abiotic” catalytic activity. However, it remains difficult to explore the full diversity of natural sequence space through the engineering of a single specific protein. As an alternative to these protein engineering approaches, we here demonstrate a database mining approach using a principal component analysis (PCA)‐based clustering method to facilitate the identification of promising enzyme candidates. As a proof of concept, we applied this method to the cyclopropanation of styrene, and the sequence space of bacterial globins in the database was extensively investigated. By screening 275 globins from 171 different organisms, we successfully discovered enzymes capable of catalyzing stereodivergent carbene transfer reactions. Furthermore, statistical analyses of sequence data allowed us to detect characteristic structural properties of these globins, which determine the unique stereoselectivity of cyclopropanation. While these bioinformatics tools have primarily been applied to predict enzymes’ natural biological functions, this study demonstrates their applicability to exploring enzyme candidates for abiotic reactions unrelated to their native biological activity. Given the increasing interest in biocatalytic applications beyond natural reactivity, this PCA‐based mining approach provides a promising direction for expanding the functional diversity of biocatalysts.

  Wiley, Jan. 2026, Angewandte Chemie International Edition

  [Refereed]

  Scientific journal

  Link to Kobe Univ. Repository (Kernel)


• Organic solvent-tolerant bacteria as a host for whole-cell biocatalysis: Enzymatic dehydration of aldoximes in organic medium

  Miteki Abe, Moeko Takeuchi, Shunsuke Kato, Tomohisa Hasunuma, Harald Groger, Takashi Hayashi

  Aldoxime dehydratase (Oxd) is an heme-dependent enzyme that catalyzes the dehydration of aldoximes to produce nitriles, offering a sustainable alternative to conventional chemical synthesis. Herein, we report the development of a whole-cell catalytic system using the organic solvent-tolerant bacterium [Formula: see text] [Formula: see text] L88 as a host for the expression of Oxd. Unlike conventional biocatalytic systems under aqueous conditions, this system enables efficient aldoxime dehydration in hexane, thereby overcoming solubility limitations of hydrophobic substrates and eliminating laborious extraction steps, which simplifies reaction work-up. Importantly, [Formula: see text] [Formula: see text] cells expressing Oxd from [Formula: see text] sp. OxB-1 exhibited excellent catalytic efficiency, affording the desired octanenitrile in 92% yield. In contrast, an [Formula: see text] [Formula: see text]-based whole-cell catalyst used as a benchmark showed negligible activity, revealing the robustness of the solvent-tolerant [Formula: see text] host. Furthermore, the presented whole-cell catalytic system was successfully applied to preparative-scale synthesis of structurally diverse nitriles. Considering the robustness, scalability, and compatibility with hydrophobic substrates, the [Formula: see text] [Formula: see text]-based system would serve as a sustainable platform for nitrile production.

  Corresponding, World Scientific Pub Co Pte Ltd, Jan. 2026, Journal of Porphyrins and Phthalocyanines

  [Refereed]

  Scientific journal


• All‐Round Talent: Unique Zinc Guanidine Catalyst Performs Efficiently in Synthesis and Chemical Recycling of (Bio)Polyesters

  Tabea Becker, Koki Takeuchi, Carolin Süßmuth, Frederico Boekhoff, Martin A. Schäfer, Shunsuke Kato, Alexander Hoffmann, Takashi Hayashi, Sonja Herres‐Pawlis

  Abstract In this study, two new hybrid guanidine ligands are presented that serve as the basis for the preparation of six new zinc‐hybrid guanidine complexes. The complex [Zn{( R , R )TMGNMe ₂ (1,2)ch} ₂ ](OTf) ₂ ( C1 ) shows a very high catalytic activity toward lactide and caprolactone ring‐opening polymerization (ROP) under industrially relevant bulk conditions. Using recrystallized l ‐lactide, polylactide with a molar mass of up to 118 000 g mol ⁻¹ can be produced. The extremely fast caprolactone polymerization highlights the versatility of C1 , as the polymerization rate constants are of the same order of magnitude. This is further underlined by high activity toward the chemical recycling of polyesters. In particular, C1 can be recycled highly efficiently, performing methanolysis and ethanolysis of polylactide up to nine times without any loss of activity. By combining efficient polymerization and depolymerization of (bio)polyesters, new catalyst paves the way toward a circular plastics economy.

  Wiley, Oct. 2025, Advanced Science, 13(8) (8), e11260

  [Refereed]

  Scientific journal


• Radical Ring-Opening Reaction of Non‐Activated Oximes Catalyzed by Aldoxime Dehydratases

  Shunsuke Kato, Haruka Nishiwaki, Keiji Endo, Takashi Hayashi

  Abstract The iminyl radical is a distinctive N ‐centered radical which serves as a versatile synthon in preparation of nitrogen‐containing compounds. In principle, iminyl radicals can be directly generated by single electron reduction of oximes through elimination of OH group. However, due to the low reactivity of the oxime N─OH bonds, direct conversion of the oximes does not proceed efficiently, thereby enforcing chemical activation of the oxime OH group which results in the formation of stoichiometric by‐products. To overcome this problem, we are developing a new biocatalytic system using aldoxime dehydratases. Through a series of enzyme screenings, we identified an aldoxime dehydratase from N. simplex (NsOxd) which is capable of catalyzing iminyl radical‐mediated ring‐opening reactions. Notably, NsOxd efficiently converts the “non‐activated” 2‐phenylcyclobutanone oxime within 10 min under ambient conditions and quantitatively produces the corresponding γ‐sulfinylated nitrile in >95% yield. This enzyme activity is even faster than that of previously‐reported chemo‐catalysts. Furthermore, evaluation of the scope of potential substrates indicates that NsOxd has a versatile N─O bond cleaving activity which efficiently generates iminyl radicals from various “non‐activated” oximes. These findings highlight the utility of aldoxime dehydratases for managing the reactivity of “non‐activated” oximes and for achieving challenging iminyl radical‐mediated catalytic reactions.

  Wiley, Aug. 2025, Angewandte Chemie International Edition, 64(45) (45), e202511590

  Scientific journal


• Metabolic Engineering of the 5-Aminolevulinate Biosynthetic Pathway in E. coli Improves Efficiency of Hemoprotein-Based Biocatalysis

  Shunsuke Kato, Miteki Abe, Nobuyuki Okahashi, Shinya Ariyasu, Fumio Matsuda, Osami Shoji, Takashi Hayashi

  Abstract Biocatalysis using heme‐dependent enzymes provides a powerful synthetic platform to facilitate a variety of chemical transformations required for organic synthesis. Despite recent advances in biocatalysis, recombinant expression systems for hemoproteins leave much room for improvement due to the strict regulation of heme biosynthesis in the host organism. To develop an efficient cofactor supplementation system for the expression of active holohemoproteins, we describe metabolic engineering of the heme biosynthetic pathway in E. coli. Through incorporation of a heterogeneous C4 pathway involving 5‐aminolevulinic acid synthase of Paracoccus denitrificans, it was found that the concentrations of 5‐aminolevulinic acid and heme in the engineered cells are increased during cultivation, and the expression level of the holohemoproteins is significantly improved. Notably, the heme content in the engineered cells is even higher than that produced by conventional cultivation methods, which add 5‐aminolevulinic acid into the culture medium. Furthermore, we also demonstrate the application of this engineered E. coli cells in whole‐cell and lysate‐based biocatalysis using various types of heme‐dependent enzymes. Considering the recent demand for biocatalysis, the system developed in this study will serve as a new practical and versatile platform for hemoprotein‐based biocatalysis.

  Wiley, Aug. 2025, Angewandte Chemie International Edition, 64(39) (39), e202512156

  [Refereed]

  Scientific journal


• NHC-Mediated Radical Acylation Catalyzed by Thiamine- and Flavin-Dependent Enzymes

  Shunsuke Kato, Shuto Fujisawa, Yuto Adachi, Mitsuhiro Bandai, Yutaro Mori, Seiji Mori, Tomokazu Shirai, Takashi Hayashi

  American Chemical Society (ACS), Apr. 2025, Journal of the American Chemical Society, 147(17) (17), 14837 - 14844

  [Refereed]

  Scientific journal


• Reconstitution of Myoglobin with Iron Porphycene Generates an Artificial Aldoxime Dehydratase with Expanded Catalytic Activities

  Shunsuke Kato, Miteki Abe, Harald Gröger, Takashi Hayashi

  American Chemical Society (ACS), Aug. 2024, ACS Catalysis, 14(17) (17), 13081 - 13087

  [Refereed]

  Scientific journal


• Chitin- and Streptavidin-Mediated Affinity Purification Systems: A Screening Platform for Enzyme Discovery

  Shunsuke Kato, Koki Takeuchi, Motonao Iwaki, Kentaro Miyazaki, Kohsuke Honda, Takashi Hayashi

  Abstract Affinity purification of recombinant proteins is an essential technique in biotechnology. However, current affinity purification methods are very cost‐intensive, and this imposes limits on versatile use of affinity purification for obtaining purified proteins for a variety of applications. To overcome this problem, we developed a new affinity purification system which we call CSAP (chitin‐ and streptavidin‐mediated affinity purification) for low‐cost purification of Strep‐tag II fusion proteins. The CSAP system is designed to utilize commercially available chitin powder as a chromatography matrix, thereby significantly improving the cost‐efficiency of protein affinity purification. We investigated the CSAP system for protein screening in 96‐well format as a demonstration. Through the screening of 96 types of purified hemoproteins, several proteins capable of the catalytic diastereodivergent synthesis of cyclopropanes were identified as candidates for an abiotic carbene transfer reaction.

  Wiley, Jun. 2023, Angewandte Chemie International Edition, 62(31) (31), e202303764

  [Refereed]

  Scientific journal


• Evolutionary Engineering of a Cp*Rh(III) Complex-Linked Artificial Metalloenzyme with a Chimeric β-Barrel Protein Scaffold

  Shunsuke Kato, Akira Onoda, Ulrich Schwaneberg, Takashi Hayashi

  Lead, American Chemical Society (ACS), Mar. 2023, Journal of the American Chemical Society, 145(15) (15), 8285 - 8290

  [Refereed]

  Scientific journal


• Construction of a whole-cell biohybrid catalyst using a Cp*Rh(III)-dithiophosphate complex as a precursor of a metal cofactor

  Shunsuke Kato, Akira Onoda, Alexander R. Grimm, Ulrich Schwaneberg, Takashi Hayashi

  Lead, Elsevier BV, Mar. 2021, Journal of Inorganic Biochemistry, 216, 111352 - 111352

  [Refereed]

  Scientific journal


• Directed Evolution of a Cp*Rh III ‐Linked Biohybrid Catalyst Based on a Screening Platform with Affinity Purification

  Shunsuke Kato, Akira Onoda, Naomasa Taniguchi, Ulrich Schwaneberg, Takashi Hayashi

  Lead, Wiley, Feb. 2021, ChemBioChem, 22(4) (4), 679 - 685

  [Refereed]

  Scientific journal


• Incorporation of a Cp*Rh(III)-dithiophosphate Cofactor with Latent Activity into a Protein Scaffold Generates a Biohybrid Catalyst Promoting C(sp2)–H Bond Functionalization

  Shunsuke Kato, Akira Onoda, Alexander R. Grimm, Kengo Tachikawa, Ulrich Schwaneberg, Takashi Hayashi

  Lead, American Chemical Society (ACS), Oct. 2020, Inorganic Chemistry, 59(19) (19), 14457 - 14463

  [Refereed]

  Scientific journal


• Chiral paddle-wheel diruthenium complexes for asymmetric catalysis

  Taku Miyazawa, Takuro Suzuki, Yuhei Kumagai, Koji Takizawa, Takashi Kikuchi, Shunsuke Kato, Akira Onoda, Takashi Hayashi, Yuji Kamei, Futa Kamiyama, Masahiro Anada, Masahiro Kojima, Tatsuhiko Yoshino, Shigeki Matsunaga

  Springer Science and Business Media LLC, Oct. 2020, Nature Catalysis, 3(10) (10), 851 - 858

  [Refereed]

  Scientific journal


• Cavity Size Engineering of a β-Barrel Protein Generates Efficient Biohybrid Catalysts for Olefin Metathesis

  Alexander R. Grimm, Daniel F. Sauer, Mehdi D. Davari, Leilei Zhu, Marco Bocola, Shunsuke Kato, Akira Onoda, Takashi Hayashi, Jun Okuda, Ulrich Schwaneberg

  American Chemical Society (ACS), Apr. 2018, ACS Catalysis, 8(4) (4), 3358 - 3364

  [Refereed]

  Scientific journal


• A Pyrene-Linked Cavity within a β-Barrel Protein Promotes an Asymmetric Diels-Alder Reaction

  Tomoki Himiyama, Naomasa Taniguchi, Shunsuke Kato, Akira Onoda, Takashi Hayashi

  Wiley, Oct. 2017, Angewandte Chemie International Edition, 56(44) (44), 13618 - 13622

  [Refereed]

  Scientific journal

• 若手研究者からのメッセージ

  加藤俊介

  Feb. 2025, 日本化学会バイオテクノロジー部会 ニュースレター, 28(2) (2), 9 - 13


• 二置換シクロプロパンの stereodivergent 合成を目的とした微生物ヘム依存性酵素の探索

  加藤俊介

  Dec. 2024, 日本化学会 生体機能関連化学部会 ニュースレター, 39(2) (2), 5 - 9


• キチン粉末を利用したタンパク質精製手法の開発と酵素探索への応用

  加藤俊介, 林高史

  Oct. 2024, 酵素工学ニュース 酵素工学会, 92, 23 - 25


• キチン／キチン結合タンパク質を利用した簡便なタンパク質精製手法

  加藤 俊介, 林 高史

  2024, バイオサイエンスとインダストリー バイオインダストリー協会, 82(2) (2), 158 - 159


• 海外研究室レポート アーヘン工科大学での研究生活

  加藤俊介

  2023, Organo Metallics NEWS 近畿化学協会有機金属部会, 143, 36 - 37


• 酵素で光り輝く有機合成

  加藤俊介

  2023, 化学 化学同人, 78, 59 - 60


• 代表的な鉄含有タンパク質の構造と生体機能

  加藤 俊介, 林 高史

  2021, 金属 アグネ技術センター, 91(9) (9), 21 - 29


• 人工金属酵素の創製－非天然の金属錯体を生体分子へ－

  加藤 俊介, 林 高史

  2018, 化学と教育 日本化学会, 66(12) (12), 588 - 591

• Comprehensive inorganic chemistry III

  Reedijk, Jan, Poeppelmeier, Kenneth Reinhard

  Joint work, 2.09 - Engineering of hemoproteins, Elsevier, Apr. 2023, ISBN: 9780128231449


• 水中有機合成の開発動向

  小林, 修 (薬学), 北之園, 拓

  Joint work, 第23章 水中で触媒する人工金属酵素, シーエムシー出版, Mar. 2022, Japanese, ISBN: 9784781316635

• 有機化学的反応活性種「イミニルラジカル」による生合成の拡張

  加藤俊介

  学術変革領域(A) 予知生合成科学 第7回公開シンポジウム, Feb. 2026


• Exploring Catalytic Potential of Enzymes for Abiotic Chemical Transformations

  Shunsuke Kato

  Asian Synthetic Biology Association (ASBA) Conference 2025, Dec. 2025


• Exploring Bacterial Enzymes for Abiotic Chemical Transformations

  Shunsuke Kato

  International Conference on Bottom-up Biotechnology for Understanding and Engineering Living Systems 2025, Nov. 2025


• Exploring the Potential of Biocatalysis for Abiotic Chemical Transformations

  Shunsuke Kato

  Asian Synthetic Biology Association online seminar, Oct. 2025

  [Invited]


• 5-アミノレブリン酸生合成経路を改変した大腸菌異種発現系の開発：ヘム依存性酵素を用いたBiocatalysisへの応用

  加藤俊介, 阿部美笛, 高史

  第19回メタボロームシンポジウム, Oct. 2025


• Database Mining-driven Enzyme Discovery for Abiotic Chemical Transformations

  Shunsuke Kato

  第63回日本生物物理学会年会 大会シンポジウム「予知生合成科学：実験と計算を融合する生合成研究の新たな展開」, Sep. 2025


• 有機化学反応から学ぶ微生物酵素の探索

  加藤 俊介

  第77回日本生物工学会大会 シンポジウム「若手研究者の挑戦：環境とバイオテクノロジーに立脚したモノづくり」, Sep. 2025


• 有機化学から学ぶ酵素反応の開拓

  加藤俊介

  神戸大学先端バイオ工学研究センター成果発表会, Sep. 2025


• 安価なキチン粉末を利用したタンパク質精製手法の開発

  加藤俊介

  神戸大学先端バイオ工学研究センター成果発表会, Sep. 2025


• FAD/ThDP依存性酵素によるラジカル的アシル化反応の開発

  加藤俊介, 藤沢修斗, 足立柚斗, 林高史

  第19回 バイオ関連化学シンポジウム, Sep. 2025


• 酵素探索を指向したタンパク質精製技術の開発

  加藤 俊介

  関西バイオものづくり月例発表会2025, Jul. 2025

  [Invited]


• 微生物酵素による 1,2-二置換シクロプロパンの stereodivergent 合成

  加藤 俊介, 林 高史

  第126回有機合成シンポジウム, Jun. 2025


• 微生物ヘム依存性酵素による1,2-二置換シクロプロパンの stereodivergent 合成

  加藤 俊介, 林 高史

  日本化学会 第105回春季年会, Mar. 2025


• ThDP/FAD依存性酵素による非生物学的なラジカル的アシル化反応の開発

  加藤俊介, 藤沢修斗, 足立柚斗, 林高史

  日本農芸化学会 2025年度大会, Mar. 2025


• 酵素探索を指向したタンパク質精製技術の開発

  加藤俊介

  関西バイオものづくりフォーラム2025, Mar. 2025

  [Invited]


• Genome mining for stereo-divergent synthesis of cyclopropanes

  Shunsuke Kato

  2nd On-line workshop for young researchers, International Leading Research Osaka University & RWTH Aachen University, Feb. 2025


• Enzyme Discovery & Protein Engineering for Abiotic Chemical Transformations

  加藤俊介

  名古屋大学トランスフォーマティブ化学生命融合研究大学院プログラム GTRセミナー, Dec. 2024

  [Invited]

  Invited oral presentation


• Discovery of Novel Aldoxime Dehydratase Enzymes for Radical Ring-opening Reaction of Cyclobutanone Oximes

  Shunsuke Kato, Nishiwaki Haruka, Keiji Endo, Takashi Hayashi

  錯体化学会第74回討論会, Sep. 2024


• 二置換シクロプロパンの stereodivergent 合成を目的とした 微生物ヘム依存性酵素の探索

  加藤 俊介, 竹内康基, 林 高史

  第18回 バイオ関連化学シンポジウム, Sep. 2024


• 立体選択的シクロプロパン合成を指向した 微生物ヘム依存性酵素の探索

  加藤 俊介, 竹内康基, 林 高史

  第76回 日本生物工学会大会, Sep. 2024


• 新規 in vitro ハイスル―プットスクリーニング手法による立体選択的シクロプロパン合成を実現するヘム酵素の探索

  加藤俊介, 竹内康基, 林高史

  第50回 生体分子討論会, Jun. 2024, Japanese

  Oral presentation


• In vitro high-throughput screening of hemoprotein library for the stereodivergent synthesis of cyclopropanes

  Shunsuke Kato

  Pre-symposium of ISBC2024 in Nara, Apr. 2024, English

  [Invited]

  Invited oral presentation


• 多糖高分子を利用したタンパク質精製手法の開発：非天然化学反応を指向した酵素探索への応用

  加藤俊介

  日本薬学会第144年会 一般シンポジウム「化学の力で拓く革新的タンパク質研究」, Mar. 2024


• 非天然化学反応を指向した微生物酵素の探索と遺伝子工学的改変

  加藤俊介

  日本農芸化学会2024年度大会 大会シンポジウム「物質生産技術の革新を目指した予知生合成科学」, Mar. 2024


• In vitro High-throughput Screening of Hemoprotein Library for Stereodivergent Synthesis of 1,2-Disubstituted Cyclopropanes

  Shunsuke Kato

  1st Unified Catalysis Joint Symposium, Mar. 2024


• 有機触媒反応から学ぶ光駆動型ラジカル酵素の創製

  加藤俊介

  学術変革領域(A) 予知生合成科学 第3回公開シンポジウム, Feb. 2024


• キチン粉末を利用したタンパク質精製手法の開発: 非天然化学反応を指向した酵素探索への応用

  加藤俊介, 林高史

  生物無機化学シンポジウム 2024, Feb. 2024


• In vitro High-Throughput Screening Platforms for Protein Engineering and Enzyme Discovery

  Shunsuke Kato

  Vortrag im Rahmen des Organisch-Chemischen IOCB-Kolloquiums, Aug. 2023

  [Invited]

  Invited oral presentation


• Directed Evolution of a Rh(III)-Linked Artificial Metalloenzyme for C–H Bond Functionalization

  Shunsuke Kato

  Gordon Research Conference -Expanding the boundaries of Protein Engineering-, Jul. 2023

  [Invited]

  Invited oral presentation


• Evolutionary Engineering of Artificial Metalloenzymes for Abiotic Transformations

  Shunsuke Kato

  SPEED×Bottom-up Biotech×ELSI joint workshop, Jul. 2023, English

  [Invited]

  Invited oral presentation


• キチン粉末を利用したアフィニティー精製手法の開発：シクロプロパン化反応を触媒する微生物酵素の探索への応用

  加藤 俊介, 竹内 康基, 林 高史

  第49回生体分子科学討論会, Jun. 2023

  Poster presentation


• Evolutionary Engineering of a Rh(III)-linked Artificial Metalloenzyme for Isoquinoline Synthesis via C(sp2)‒H Bond Activation

  Shunsuke Kato, Akira Onoda, Ulrich Schwaneberg, Takashi Hayashi

  10th Asian Biological Inorganic Chemistry Conference, Nov. 2022

  Poster presentation


• キチン粉末を利用したアフィニティー精製手法の開発：非天然化学反応を触媒する微生物酵素の探索への応用

  加藤俊介, 林高史

  第16回バイオ関連化学シンポジウム, Sep. 2022

  Oral presentation


• キメラ型バレルタンパク質を基盤とするロジウム含有人工金属酵素の指向性進化：芳香族C‒H結合活性化への応用

  加藤 俊介, 小野田 晃, Ulrich Schwaneber, 林, 高史

  第48回生体分子科学討論会, Jul. 2022

  Oral presentation


• Directed Evolution of a Cp*Rh(III)-linked Artificial Metalloenzyme: Cycloaddition of Oxime with Alkyne via C(sp2)–H Bond Activation

  Shunsuke Kato, Akira Onoda, Ulrich Schwaneberg, Takashi Hayashi

  Pacifichem 2021, Dec. 2021

  Oral presentation


• キメラ型 β-バレルタンパク質を基盤とするロジウム含有人工金属酵素の指向性進化：芳香族C‒H結合官能基化反応への応用

  加藤 俊介, 小野田 晃, Ulrich Schwaneberg, 林 高史

  第15回バイオ関連化学シンポジウム, Sep. 2021

  Oral presentation


• Directed Evolution of a Cp*Rh(III)-linked Artificial Metalloenzyme for Cycloaddition Reactions via C(sp2)‒H Bond Activation

  Shunsuke Kato, Akira Onoda, Ulrich Schwaneberg, Takashi Hayashi

  第30回⾦属の関与する⽣体関連反応 シンポジウム, Jun. 2021

  Oral presentation


• Evolutionary Engineering of a Cp*Rh(III)-linked Artificial Metalloenzyme with a Chimeric β-Barrel Protein Scaffold for Isoquinoline synthesis via C(sp2)‒H Bond Activation

  Shunsuke Kato, Akira Onoda, Ulrich Schwaneberg, Takashi Hayashi

  日本化学会 第101回春季年会, Mar. 2021


• Directed Evolution of a Cp*Rh-linked Artificial Metalloenzyme with a Chimeric β-Barrel Protein Scaffold

  Shunsuke Kato, Akira Onoda, Ulrich Schwaneberg, Takashi Hayashi

  Aachen-Osaka Online Joint Symposium 2021 -Biotechnology for Green Growth-, Feb. 2021


• Rh(III)活性中心を有するバイオハイブリッド触媒の指向性進化 C‒H結合活性化によるイソキノリン合成への応用

  加藤 俊介, 小野田 晃, Ulrich Schwaneberg, 林 高史

  第14回 バイオ関連化学シンポジウム, Sep. 2020


• Catalytically latent Rh(III)-dithiophosphate complexes for whole-cell application of a biohybrid catalyst

  Shunsuke Kato, Alexander Grimm, Akira Onoda, Ulrich Schwaneberg, Takashi Hayashi

  錯体化学会第69回討論会, Sep. 2019


• A Catalytically Latent Rh(III) Complex for a Cell Surface Displayed Biohybrid Catalyst

  Shunsuke Kato, Alexander Grimm, Akira Onoda, Ulrich Schwaneberg, Takashi Hayashi

  15th International Symposium on Applied Bioinorganic Chemistry, Jun. 2019


• Conjugation of a catalytically latent Cp*Rh(III) complex to construct a cell surface displayed biohybrid catalyst

  Shunsuke Kato, Akira Onoda, Alexander Grimm, Ulrich Schwaneberg, Takashi Hayashi

  日本化学会 第99回春季年会, Mar. 2019


• Synthesis of Isoquinoline Derivatives from Oxime and Alkyne Catalyzed by a RhCp*-Linked β-Barrel Protein

  Shunsuke KATO, Kengo TACHIKAWA, Akira ONODA, Takashi HAYASHI

  14th International Symposium on Applied Bioinorganic Chemistry, Jun. 2017

• 有機合成化学協会

  2025 - Present


• 日本生物工学会

  2024 - Present


• 日本農芸化学会

  2024 - Present


• 近畿化学協会

  2023 - Present


• 日本化学会 生体機能関連化学部会

  2021 - Present


• 錯体化学会

  2019 - Present


• 日本化学会

  2015 - Present

• 有機化学的反応活性種「イミニルラジカル」による生合成の拡張

  加藤 俊介

  日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 学術変革領域研究(A), 大阪大学, Apr. 2025 - Mar. 2027


• 非天然ラジカル酵素反応を基盤とする人工生合成経路の確立

  加藤 俊介

  日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 基盤研究(B), 大阪大学, Apr. 2024 - Mar. 2027


• 無細胞スクリーニング技術に基づく非天然ラジカル酵素の開発

  加藤 俊介

  日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 学術変革領域研究(A), 大阪大学, Apr. 2024 - Mar. 2026


• 生物・化学・AIの融合による 「酵素補因子リデザイン」

  加藤 俊介、曽宮 正晴、岡橋 伸幸

  第一三共株式会社, 「はばたく次世代」応援寄付プログラム Naedokoグラント, May 2025 - Feb. 2026, Principal investigator


• 非天然金属ポルフィリンの生合成による人工金属酵素の創製

  加藤俊介

  Innovation Bridge ～産学連携共同研究支援助成～, Aug. 2024 - Mar. 2025, Principal investigator


• 非生物学的アシル化反応を触媒する微生物酵素の開発と機構解明

  加藤俊介

  一般財団法人 蛋白質研究奨励会, 金子・成田研究奨励金, Jun. 2024 - Mar. 2025, Principal investigator


• 有機触媒反応から学ぶ光駆動型ラジカル酵素の創製

  加藤 俊介

  日本学術振興会, 科学研究費助成事業 学術変革領域研究(A), 学術変革領域研究(A), 大阪大学, Apr. 2023 - Mar. 2025


• 高難度光ラジカル反応を実現する新規生体触媒の進化型開発

  加藤俊介

  ACT-X「環境とバイオテクノロジー」領域, Oct. 2022 - Mar. 2025, Principal investigator


• 人工金属酵素の実験室進化を実現する無細胞分子システムのボトムアップ構築

  加藤 俊介

  Japan Society for the Promotion of Science, Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Transformative Research Areas (A), Grant-in-Aid for Transformative Research Areas (A), Osaka University, Jun. 2022 - Mar. 2024


• 進化分子工学および金属錯体化学を駆使したヘムタンパク質の触媒機能拡張

  加藤 俊介

  Japan Society for the Promotion of Science, Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Early-Career Scientists, Grant-in-Aid for Early-Career Scientists, Osaka University, Apr. 2022 - Mar. 2024


• 進化分子工学を駆使した新規高機能金属酵素の開発

  加藤 俊介

  Japan Society for the Promotion of Science, Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Research Activity Start-up, Grant-in-Aid for Research Activity Start-up, Osaka University, Aug. 2021 - Mar. 2024

  本研究は、進化分子工学的手法を遷移金属錯体へと応用し、優れた触媒特性を発揮する新規高機能触媒を開発することを目的とする。具体的には、非天然の遷移金属錯体を補因子としてタンパク質に導入した「人工金属酵素」を構築し、指向性進化法（directed evolution）を駆使した遺伝子工学的な改変を実施する。令和3年度は、鉄コロール錯体を補因子としてミオグロビンに導入した人工金属酵素を構築し、指向性進化法によるタンパク質反応場の改変を実施した。ミオグロビンのヘム結合サイトを構成する複数のアミノ酸残基を選定し、部位飽和変異導入（site-saturation mutagenesis）によりランダム化した変異体ライブラリをスクリーニングすることで、ABTSの酸化反応に対して高いペルオキシダーゼ活性を示す変異体を獲得することに成功した。加えて、Pd-NHC錯体やチアミン二リン酸を補因子とする人工金属酵素の開発にも現在着手しており、これらの人工金属酵素の指向性進化法による改変も今後実施する予定である。また、令和3年度は、効率的な人工金属酵素の指向性進化を実現するために、オリゴペプチドを精製タグに用いた新たなハイスループットスクリーニング（HTS）手法を確立した。本HTS手法は、オリゴペプチド精製タグとMBP融合ストレプトアビジンを用いて、人工金属酵素の指向性進化を細胞夾雑物非存在下で実現する強力な手法である。今後、このHTS手法を最大限に活用し、進化分子工学による高機能金属酵素の開発に着手する。


• 高難度物質変換を指向した細胞表面提示バイオハイブリッド触媒の進化型構築

  加藤 俊介

  日本学術振興会, 科学研究費助成事業 特別研究員奨励費, 特別研究員奨励費, 大阪大学, Apr. 2018 - Mar. 2021

  本研究では、芳香族C－H結合官能基化反応において触媒活性を示すCp*Rh錯体(III)と、β-バレルタンパク質であるニトロバインディン（NB)とを組み合わせたバイオハイブリッド触媒（NB-Rh）の開発に取り組んでいる。令和2年度の主要な研究成果として、前年度に確立した新規ハイスループットスクリーニング（HTS）手法を活用し、指向性進化法(directed evolution)によるバイオハイブリッド触媒NB-Rhの改変に取り組んだことが特筆される。特に、ラット肝臓由来の脂肪酸結合タンパク質（FABP）のhelix-loop-helix（HLH）ドメインをニトロバインディンのβ-バレル構造へと導入したキメラ型タンパク質反応場を創出し、指向性進化法を適用することで、芳香族C－H結合官能基化反応において高い触媒活性を示すバイオハイブリッド触媒を開発することに成功した。指向性進化法により得られた本バイオハイブリッド触媒変異体は、芳香族C－H結合活性化を経由するアセトフェノンオキシムとアルキンの付加環化反応において、変異導入前と比較して40倍以上の触媒反応効率（kcat/KM）を示すことが判明した。また、本バイオハイブリッド触媒変異体において、基質であるアセトフェノンオキシムに対するKM値の大幅な減少が見られたことから、Cp*Rh(III)錯体を包括するHLHドメインをニトロバインディンへ導入したことで、活性中心の疎水性化合物との親和性が向上したことが判明した。

• 微小粒子の製造方法

  林高史, 小野田晃, 加藤俊介

  特願2020-126563, 27 Jul. 2020

  Patent right